Fragment d'HGH 176-191, 5 mg

Le fragment 176-191 de l'HGH à 5 mg est un composé peptidique lyophilisé de haute pureté destiné exclusivement à la recherche scientifique et aux expériences en laboratoire menées dans des conditions contrôlées.

Pour la recherche uniquement - pas pour l'usage humain ou vétérinaire.

Aperçu du produit

Le fragment 176-191 de l'HGH est un composé peptidique synthétique destiné à la recherche, dérivé d'une région spécifique de l'hormone de croissance. Il fait fréquemment l'objet d'études menées dans des environnements de laboratoire contrôlés, axées sur les systèmes de signalisation peptidique, les voies de communication moléculaire et les mécanismes biologiques de régulation.

Ce composé a suscité un vif intérêt scientifique en raison de sa séquence d'acides aminés bien définie, de son profil analytique reproductible et de son utilisation généralisée dans la recherche en laboratoire axée sur les peptides.

Cette préparation contient 5 mg de fragment 176-191 de l'HGH lyophilisé, conditionné dans un vial de recherche scellé. La lyophilisation permet de préserver la stabilité du peptide pendant le stockage tout en garantissant une reconstitution contrôlée pour les applications en laboratoire.

En raison de ses caractéristiques moléculaires clairement définies et de son profil analytique bien documenté, le fragment 176-191 de l'HGH reste un matériau de recherche reconnu dans le domaine de la science des peptides et dans le cadre d'expérimentations in vitro contrôlées.

Aperçu des peptides

Le fragment 176-191 de l'HGH est un peptide synthétique fréquemment étudié dans des conditions de laboratoire contrôlées, dans le cadre d'études portant sur les voies de signalisation médiées par les peptides, les systèmes de communication moléculaire et les réseaux d'interactions cellulaires.

Les chercheurs utilisent fréquemment le fragment 176-191 de l'HGH dans des modèles expérimentaux visant à étudier le comportement des peptides, les interactions avec les récepteurs et les mécanismes de signalisation régulateurs.

Les caractéristiques analytiques reproductibles de ce peptide et sa structure moléculaire clairement définie ont contribué à maintenir son intérêt dans le domaine de la recherche scientifique sur les peptides.

Grâce à sa présence constante dans les recherches axées sur les peptides, le fragment 176-191 de l'HGH s'est imposé comme un composé reconnu pour les études de laboratoire avancées et l'analyse des voies moléculaires.

Historique et contexte scientifique

L'intérêt scientifique pour les fragments peptidiques s'est considérablement accru à mesure que les chercheurs cherchaient à mieux comprendre les relations structure-fonction au sein des hormones peptidiques d'origine naturelle.

Les progrès réalisés dans les domaines de la synthèse des peptides et de la chimie analytique ont permis d'isoler des régions peptidiques spécifiques et de les étudier séparément dans des conditions de laboratoire contrôlées.

Le fragment 176-191 de l'HGH est par la suite devenu un composé de recherche très étudié en raison de sa séquence bien définie et de son intérêt pour les études biochimiques et moléculaires.

Aujourd'hui, ce composé continue d'être cité dans la littérature scientifique consacrée à la chimie des peptides, à la signalisation moléculaire et à la recherche biologique en laboratoire.

La recherche axée sur le mécanisme

Dans des conditions de laboratoire contrôlées, le fragment 176-191 de l'HGH fait couramment l'objet d'études portant sur les voies de signalisation moléculaire médiées par des peptides et les systèmes de communication cellulaire.

Les travaux de recherche portent souvent sur :

• Voies de signalisation peptidiques
• Dynamique des interactions moléculaires
• Systèmes de communication cellulaire
• Mécanismes de transduction du signal
• Recherche comparative sur les peptides
• Analyse des voies moléculaires
• Enquêtes sur la signalisation réglementaire

Ces modèles expérimentaux permettent aux chercheurs d'étudier les processus complexes de communication moléculaire et les systèmes biologiques régulés par des peptides.

Vérification analytique (COA)

Chaque lot de fragment 176-191 d'HGH fourni par Grail Formula une vérification indépendante effectuée par un laboratoire tiers afin de confirmer l'identité du peptide, sa concentration, sa pureté et sa sécurité microbiologique.

Les analyses de ce lot ont été réalisées par Liquilabs s.r.o. (République tchèque) à l'aide de techniques chromatographiques, spectrométriques et microbiologiques validées.

Lot : GF-HGHFR-B241

• Teneur mesurée : 3,64 mg
• Pureté : 99,6
• Identification par spectre FTIR : 989
• Identification par temps de rétention : 0,996
• Identification de la masse ionique moléculaire : 1 800 Da
• Endotoxines bactériennes : inférieures à 0,001 EU/mg
• Nombre total de micro-organismes aérobies : 0 UFC/g
• Nombre total de levures et de moisissures : 0 UFC/g

Une analyse indépendante visant à détecter les impuretés élémentaires n'a révélé aucune trace détectable d'arsenic, de cadmium, de mercure, de plomb, de nickel, de vanadium ou de cobalt, toutes ces concentrations étant inférieures à 0,001 ppm.

Les analyses microbiologiques n'ont révélé aucune contamination microbienne détectable, ce qui confirme le respect des normes de qualité de niveau laboratoire.

Ces procédures d'analyse permettent de confirmer l'identité, la pureté, la traçabilité et l'uniformité des lots.

Applications de la recherche

Dans des environnements de laboratoire contrôlés, le fragment 176-191 de l'HGH peut être utilisé dans des modèles expérimentaux destinés à étudier les systèmes de signalisation peptidique et les voies d'interaction moléculaire.

Voici quelques exemples d'applications de recherche :

• Recherches sur la signalisation peptidique
• Études sur la communication moléculaire
• Analyse comparative des peptides
• Recherche sur les voies de signalisation cellulaires
• Modélisation de la transduction du signal
• Études d'interaction en laboratoire
• Expériences contrôlées sur des peptides in vitro

Ces applications sont destinées exclusivement à la recherche scientifique et aux travaux de laboratoire.

Grail Formula Qualité

Chaque composé Grail Formula fait l'objet d'une vérification analytique indépendante approfondie et bénéficie d'une traçabilité complète des lots.

Chaque lot est soumis à des tests visant à vérifier :

• Confirmation de l'identité d'un peptide
• Vérification du contenu des dosages
• Évaluation de la pureté
• Vérification de la masse ionique moléculaire
• Analyse des endotoxines
• Dépistage de la contamination microbienne
• Dépistage des métaux lourds
• Traçabilité des lots

Des tests indépendants permettent de garantir la qualité constante du matériel de recherche de niveau laboratoire, adapté à des applications scientifiques contrôlées.

Lorsque vous choisissez Grail Formula

En choisissant Grail Formula, les chercheurs ont accès à des composés de recherche vérifiés de manière indépendante, accompagnés de certificats d'analyse détaillés et de résultats de tests transparents spécifiques à chaque lot.

Notre programme qualité comprend la vérification des dosages, la confirmation de la pureté, l'identification par spectre FTIR, l'analyse des temps de rétention, l'identification par la masse des ions moléculaires, le dépistage des endotoxines, les essais microbiologiques et l'analyse des impuretés élémentaires.

Chaque lot est accompagné d'un certificat d'analyse (COA) téléchargeable, délivré par Liquilabs s.r.o. (République tchèque), garantissant une traçabilité complète et une vérification par un laboratoire indépendant.

Limitation de l'utilisation à des fins de recherche

• À utiliser exclusivement en laboratoire et pour la recherche in vitro
• Non destiné à la consommation humaine
• Non autorisé à usage vétérinaire
• Ne doit pas être utilisé à des fins diagnostiques
• Ne pas utiliser à des fins thérapeutiques
• N'est pas autorisé pour une utilisation clinique
• Réservé à l'usage de la recherche

• Analysé de manière indépendante par Liquilabs s.r.o. République tchèque
• Pureté de 99,6 % confirmée par le certificat d'analyse
• Teneur vérifiée à 3,64 mg
• Identification confirmée par le spectre FTIR et l'analyse du temps de rétention
• Masse ionique moléculaire identifiée à 1 800 Da
• Teneur en endotoxines inférieure à 0,001 EU/mg
• Pas de métaux lourds ni de contamination microbienne détectables
• Composé peptidique destiné à la recherche
• Uniquement pour la recherche - pas pour un usage humain ou vétérinaire

Réservé à la recherche en laboratoire. Non destiné à la consommation humaine, à l'injection ou à l'usage cosmétique.

Ce produit est destiné uniquement à la recherche. Il n'est pas destiné à un usage humain ou à des applications diagnostiques/thérapeutiques. Tenir hors de portée des enfants.