LL-37 5 mg

El LL-37 5 mg es un compuesto de investigación sintético derivado de la catelicidina, suministrado por Grail Formula para la investigación científica y la experimentación controlada en laboratorio en los ámbitos de la biología de los péptidos antimicrobianos, la señalización del sistema inmunitario innato, las interacciones entre péptidos y membranas y las vías moleculares asociadas a la defensa celular.

El LL-37 es un péptido catiónico de 37 aminoácidos objeto de investigación en microbiología molecular, bioquímica de péptidos, biofísica de membranas e inmunología experimental. Su estructura anfipática y su relación con la familia de péptidos catelicidinas lo convierten en un tema importante en el estudio de las defensas del huésped peptides y sus interacciones moleculares.

Este preparado se suministra como material de investigación en forma de péptido de 5 mg nominales, acompañado de documentación analítica independiente específica para cada lote, expedida por Liquilabs s.r.o., Chequia.

Sólo para investigación, no para uso humano ni veterinario.

 

Productos

El LL-37 es un péptido sintético de investigación que corresponde a una secuencia de 37 aminoácidos asociada al sistema de péptidos antimicrobianos catelicidina humano. Es objeto de numerosas investigaciones en el ámbito de la investigación de laboratorio relacionadas con las interacciones entre péptidos y membranas, la señalización asociada al sistema inmunitario innato y las relaciones entre la estructura y la función de los péptidos antimicrobianos.

El péptido se caracteriza por sus propiedades moleculares catiónicas y anfipáticas, que resultan relevantes para investigaciones experimentales relacionadas con membranas lipídicas, sistemas modelo microbianos e interacciones bioquímicas entre componentes « peptides » y celulares.

Grail Formula suministra el LL-37 de 5 mg como un preparado de investigación peptídico con una concentración nominal de 5 mg, destinado exclusivamente a experimentos científicos controlados en laboratorio y in vitro.

Liquilabs s.r.o., de la República Checa, llevó a cabo ensayos analíticos independientes realizados por terceros. El certificado de análisis, publicado el 11 de octubre de 2026, identifica el lote de producción GF-LL375-B242 y la muestra de laboratorio LYO-1003.

El informe analítico indica un contenido de LL-37, determinado mediante ensayo, de 7,12 mg ± 0,04 mg y una pureza cromatográfica superior al 99,8 %.

El contenido medido en el ensayo supera en 2,12 mg la designación nominal de 5 mg, lo que representa una diferencia positiva del 42,4 %. Esta diferencia sustancial se indica por separado del resultado de pureza cromatográfica.

El certificado de análisis incluye también la identificación mediante espectroscopia FTIR, la evaluación del tiempo de retención, la identificación de la masa de los iones moleculares, el análisis de endotoxinas bacterianas, los recuentos microbiológicos y el cribado de impurezas elementales.

Estas mediciones proporcionan información analítica específica de cada lote sobre el preparado peptídico analizado. No demuestran por sí solas la actividad antimicrobiana, la potencia biológica, los efectos funcionales en sistemas celulares ni la idoneidad para su administración.

 

Visión general de los péptidos

El LL-37 es un péptido de 37 aminoácidos perteneciente a la familia de las catelicidinas, unas proteínas de defensa del huésped peptides, un grupo de moléculas objeto de investigación por su participación en procesos moleculares relacionados con la inmunidad innata.

La secuencia LL-37 se deriva de la región C-terminal de la proteína precursora de la catelicidina humana hCAP18, codificada por el gen CAMP.

El procesamiento proteolítico de las proteínas precursoras de la catelicidina es un tema importante en la biología de los péptidos, ya que ilustra cómo las estructuras proteicas de mayor tamaño pueden generar secuencias moleculares más cortas con características bioquímicas distintas.

El LL-37 se caracteriza por su composición de aminoácidos con carga positiva y su estructura anfipática, lo que contribuye a su relevancia científica en los estudios sobre la interacción con las membranas.

En condiciones experimentales adecuadas, el LL-37 puede adoptar una conformación alfa-helicoidal que presenta regiones hidrofóbicas y con carga positiva en diferentes superficies del péptido.

Se estudia esta disposición estructural en relación con las interacciones con bicapas lipídicas, componentes de membrana con carga negativa y sistemas de membranas modelo.

La investigación relacionada con la LL-37 va más allá de la biofísica de membranas y se adentra en la microbiología molecular y en los estudios experimentales sobre las vías de señalización asociadas al sistema inmunitario innato.

Los científicos investigan este péptido en relación con modelos de membranas microbianas, intermediarios de la señalización celular, interacciones entre péptidos y lípidos y mecanismos experimentales de defensa del huésped.

El LL-37 también se ha estudiado en investigaciones relacionadas con los ácidos nucleicos extracelulares, los procesos de reconocimiento molecular y la señalización inflamatoria en modelos de laboratorio.

Estas áreas de investigación contribuyen a comprender cómo la estructura de los péptidos, la distribución de la carga y las condiciones ambientales influyen en las interacciones moleculares.

Sin embargo, las respuestas observadas experimentalmente dependen del modelo biológico, la concentración del péptido, la composición de la membrana y las condiciones analíticas empleadas.

Los resultados de los estudios experimentales publicados no deben interpretarse como propiedades biológicas demostradas de forma independiente del preparado « Grail Formula » LL-37 de 5 mg.

El certificado de análisis de Liquilabs identifica una masa iónica molecular de 4493 Da ± 1 Da, lo que proporciona una medida analítica relacionada con la identidad del péptido analizado.

Este resultado de la masa molecular difiere del contenido analítico medido, de 7,12 mg, y de la pureza cromatográfica, superior al 99,8 %.

 

Antecedentes históricos y contexto científico

Investigación científica sobre los « peptides » antimicrobianos, desarrollada a partir del estudio de componentes moleculares de origen natural asociados a los sistemas de defensa innata.

Los primeros estudios identificaron diversas familias de péptidos con composiciones de aminoácidos, estructuras moleculares e interacciones bioquímicas distintas con sistemas modelo microbianos.

Entre estas familias, las catelicidinas despertaron el interés científico debido a la organización conservada de sus precursores y a la diversidad de secuencias peptídicas generadas mediante el procesamiento proteolítico.

La identificación de la « peptides » humana relacionada con la catelicidina contribuyó a una comprensión más amplia de la biología de los péptidos de defensa del huésped y de las características moleculares de las secuencias peptídicas con carga positiva.

La LL-37 se convirtió en un tema de investigación destacado debido a su estructura de 37 aminoácidos y a su relación con la región C-terminal de la proteína precursora hCAP18.

Posteriormente, los investigadores examinaron su conformación molecular, sus propiedades anfipáticas y sus interacciones con membranas lipídicas artificiales.

Los avances en biología estructural y biofísica de membranas han permitido estudiar con mayor detalle cómo interactúan las proteínas cationicas peptides con las bicapas lipídicas y otros ensamblajes moleculares.

Métodos experimentales como la espectroscopia de dicroísmo circular, los ensayos de membrana basados en la fluorescencia y la modelización molecular contribuyeron a la caracterización del comportamiento estructural asociado a la LL-37.

La investigación científica también se amplió para estudiar el LL-37 en relación con las vías de señalización intracelulares y las interacciones con los componentes moleculares implicados en las respuestas asociadas al sistema inmunitario innato.

Estas investigaciones incluyeron estudios de laboratorio con modelos microbianos, sistemas de señalización celular e interacciones bioquímicas con moléculas extracelulares.

A medida que avanzaba la tecnología de síntesis de péptidos, los preparados sintéticos de LL-37 cobraron importancia en investigaciones controladas de laboratorio que requerían secuencias peptídicas definidas.

Posteriormente, los métodos de química analítica mejoraron la capacidad de caracterizar los péptidos sintéticos mediante la evaluación cromatográfica de la pureza, el análisis cuantitativo de los péptidos y las pruebas de identidad molecular.

La cromatografía líquida de ultra alto rendimiento y la espectrometría de masas proporcionan información complementaria sobre la composición peptídica y las características moleculares.

La pureza cromatográfica describe la composición relativa medida en condiciones analíticas definidas, mientras que los análisis cuantitativos estiman la cantidad del péptido objetivo presente en una muestra analizada.

Estas mediciones no son intercambiables y deben interpretarse por separado al revisar la documentación analítica específica de cada lote.

La investigación actual del LL-37 sigue centrándose en el estudio de la estructura de los péptidos, las interacciones con las membranas, la microbiología molecular y la señalización asociada al sistema inmunitario innato en el marco de sistemas experimentales controlados.

 

Enfoque mecanicista de la investigación

El principal interés de la investigación sobre los mecanismos del LL-37 se centra en su estructura anfipática catiónica y en sus interacciones con las membranas lipídicas, los sistemas de reconocimiento molecular y las vías bioquímicas asociadas al sistema inmunitario innato.

Interacciones entre péptidos y membranas

El LL-37 es objeto de estudio en el ámbito de la biofísica de membranas, ya que su estructura anfipática y con carga positiva puede participar en interacciones con conjuntos lipídicos en condiciones experimentales definidas.

Los investigadores analizan cómo la distribución de la carga de los péptidos, la composición lipídica y las condiciones ambientales influyen en la asociación de los péptidos con membranas modelo.

En los estudios experimentales se pueden utilizar vesículas lipídicas sintéticas, bicapas lipídicas soportadas y técnicas analíticas basadas en la fluorescencia para caracterizar estas interacciones.

Relaciones estructura-función de los péptidos antimicrobianos

El LL-37 es un importante modelo de investigación para estudiar las relaciones entre la secuencia de aminoácidos, la conformación de los péptidos y las interacciones moleculares con los sistemas de membranas microbianas.

Los estudios de laboratorio analizan cómo influyen en el comportamiento de los péptidos características estructurales como la carga, la hidrofobicidad y la organización en hélice alfa.

Estas investigaciones contribuyen a una mejor comprensión científica de las defensas catiónicas del huésped peptides y de sus características bioquímicas.

Señalización molecular asociada al sistema inmunitario innato

Se ha estudiado el LL-37 en sistemas experimentales relacionados con las vías moleculares asociadas a la regulación de la inmunidad innata.

La investigación podría centrarse en el estudio de las interacciones con los intermediarios de la señalización celular, las vías asociadas al reconocimiento de patrones y otros componentes moleculares implicados en la señalización inmunitaria experimental.

La dirección y la magnitud de las respuestas observadas dependen del modelo celular, del entorno experimental y de los parámetros analíticos.

Interacciones de los péptidos con los ácidos nucleicos

En diversos estudios experimentales se ha analizado la acción del LL-37 en relación con sus interacciones con el ADN y el ARN extracelulares.

Estas investigaciones contribuyen a comprender cómo el « peptides » catiónico puede asociarse con estructuras de ácido nucleico con carga negativa en condiciones de laboratorio controladas.

Los investigadores pueden estudiar la formación de complejos de péptidos y ácidos nucleicos, la estabilidad molecular y las respuestas de señalización bioquímica asociadas.

Composición de la membrana y selectividad peptídica

La composición lipídica de las membranas experimentales puede influir en la unión de los péptidos y en las interacciones moleculares.

El LL-37 se está investigando en estudios comparativos de membranas en los que se analizan diferentes composiciones lipídicas, cargas superficiales y entornos fisicoquímicos.

Estas investigaciones proporcionan un marco científico para analizar cómo la estructura de los péptidos y las características de la membrana contribuyen al comportamiento molecular observado.

Conformación de los péptidos y caracterización analítica

El LL-37 también resulta relevante para la investigación relacionada con la estructura secundaria de los péptidos, la separación cromatográfica y la determinación de la masa molecular.

Las técnicas analíticas, como la UHPLC y la espectrometría de masas, proporcionan información sobre las características químicas de los preparados de péptidos sintéticos.

El certificado de análisis de Liquilabs que se adjunta recoge la pureza cromatográfica, el contenido cuantitativo, la identificación mediante espectro FTIR, la evaluación del tiempo de retención y la identificación de la masa del ion molecular.

Sin embargo, el informe no incluye ensayos de sensibilidad a los antimicrobianos, mediciones de rotura de membranas, experimentos de activación de receptores ni otras pruebas de actividad biológica.

Por consiguiente, los temas de investigación mecánica descritos anteriormente representan áreas de investigación científica relacionadas con el LL-37, y no propiedades funcionales confirmadas experimentalmente del lote GF-LL375-B242.

 

Verificación analítica (COA)

Grail Formula proporciona documentación analítica independiente específica para cada lote, basada en los ensayos realizados por Liquilabs s.r.o., en la República Checa.

El certificado de análisis del LL-37 de 5 mg se publicó el 11 de octubre de 2026 e identifica el lote de producción GF-LL375-B242 y la muestra de laboratorio LYO-1003.

El informe, de 13 páginas, incluye los resultados de los análisis de péptidos, la evaluación de la pureza cromatográfica, la identificación mediante espectroscopia FTIR, la evaluación del tiempo de retención, la espectrometría de masas, los ensayos de endotoxinas bacterianas, los recuentos microbiológicos y el análisis de impurezas elementales.

Análisis de péptidos y pureza cromatográfica

• Cantidad nominal del producto: 5 mg
• Contenido de LL-37 determinado mediante ensayo: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Pureza cromatográfica declarada: superior al 99,8 %
• Diferencia entre el contenido medido y la cantidad nominal: 2,12 mg por encima de los 5 mg indicados en la etiqueta
• Contenido medido como porcentaje de la cantidad nominal: 142,4 %
• Denominación del cribado analítico: Cribado de péptidos con TFA al 0,1 %

El contenido medido en el ensayo supera la cantidad nominal en un 42,4 %. Esta diferencia positiva considerable es un resultado analítico específico del lote y se comunica independientemente del resultado de pureza cromatográfica.

La pureza indicada, superior al 99,8 %, describe la composición cromatográfica en las condiciones analíticas aplicadas. Esto no significa que se haya recuperado más del 99,8 % de la cantidad nominal de 5 mg.

La documentación analítica de apoyo incluye las especificaciones del método UHPLC, la información de calibración y los registros cromatográficos relativos al contenido de péptidos y a la evaluación de la pureza.

Evaluación de la identidad de los péptidos

• Resultado de la identificación del espectro FTIR: 948 ± 5, tal y como se indica
• Resultado de la identificación del tiempo de retención: 0,997 ± 0,005, tal y como se indica
• Identificación de la masa iónica molecular: 4493 Da ± 1 Da
• Evaluación de la identidad mediante espectrometría de masas: deconvolución de MS

El certificado de análisis incluye documentación cromatográfica y de espectrometría de masas que respalda la caracterización analítica del péptido sometido a ensayo.

El espectro FTIR y los valores de identificación del tiempo de retención se reproducen tal y como se han comunicado. El resumen no ofrece interpretaciones explícitas por separado de «aprobado» o «suspendido» para estas mediciones.

La masa iónica molecular de 4493 Da es un resultado analítico relacionado con la identidad y es distinta del contenido del péptido medido en el ensayo, expresado en miligramos.

Evaluación de endotoxinas bacterianas

• Endotoxina bacteriana: 0,012 EU/mg
• Incertidumbre declarada: ± 0 EU/mg
• Rango de referencia del laboratorio: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Método: Prueba cromogénica de endotoxinas bacterianas

La concentración de endotoxinas bacterianas, de 0,012 EU/mg, se encuentra dentro del rango aceptable establecido por el laboratorio.

Se trata de un resultado analítico cuantificable y no debe interpretarse como la ausencia total de endotoxinas bacterianas.

La incertidumbre declarada por el laboratorio, de ± 0, se reproduce tal y como se ha indicado y no debe interpretarse como una prueba de precisión absoluta de la medición.

El resultado del análisis de endotoxinas no garantiza la esterilidad, la seguridad biológica ni la idoneidad para su administración.

Evaluación microbiológica

• Recuento total de microorganismos aeróbicos: 0 UFC/g
• Recuento total de levaduras y mohos: 0 UFC/g
• Rango de recuento microbiano aeróbico comunicado: 0-1000 UFC/g
• Rango de recuento de levaduras y mohos registrado: 0-100 UFC/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Método: Ensayo de recuento en placa

En las condiciones de ensayo de laboratorio aplicadas, ambos recuentos microbiológicos dieron un resultado de cero.

Estos resultados se refieren a la muestra analizada y no demuestran la ausencia de todos los microorganismos posibles.

Análisis de impurezas elementales

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsénico: inferior a 0,001 ppm
• Cadmio: menos de 0,001 ppm
• Mercurio (denominado «quicksilver»): inferior a 0,001 ppm
• Plomo: inferior a 0,001 ppm
• Níquel: menos de 0,001 ppm
• Vanadio: menos de 0,001 ppm
• Cobalto: menos de 0,001 ppm

Las siete concentraciones de impurezas elementales comunicadas se situaban por debajo de 0,001 ppm y dentro de los rangos aceptables de sus respectivos laboratorios.

Los resultados por debajo del umbral de notificación analítica indican concentraciones inferiores a dicho umbral, y no la confirmación de una ausencia absoluta.

El certificado de análisis completo consta de 13 páginas con los resultados analíticos y la documentación de apoyo, incluidos los registros cromatográficos, los datos de espectrometría de masas, la información sobre la determinación de endotoxinas y la metodología de los ensayos microbiológicos.

Los resultados comunicados se refieren exclusivamente a la muestra analizada y no deben aplicarse automáticamente a lotes de producción no relacionados.

 

Aplicaciones de la investigación

El LL-37 es objeto de investigación en los ámbitos de la microbiología molecular experimental, la bioquímica de los péptidos, la biofísica de membranas y la investigación sobre la señalización molecular asociada al sistema inmunitario innato.

Su relevancia científica se debe a su origen relacionado con la catelicidina, a su estructura anfipática y a las interacciones que se han estudiado con las membranas lipídicas y los sistemas de señalización molecular.

Entre las posibles áreas de investigación de laboratorio se incluyen:

• Investigación sobre la catelicidina y los péptidos de defensa del huésped
• Estudios sobre la estructura y la función de los péptidos antimicrobianos
• Estudios experimentales sobre la interacción entre péptidos y membranas
• Investigación sobre modelos de bicapa lipídica y biofísica de membranas
• Investigaciones sobre la señalización molecular asociada al sistema inmunitario innato
• Interacciones de los péptidos con los ácidos nucleicos extracelulares
• Estudios comparativos de sustancias anfipáticas catiónicas peptides
• Investigación sobre la estructura secundaria de los péptidos y la conformación molecular
• Pureza cromatográfica y análisis cuantitativo de péptidos
• Determinación de la identidad de péptidos mediante espectrometría de masas

Estas aplicaciones describen líneas de investigación científica, más que una actividad biológica demostrada del lote analizado.

Las investigaciones experimentales requieren controles analíticos adecuados, materiales de referencia apropiados y métodos validados para evaluar las respuestas bioquímicas asociadas a los péptidos.

La documentación del certificado de análisis específico de cada lote puede servir de apoyo a la gestión de registros del laboratorio y proporcionar a los investigadores información sobre las características medidas del preparado.

 

Grail Formula Calidad

Grail Formula se centra en el suministro de compuestos para investigación de laboratorio, respaldados por información transparente sobre los productos y resultados analíticos documentados de forma independiente.

En el caso del LL-37 de 5 mg, los ensayos de Liquilabs proporcionan información específica de cada lote sobre el contenido del péptido, la pureza cromatográfica, la identidad analítica, la concentración de endotoxinas bacterianas, los recuentos microbiológicos y determinadas impurezas elementales.

El informe recoge un contenido analítico de 7,12 mg frente a la cantidad nominal de 5 mg, una pureza cromatográfica superior al 99,8 % y una concentración de endotoxinas bacterianas de 0,012 EU/mg.

Estas mediciones se presentan por separado para mantener una distinción clara entre la cantidad de péptidos, la composición cromatográfica y las características microbiológicas.

La diferencia positiva sustancial en el ensayo, del 42,4 %, se comunica de forma transparente como parte del perfil analítico específico del lote.

Cada resultado debe interpretarse teniendo en cuenta el ámbito de la muestra analizada, la metodología de laboratorio aplicada y la incertidumbre de medición indicada.

 

Cuando eliges Grail Formula

Grail Formula Suministra LL-37 de 5 mg con documentación analítica independiente específica para cada lote, expedida por Liquilabs s.r.o., Chequia.

Los investigadores pueden consultar el certificado de análisis para examinar el ensayo de péptidos indicado, la pureza cromatográfica, la identificación del espectro FTIR, la evaluación del tiempo de retención, la masa del ion molecular, los resultados microbiológicos y los resultados relativos a las impurezas elementales.

El informe identifica el lote de producción, la muestra de laboratorio y la fecha de publicación, lo que respalda la trazabilidad analítica y la documentación del laboratorio.

Grail Formula hace hincapié en las descripciones científicas basadas en hechos, en la transparencia de los informes y en la distinción clara entre las mediciones analíticas y las propiedades biológicas que aún no se han demostrado.

Para la investigación de laboratorio relacionada con la catelicidina peptides, la biofísica de membranas y la microbiología molecular, esta documentación sirve de referencia para las características medidas del preparado de LL-37 sometido a ensayo.

Limitación del uso para investigación

Se utiliza exclusivamente para experimentos in vitro y no puede:

• Utilizado en ensayos clínicos con seres humanos.
• Administrado a seres humanos como parte de un experimento o investigación.
• Suministrado a un tercero para su uso en investigación en seres humanos.

• Analizado de forma independiente por Liquilabs s.r.o. República Checa.
• Compuesto de investigación LL-37, un péptido derivado de la catelicidina, con una cantidad nominal de 5 mg
• Pureza cromatográfica superior al 99,8 %, según el certificado de análisis (COA)
• Contenido del ensayo medido en 7,12 mg ± 0,04 mg
• Contenido medido en el ensayo: un 42,4 % por encima de la cantidad nominal
• Identificación evaluada mediante el espectro FTIR y el análisis del tiempo de retención
• Resultado de la identificación del espectro FTIR: 948 ± 5
• Resultado de la identificación del tiempo de retención: 0,997 ± 0,005
• Masa iónica molecular identificada en 4493 Da ± 1 Da
• Nivel de endotoxinas bacterianas de 0,012 EU/mg
• Recuento total de microorganismos aeróbicos: 0 UFC/g
• Recuento total de levaduras y mohos: 0 UFC/g
• Las siete sustancias presentaban impurezas elementales inferiores a 0,001 ppm.
• Número de lote: GF-LL375-B242
• Identificación de muestras de laboratorio: LYO-1003
• Fecha de publicación del COA: 11 de octubre de 2026
• Certificado de análisis independiente de 13 páginas específico para cada lote
• Investigación sobre la interacción entre el péptido catelicidina y la membrana
• Relacionado con estudios de laboratorio controlados sobre la bioquímica de los péptidos antimicrobianos
• Para uso exclusivo en investigación - no para uso humano o veterinario

Sólo para investigación en laboratorio. No destinado a consumo humano, inyección o uso cosmético.

Este producto es sólo para fines de investigación. No es para uso humano ni para aplicaciones diagnósticas o terapéuticas. Manténgase fuera del alcance de los niños.