LL-37 5 mg

LL-37 5 mg er et syntetisk forskningsstof, der er afledt af cathelicidin, og leveres af Grail Formula til videnskabelig forskning og kontrollerede laboratorieforsøg inden for antimikrobiel peptidbiologi, signalering i det medfødte immunsystem, interaktioner mellem peptider og membraner samt molekylære signalveje forbundet med cellulært forsvar.

LL-37 er et kationisk peptid bestående af 37 aminosyrer, der er blevet undersøgt inden for molekylær mikrobiologi, peptidbiokemi, membranbiofysik og eksperimentel immunologi. Dets amfifile struktur og tilknytning til cathelicidin-peptidfamilien gør det til et vigtigt emne i studiet af værtsforsvarets peptides og deres molekylære interaktioner.

Dette præparat leveres som et forskningsmateriale bestående af et peptid med en nominel mængde på 5 mg, ledsaget af uafhængig, batchspecifik analytisk dokumentation fra Liquilabs s.r.o., Tjekkiet.

Kun til forskningsbrug - ikke til mennesker eller dyr.

 

Produktoversigt

LL-37 er et syntetisk forskningspeptid, der svarer til en sekvens på 37 aminosyrer, der er forbundet med det humane kathelicidin-antimikrobielle peptidsystem. Det er genstand for omfattende undersøgelser i laboratorieforskning vedrørende interaktioner mellem peptider og membraner, signalering i forbindelse med det medfødte immunforsvar samt sammenhængen mellem struktur og funktion hos antimikrobielle peptider.

Peptidet er kendetegnet ved sine kationiske og amfifile molekylære egenskaber, som er relevante for eksperimentelle undersøgelser af lipidmembraner, mikrobielle modelsystemer og biokemiske interaktioner mellem peptides og cellulære komponenter.

Grail Formula leverer LL-37 5 mg som et peptidpræparat med en nominel styrke på 5 mg, der udelukkende er beregnet til kontrollerede laboratorieforsøg og videnskabelige in vitro-forsøg.

Der blev udført uafhængige analytiske test af en tredjepart , nemlig Liquilabs s.r.o., Tjekkiet. Analysecertifikatet, der blev offentliggjort den 11. oktober 2026, angiver produktionspartiet GF-LL375-B242 og laboratorieprøven LYO-1003.

Den analytiske rapport dokumenterer et målt indhold af LL-37 på 7,12 mg ± 0,04 mg og en kromatografisk renhed på over 99,8 %.

Det målte indhold overstiger den nominelle angivelse på 5 mg med 2,12 mg, hvilket svarer til en positiv afvigelse på 42,4 %. Denne betydelige afvigelse angives separat fra resultatet for kromatografisk renhed.

Analysecertifikatet omfatter desuden identifikation ved hjælp af FTIR-spektrum, vurdering af retentionstid, identifikation af molekylære ionmasser, test for bakterielle endotoksiner, mikrobiologiske tællinger samt screening for elementære urenheder.

Disse målinger giver batchspecifikke analytiske oplysninger om det testede peptidpræparat. De fastslår ikke i sig selv antimikrobiel aktivitet, biologisk virkning, funktionelle effekter i cellulære systemer eller egnethed til indgivelse.

 

Oversigt over peptider

LL-37 er et peptid bestående af 37 aminosyrer, der tilhører cathelicidin-familien af værtsforsvar peptides, en gruppe molekyler, der undersøges for deres rolle i molekylære processer forbundet med det medfødte immunforsvar.

LL-37-sekvensen stammer fra den C-terminale region af det humane kathelicidin-forstadieprotein hCAP18, som kodes af CAMP-genet.

Proteolytisk nedbrydning af kathelicidin-forstadier er et vigtigt emne inden for peptidbiologi, da det illustrerer, hvordan større proteinstrukturer kan danne kortere molekylære sekvenser med særskilte biokemiske egenskaber.

LL-37 udmærker sig ved sin positivt ladede aminosyresammensætning og sin amfifile struktur, hvilket bidrager til dets videnskabelige relevans i undersøgelser af membraninteraktioner.

Under passende eksperimentelle betingelser kan LL-37 antage en alfa-helikal konformation, hvor der forekommer hydrofobe og positivt ladede områder på forskellige overflader af peptidet.

Denne strukturelle opbygning undersøges i relation til interaktioner med lipid-dobbeltlag, negativt ladede membrankomponenter og modelmembransystemer.

Forskningen i LL-37 rækker ud over membranbiofysik og omfatter molekylær mikrobiologi samt eksperimentelle undersøgelser af signalveje forbundet med det medfødte immunforsvar.

Forskere undersøger peptidet i forbindelse med mikrobielle membranmodeller, mellemprodukter i cellulær signalering, interaktioner mellem peptider og lipider samt eksperimentelle værtsforsvarsmekanismer.

LL-37 er desuden blevet undersøgt i studier vedrørende ekstracellulære nukleinsyrer, molekylære genkendelsesprocesser og inflammatorisk signalering i laboratoriemodeller.

Disse forskningsområder bidrager til forståelsen af, hvordan peptidstruktur, ladningsfordeling og miljøforhold påvirker molekylære interaktioner.

De eksperimentelt observerede reaktioner afhænger imidlertid af den biologiske model, peptidkoncentrationen, membranens sammensætning og de anvendte analysebetingelser.

Resultater fra offentliggjorte eksperimentelle undersøgelser bør ikke fortolkes som uafhængigt påviste biologiske egenskaber ved præparatet » Grail Formula « LL-37 5 mg.

Liquilabs’ analysecertifikat angiver en molekylær ionmasse på 4493 Da ± 1 Da, hvilket udgør en identitetsrelateret analytisk måling for det testede peptid.

Dette resultat for molekylvægten adskiller sig fra det målte indhold på 7,12 mg og den kromatografiske renhed på over 99,8 %.

 

Historisk baggrund og videnskabelig kontekst

Videnskabelig undersøgelse af antimikrobielle peptides , der er udviklet på baggrund af forskning i naturligt forekommende molekylære komponenter, der er forbundet med det medfødte immunsystem.

Tidlige undersøgelser identificerede forskellige peptidfamilier med forskellige aminosyresammensætninger, molekylære strukturer og biokemiske interaktioner med mikrobielle modelsystemer.

Blandt disse familier har kathelicidiner vakt videnskabelig interesse på grund af deres konserverede forløberopbygning og den mangfoldighed af peptidsekvenser, der dannes gennem proteolytisk spaltning.

Identifikationen af humane cathelicidin-relaterede peptides er har bidraget til en bredere forståelse af biologien bag værtsforsvarets peptider og de molekylære egenskaber ved positivt ladede peptidsekvenser.

LL-37 blev et fremtrædende forskningsemne på grund af sin struktur bestående af 37 aminosyrer og dets forbindelse til den C-terminale region af hCAP18-forstadieproteinet.

Forskerne undersøgte derefter stoffets molekylære konformation, dets amfifile egenskaber og dets interaktioner med kunstige lipidmembraner.

Fremskridt inden for strukturbiologi og membranbiofysik har gjort det muligt at undersøge mere indgående, hvordan kationiske peptides er interagerer med lipid-dobbeltlag og andre molekylære strukturer.

Eksperimentelle metoder såsom cirkulær dikroisme-spektroskopi, fluorescensbaserede membrananalyser og molekylær modellering bidrog til karakteriseringen af den strukturelle adfærd i forbindelse med LL-37.

Den videnskabelige forskning blev også udvidet til at omfatte undersøgelser af LL-37 i relation til intracellulære signalveje og interaktioner med molekylære komponenter, der er involveret i reaktioner forbundet med det medfødte immunforsvar.

Disse undersøgelser omfattede laboratorieundersøgelser med mikrobielle modeller, cellulære signalsystemer og biokemiske interaktioner med ekstracellulære molekyler.

I takt med at teknologien inden for peptidsyntese udviklede sig, blev syntetiske LL-37-præparater relevante for kontrollerede laboratorieundersøgelser, der krævede definerede peptidsekvenser.

Metoder inden for analytisk kemi forbedrede efterfølgende mulighederne for at karakterisere syntetiske peptidmaterialer gennem kromatografisk renhedsvurdering, kvantitativ peptidanalyse og test af molekylær identitet.

Ultrahøjtydende væskechromatografi og massespektrometri giver supplerende oplysninger om peptidsammensætning og molekylære egenskaber.

Kromatografisk renhed beskriver den relative sammensætning, målt under fastlagte analytiske betingelser, mens kvantitative analysebestemmelser angiver mængden af det pågældende peptid, der er til stede i en testet prøve.

Disse målinger kan ikke bruges i flæng og skal fortolkes hver for sig ved gennemgangen af den batchspecifikke analysedokumentation.

Den aktuelle forskning i LL-37 fokuserer fortsat på undersøgelse af peptidstruktur, membraninteraktioner, molekylær mikrobiologi og signalering i forbindelse med det medfødte immunforsvar inden for kontrollerede eksperimentelle systemer.

 

Mekanistisk fokus i forskningen

Den primære mekanistiske forskningsinteresse omkring LL-37 vedrører stoffets kationiske, amfifile struktur og dets interaktioner med lipidmembraner, molekylære genkendelsessystemer og biokemiske signalveje forbundet med det medfødte immunforsvar.

Interaktioner mellem peptider og membraner

LL-37 undersøges inden for membranbiofysik, fordi dets positivt ladede og amfifile struktur kan indgå i interaktioner med lipidstrukturer under definerede eksperimentelle betingelser.

Forskere undersøger, hvordan peptiders ladningsfordeling, lipidsammensætning og miljøforhold påvirker peptidernes binding til modelmembraner.

I eksperimentelle undersøgelser kan der anvendes syntetiske lipidvesikler, understøttede lipid-dobbeltlag og fluorescensbaserede analysemetoder til at karakterisere disse interaktioner.

Sammenhæng mellem struktur og funktion hos antimikrobielle peptider

LL-37 er en vigtig forskningsmodel til undersøgelse af sammenhængene mellem aminosyresekvens, peptidkonformation og molekylære interaktioner med mikrobielle membransystemer.

I laboratorieundersøgelser undersøges det, hvordan strukturelle egenskaber såsom ladning, hydrofobicitet og alfa-helikal opbygning påvirker peptidernes adfærd.

Disse undersøgelser bidrager til en bredere videnskabelig forståelse af kationiske værtsforsvar peptides er og deres biokemiske egenskaber.

Molekylær signalering forbundet med det medfødte immunforsvar

LL-37 er blevet undersøgt i eksperimentelle systemer, der involverer molekylære signalveje forbundet med reguleringen af det medfødte immunforsvar.

Forskningen kan omfatte undersøgelser af interaktioner med cellulære signalformidlere, signalveje forbundet med mønstergenkendelse og andre molekylære komponenter, der er involveret i eksperimentel immunsignalering.

Retningen og størrelsen af de observerede reaktioner afhænger af cellemodellen, forsøgsmiljøet og de analytiske endepunkter.

Peptid-interaktioner med nukleinsyrer

I eksperimentelle undersøgelser er LL-37 blevet undersøgt med hensyn til interaktioner med ekstracellulært DNA og RNA.

Disse undersøgelser bidrager til forståelsen af, hvordan kationiske peptides er kan binde sig til negativt ladede nukleinsyrestrukturer under kontrollerede laboratorieforhold.

Forskere kan undersøge dannelsen af peptid-nukleinsyre-komplekser, molekylær stabilitet og de dermed forbundne biokemiske signalreaktioner.

Membransammensætning og peptidselektivitet

Lipidsammensætningen i eksperimentelle membraner kan påvirke peptidbinding og molekylære interaktioner.

LL-37 undersøges i sammenlignende membranundersøgelser, der omfatter forskellige lipidsammensætninger, overfladeladninger og fysisk-kemiske miljøer.

Sådanne undersøgelser danner et videnskabeligt grundlag for at undersøge, hvordan peptidstruktur og membranegenskaber bidrager til den observerede molekylære adfærd.

Peptidkonformation og analytisk karakterisering

LL-37 er også relevant for forskning inden for peptiders sekundære struktur, kromatografisk adskillelse og bestemmelse af molekylvægt.

Analysemetoder som UHPLC og massespektrometri giver oplysninger om de kemiske egenskaber ved syntetiske peptidpræparater.

Det medfølgende Liquilabs-analysecertifikat dokumenterer kromatografisk renhed, kvantitativ indholdsbestemmelse, identifikation via FTIR-spektrum, vurdering af retentionstid samt identifikation af molekylære ionmasser.

Rapporten indeholder dog ikke undersøgelser af antimikrobiel følsomhed, målinger af membranforstyrrelser, eksperimenter med receptoraktivering eller andre test af biologisk aktivitet.

De ovenfor beskrevne mekanistiske forskningsemner udgør således videnskabelige forskningsområder, der er knyttet til LL-37, snarere end eksperimentelt bekræftede funktionelle egenskaber ved partiet GF-LL375-B242.

 

Analytisk verifikation (COA)

Grail Formula leverer uafhængig, batchspecifik analytisk dokumentation gennem analyser udført af Liquilabs s.r.o., Tjekkiet.

Analysecertifikatet for LL-37 5 mg blev offentliggjort den 11. oktober 2026 og angiver produktionsparti GF-LL375-B242 samt laboratorieprøve LYO-1003.

Den 13-siders rapport indeholder resultater af peptidanalyser, vurdering af renhed ved kromatografi, identifikation ved hjælp af FTIR-spektrum, vurdering af retentionstid, massespektrometri, test for bakterielle endotoksiner, mikrobiologiske tællinger samt screening for elementære urenheder.

Peptidanalyse og kromatografisk renhed

• Nominel produktmængde: 5 mg
• Målt indhold i LL-37-analysen: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Angivet kromatografisk renhed: over 99,8 %
• Målt forskel mellem den målte mængde og den nominelle mængde: 2,12 mg over de angivne 5 mg
• Målt indhold i procent af den nominelle mængde: 142,4 %
• Betegnelse for analytisk screening: Peptid-screening 0,1 % TFA

Det målte indhold i analysen overstiger den nominelle mængde med 42,4 %. Denne betydelige positive afvigelse er et batchspecifikt analyseresultat og angives uafhængigt af resultatet for kromatografisk renhed.

Den angivne renhed på over 99,8 % beskriver den kromatografiske sammensætning under de anvendte analysebetingelser. Det betyder ikke, at over 99,8 % af den nominelle mængde på 5 mg blev genvundet.

Den underbyggende analytiske dokumentation omfatter UHPLC-metodespecifikationer, kalibreringsoplysninger og kromatografiske resultater vedrørende peptidindhold og renhedsvurdering.

Vurdering af peptididentitet

• Resultat af FTIR-spektrumidentifikation: 948 ± 5, som angivet
• Resultat af identifikationen af retentionstiden: 0,997 ± 0,005, som angivet
• Molekylær ionmasseidentifikation: 4493 Da ± 1 Da
• Identifikationsanalyse ved hjælp af massespektrometri: MS-dekonvolution

Analysecertifikatet indeholder kromatografisk og massespektrometrisk dokumentation, der underbygger den analytiske karakterisering af det testede peptid.

FTIR-spektret og identifikationsværdierne for retentionstiden gengives som angivet. Oversigten indeholder ikke separate, eksplicitte vurderinger af, om disse målinger er bestået eller ikke bestået.

Molekylærionmassen på 4493 Da er et identitetsrelateret analyseresultat og adskiller sig fra det målte peptidindhold, der er angivet i milligram.

Vurdering af bakterielt endotoksin

• Bakterielt endotoksin: 0,012 EU/mg
• Angivet usikkerhed: ± 0 EU/mg
• Laboratoriets acceptable interval: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Metode: Kromogen test for bakterielt endotoksin

Koncentrationen af bakterielt endotoksin på 0,012 EU/mg ligger inden for det af laboratoriet angivne acceptable interval.

Dette er et målbart analyseresultat og bør ikke fortolkes som en fuldstændig fravær af bakterielle endotoksiner.

Laboratoriets angivne usikkerhed på ± 0 gengives som angivet og bør ikke fortolkes som bevis på absolut målenøjagtighed.

Resultatet af endotoksinanalysen er ikke et bevis på sterilitet, biologisk sikkerhed eller egnethed til indgivelse.

Mikrobiologisk vurdering

• Samlet antal aerobe mikroorganismer: 0 CFU/g
• Samlet antal gær- og skimmelceller: 0 CFU/g
• Rapporteret interval for antallet af aerobe mikroorganismer: 0–1000 CFU/g
• Rapporteret interval for gær- og skimmelantal: 0–100 CFU/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Metode: Pladetællingsanalyse

Begge mikrobiologiske målinger blev angivet som nul under de anvendte laboratorieforsøgsbetingelser.

Disse resultater gælder for den testede prøve og beviser ikke, at der ikke forekommer nogen som helst mikroorganismer.

Screening for urenheder i grundstoffer

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsen: under 0,001 ppm
• Kadmium: under 0,001 ppm
• Kviksølv (angivet som »quicksilver«): under 0,001 ppm
• Bly: under 0,001 ppm
• Nikkel: under 0,001 ppm
• Vanadium: under 0,001 ppm
• Kobolt: under 0,001 ppm

Alle syv rapporterede koncentrationer af elementære urenheder lå under 0,001 ppm og inden for de respektive laboratoriers acceptable intervaller.

Resultater under den analytiske rapporteringstærskel indikerer koncentrationer under denne tærskel og er ikke en bekræftelse på, at der slet ikke forekommer nogen koncentration.

Det fuldstændige analysecertifikat omfatter 13 sider med analyseresultater og supplerende dokumentation, herunder kromatografiske optegnelser, massespektrometriske data, oplysninger om endotoksinbestemmelse samt metodologi for mikrobiologiske undersøgelser.

De rapporterede resultater vedrører udelukkende den testede prøve og bør ikke automatisk overføres til andre produktionspartier, der ikke har nogen forbindelse hertil.

 

Forskningsapplikationer

LL-37 indgår i forskning inden for eksperimentel molekylær mikrobiologi, peptidbiokemi, membranbiofysik og molekylær signalering i forbindelse med det medfødte immunforsvar.

Dets videnskabelige relevans skyldes dets kathelicidin-relaterede oprindelse, dets amfifile struktur samt de undersøgte interaktioner med lipidmembraner og molekylære signaleringssystemer.

Mulige områder for laboratorieundersøgelser omfatter:

• Forskning i cathelicidin og værtsforsvarspeptider
• Undersøgelser af antimikrobielle peptiders struktur og funktion
• Eksperimentelle undersøgelser af interaktionen mellem peptider og membraner
• Forskning i model-lipid-dobbeltlag og membranbiofysik
• Undersøgelser af molekylær signalering i forbindelse med det medfødte immunforsvar
• Peptidinteraktioner med ekstracellulære nukleinsyrer
• Sammenlignende undersøgelser af kationiske amfifile peptides
• Forskning i peptiders sekundære struktur og molekylære konformation
• Kromatografisk renhed og kvantitativ peptidanalyse
• Bestemmelse af peptididentitet ved hjælp af massespektrometri

Disse anvendelser beskriver videnskabelige forskningsretninger snarere end påvist biologisk aktivitet i det testede parti.

Eksperimentelle undersøgelser kræver passende analytiske kontroller, egnede referencematerialer og validerede metoder til vurdering af peptidrelaterede biokemiske reaktioner.

Partispecifik dokumentation i form af analyseattester kan understøtte laboratoriets dokumentation og give forskerne oplysninger om præparatets målte egenskaber.

 

Grail Formula kvalitet

Grail Formula fokuserer på at levere forbindelser til laboratorieforskning, ledsaget af gennemsigtige produktoplysninger og uafhængigt dokumenterede analyseresultater.

For LL-37 5 mg leverer Liquilabs’ testresultater batchspecifikke oplysninger om peptidindhold, kromatografisk renhed, analytisk identitet, koncentrationen af bakterielt endotoksin, mikrobiologiske tal og udvalgte elementære urenheder.

Rapporten dokumenterer et målt indhold på 7,12 mg i forhold til den nominelle mængde på 5 mg, en kromatografisk renhed på over 99,8 % og en koncentration af bakterielt endotoksin på 0,012 EU/mg.

Disse målinger præsenteres hver for sig for at sikre en klar skelnen mellem peptidmængde, kromatografisk sammensætning og mikrobiologiske egenskaber.

Den betydelige positive forskel i analyseresultatet på 42,4 % fremgår tydeligt som en del af den batchspecifikke analyseprofil.

Hvert resultat bør fortolkes i lyset af den testede prøve, den anvendte laboratoriemetode og den angivne måleusikkerhed.

 

Når du vælger Grail Formula

Grail Formula leverer LL-37 5 mg med uafhængig, batchspecifik analysedokumentation fra Liquilabs s.r.o., Tjekkiet.

Forskere kan gennemgå analysecertifikatet for at undersøge de angivne oplysninger om peptidbestemmelse, kromatografisk renhed, identifikation via FTIR-spektrum, vurdering af retentionstid, molekylær ionmasse, mikrobiologiske fund og resultater vedrørende elementære urenheder.

Rapporten angiver produktionspartiet, laboratorieprøven og offentliggørelsesdatoen, hvilket understøtter sporbarheden af analyserne og laboratoriedokumentationen.

Grail Formula lægger vægt på faktuelle videnskabelige beskrivelser, gennemsigtig rapportering og klare skelnen mellem analytiske målinger og biologiske egenskaber, der endnu ikke er fastslået.

Denne dokumentation tjener som reference for de målte egenskaber ved det testede LL-37-præparat i forbindelse med laboratorieforskning inden for kathelicidin peptides, membranbiofysik og molekylær mikrobiologi.

Begrænsning af forskningsbrug

Anvendes udelukkende til in vitro-eksperimenter og må ikke:

• Anvendes i kliniske forsøg med mennesker
• Administreret til mennesker som led i et eksperiment eller en undersøgelse
• Leveret til en anden part til brug i kliniske forsøg på mennesker.

• Uafhængigt analyseret af Liquilabs s.r.o. Tjekkiet
• LL-37, et forskningspræparat baseret på cathelicidin-afledt peptid, med en nominel mængde på 5 mg
• Kromatografisk renhed på over 99,8 %, som angivet i COA’en
• Assayindhold målt til 7,12 mg ± 0,04 mg
• Det målte indhold lå 42,4 % over den nominelle mængde
• Identifikation vurderet ved hjælp af FTIR-spektrum og retentionstidsanalyse
• Resultat af FTIR-spektrumidentifikation: 948 ± 5
• Resultat af identifikation af retentionstid: 0,997 ± 0,005
• Molekylær ionmasse bestemt til 4493 Da ± 1 Da
• Indhold af bakterielt endotoksin på 0,012 EU/mg
• Samlet antal aerobe mikroorganismer: 0 CFU/g
• Samlet antal gær- og skimmelceller: 0 CFU/g
• Alle syv viste elementære urenheder på under 0,001 ppm
• Partinummer: GF-LL375-B242
• Identifikation af laboratorieprøve: LYO-1003
• COA-udgivelsesdato: 11. oktober 2026
• Uafhængigt, 13-siders partispecifikt analysecertifikat
• Undersøgt i forbindelse med forskning i interaktionen mellem cathelicidin-peptider og membraner
• Relevant for kontrollerede laboratorieundersøgelser vedrørende biokemi af antimikrobielle peptider
• Kun til forskningsbrug - ikke til human eller veterinær brug

Kun til laboratorieforskning. Ikke beregnet til konsum, injektion eller kosmetisk brug.

Dette produkt er kun til forskningsformål. Ikke til human brug eller diagnostiske/terapeutiske anvendelser. Opbevares utilgængeligt for børn.