LL-37 5 mg

LL-37 5 mg è un composto peptidico sintetico derivato dalla catelicidina, fornito da Grail Formula per la ricerca scientifica e la sperimentazione controllata in laboratorio in ambito di biologia dei peptidi antimicrobici, segnalazione del sistema immunitario innato, interazioni peptidi-membrana e vie molecolari associate alla difesa cellulare.

L’LL-37 è un peptide cationico composto da 37 aminoacidi oggetto di studio nei campi della microbiologia molecolare, della biochimica dei peptidi, della biofisica delle membrane e dell’immunologia sperimentale. La sua struttura anfipatica e la sua affinità con la famiglia dei peptidi catelicidina ne fanno un soggetto importante nello studio delle difese dell’ospite peptides e delle loro interazioni molecolari.

Questo preparato viene fornito come materiale di ricerca a base di peptidi con un contenuto nominale di 5 mg, corredato da documentazione analitica indipendente specifica per ogni lotto, redatta da Liquilabs s.r.o., Repubblica Ceca.

Solo per uso di ricerca - non per uso umano o veterinario.

 

Panoramica del prodotto

LL-37 è un peptide sintetico di ricerca corrispondente a una sequenza di 37 aminoacidi associata al sistema dei peptidi antimicrobici catelicidina umani. È oggetto di ampie indagini nella ricerca di laboratorio riguardante le interazioni tra peptidi e membrane, la segnalazione associata al sistema immunitario innato e le relazioni struttura-funzione dei peptidi antimicrobici.

Il peptide è caratterizzato dalle sue proprietà molecolari cationiche e anfipatiche, rilevanti per le ricerche sperimentali che coinvolgono membrane lipidiche, sistemi modello microbici e interazioni biochimiche tra l'peptides e e i componenti cellulari.

Grail Formula fornisce LL-37 da 5 mg come preparato peptidico da ricerca con dosaggio nominale di 5 mg, destinato esclusivamente a sperimentazioni scientifiche controllate in laboratorio e in vitro.

Le analisi indipendenti condotte da terzi sono state effettuate da Liquilabs s.r.o., Repubblica Ceca. Il certificato di analisi, pubblicato l'11 ottobre 2026, identifica il lotto di produzione GF-LL375-B242 e il campione di laboratorio LYO-1003.

Il rapporto analitico riporta un contenuto di LL-37, determinato mediante analisi, pari a 7,12 mg ± 0,04 mg e una purezza cromatografica superiore al 99,8%.

Il contenuto misurato nel test supera di 2,12 mg il valore nominale di 5 mg, con una differenza positiva del 42,4%. Questa differenza sostanziale viene riportata separatamente dal risultato relativo alla purezza cromatografica.

Il certificato di analisi comprende inoltre l'identificazione dello spettro FTIR, la valutazione del tempo di ritenzione, l'identificazione della massa degli ioni molecolari, l'analisi delle endotossine batteriche, la conta microbiologica e lo screening delle impurità elementari.

Queste misurazioni forniscono informazioni analitiche specifiche per ogni lotto relative al preparato peptidico sottoposto a test. Esse non dimostrano di per sé l’attività antimicrobica, la potenza biologica, gli effetti funzionali nei sistemi cellulari né l’idoneità alla somministrazione.

 

Panoramica sui peptidi

LL-37 è un peptide composto da 37 aminoacidi appartenente alla famiglia delle catelicidine, sostanze di difesa dell’ospite peptides, un gruppo di molecole oggetto di studio per il loro ruolo nei processi molecolari associati al sistema immunitario innato.

La sequenza LL-37 deriva dalla regione C-terminale della proteina precursore della catelicidina umana hCAP18, codificata dal gene CAMP.

La processazione proteolitica delle proteine precursori della catelicidina è un argomento importante nella biologia dei peptidi, poiché illustra come strutture proteiche più grandi possano generare sequenze molecolari più corte con caratteristiche biochimiche distinte.

L'LL-37 si contraddistingue per la sua composizione aminoacidica a carica positiva e per la sua struttura anfipatica, che ne determinano l'importanza scientifica negli studi sull'interazione con le membrane.

In condizioni sperimentali adeguate, l’LL-37 può assumere una conformazione alfa-elicoidale che presenta regioni idrofobiche e caricate positivamente su diverse superfici del peptide.

Questa configurazione strutturale viene studiata in relazione alle interazioni con i doppi strati lipidici, con i componenti di membrana caricati negativamente e con sistemi di membrana modello.

La ricerca sull’LL-37 va oltre la biofisica delle membrane per estendersi alla microbiologia molecolare e agli studi sperimentali sulle vie di segnalazione associate al sistema immunitario innato.

Gli scienziati studiano il peptide in relazione ai modelli di membrane microbiche, agli intermedi della segnalazione cellulare, alle interazioni tra peptidi e lipidi e ai meccanismi sperimentali di difesa dell'ospite.

L’LL-37 è stato inoltre oggetto di studi relativi agli acidi nucleici extracellulari, ai processi di riconoscimento molecolare e alla segnalazione infiammatoria in modelli di laboratorio.

Queste aree di ricerca contribuiscono a comprendere in che modo la struttura dei peptidi, la distribuzione delle cariche e le condizioni ambientali influenzino le interazioni molecolari.

Tuttavia, le risposte osservate sperimentalmente dipendono dal modello biologico, dalla concentrazione del peptide, dalla composizione della membrana e dalle condizioni analitiche utilizzate.

I risultati delle ricerche sperimentali pubblicate non devono essere interpretati come proprietà biologiche dimostrate in modo indipendente del preparato LL-37 da 5 mg dell’ Grail Formula .

Il certificato di analisi di Liquilabs identifica una massa ionica molecolare di 4493 Da ± 1 Da, fornendo una misurazione analitica relativa all'identità del peptide sottoposto a test.

Questo risultato relativo alla massa molecolare differisce dal contenuto misurato nel test, pari a 7,12 mg, e dalla purezza cromatografica superiore al 99,8%.

 

Contesto storico e scientifico

Ricerca scientifica sull’ peptides e antimicrobica, sviluppata a partire dallo studio dei componenti molecolari presenti in natura associati ai sistemi di difesa innata.

I primi studi hanno individuato diverse famiglie di peptidi caratterizzate da composizioni aminoacidiche, strutture molecolari e interazioni biochimiche distinte con sistemi modello microbici.

Tra queste famiglie, le catelicidine hanno suscitato l’interesse scientifico per via della struttura conservata dei loro precursori e della diversità delle sequenze peptidiche generate attraverso il processo di scissione proteolitica.

L'identificazione dell'peptides a umana correlata alla catelicidina ha contribuito a una comprensione più ampia della biologia dei peptidi di difesa dell'ospite e delle caratteristiche molecolari delle sequenze peptidiche caricate positivamente.

LL-37 è diventato un importante oggetto di ricerca grazie alla sua struttura composta da 37 aminoacidi e alla sua relazione con la regione C-terminale della proteina precursore hCAP18.

I ricercatori hanno successivamente esaminato la sua conformazione molecolare, le sue proprietà anfipatiche e le sue interazioni con membrane lipidiche artificiali.

I progressi compiuti nel campo della biologia strutturale e della biofisica delle membrane hanno consentito di approfondire le conoscenze relative alle modalità con cui l’ peptides e cationico interagisce con i doppi strati lipidici e altri assemblaggi molecolari.

Metodi sperimentali quali la spettroscopia di dicroismo circolare, i test di membrana basati sulla fluorescenza e la modellazione molecolare hanno contribuito alla caratterizzazione del comportamento strutturale associato all’LL-37.

La ricerca scientifica si è inoltre estesa all’analisi dell’LL-37 in relazione alle vie di segnalazione intracellulari e alle interazioni con i componenti molecolari coinvolti nelle risposte associate al sistema immunitario innato.

Tali ricerche hanno compreso studi di laboratorio incentrati su modelli microbici, sistemi di segnalazione cellulare e interazioni biochimiche con molecole extracellulari.

Con il progredire della tecnologia di sintesi dei peptidi, i preparati sintetici di LL-37 hanno assunto un ruolo rilevante nelle ricerche di laboratorio controllate che richiedono sequenze peptidiche ben definite.

I metodi di chimica analitica hanno successivamente migliorato la capacità di caratterizzare i materiali peptidici sintetici attraverso la valutazione cromatografica della purezza, l'analisi quantitativa dei peptidi e i test di identità molecolare.

La cromatografia liquida ad altissime prestazioni e la spettrometria di massa forniscono informazioni complementari sulla composizione peptidica e sulle caratteristiche molecolari.

La purezza cromatografica descrive la composizione relativa misurata in condizioni analitiche definite, mentre le analisi quantitative stimano la quantità del peptide bersaglio presente in un campione analizzato.

Queste misurazioni non sono intercambiabili e devono essere interpretate separatamente in sede di revisione della documentazione analitica relativa a un determinato lotto.

La ricerca attuale sull’LL-37 continua ad approfondire lo studio della struttura dei peptidi, delle interazioni con le membrane, della microbiologia molecolare e dei meccanismi di segnalazione associati al sistema immunitario innato nell’ambito di sistemi sperimentali controllati.

 

La ricerca si concentra sui meccanismi

Il principale ambito di interesse della ricerca meccanicistica relativa all’LL-37 riguarda la sua struttura anfipatica cationica e le sue interazioni con le membrane lipidiche, i sistemi di riconoscimento molecolare e le vie biochimiche associate al sistema immunitario innato.

Interazioni tra peptidi e membrane

L’LL-37 è oggetto di studio nel campo della biofisica delle membrane poiché la sua struttura, caricata positivamente e anfipatica, può interagire con gli assemblaggi lipidici in condizioni sperimentali ben definite.

I ricercatori analizzano in che modo la distribuzione della carica dei peptidi, la composizione lipidica e le condizioni ambientali influenzano l'associazione dei peptidi con le membrane modello.

Le ricerche sperimentali possono avvalersi di vescicole lipidiche sintetiche, doppi strati lipidici supportati e tecniche analitiche basate sulla fluorescenza per caratterizzare tali interazioni.

Relazioni struttura-funzione dei peptidi antimicrobici

LL-37 è un importante modello di ricerca per lo studio delle relazioni tra la sequenza aminoacidica, la conformazione peptidica e le interazioni molecolari con i sistemi di membrana microbici.

Gli studi di laboratorio analizzano in che modo caratteristiche strutturali quali la carica, l'idrofobicità e l'organizzazione in elica alfa influenzano il comportamento dei peptidi.

Queste ricerche contribuiscono ad ampliare le conoscenze scientifiche relative all’ peptides e cationica delle difese dell’ospite e alle sue caratteristiche biochimiche.

Segnalazione molecolare associata al sistema immunitario innato

L’LL-37 è stato studiato in sistemi sperimentali che coinvolgono le vie molecolari associate alla regolazione del sistema immunitario innato.

La ricerca potrebbe concentrarsi sulle interazioni con gli intermedi della segnalazione cellulare, sulle vie associate al riconoscimento dei pattern e su altri componenti molecolari coinvolti nella segnalazione immunitaria sperimentale.

La direzione e l'entità delle risposte osservate dipendono dal modello cellulare, dall'ambiente sperimentale e dai parametri analitici di valutazione.

Interazioni dei peptidi con gli acidi nucleici

Alcuni studi sperimentali hanno esaminato l'LL-37 in relazione alle sue interazioni con il DNA e l'RNA extracellulari.

Queste ricerche contribuiscono a comprendere in che modo l’ peptides o cationico possa associarsi a strutture di acido nucleico caricate negativamente in condizioni di laboratorio controllate.

I ricercatori potrebbero studiare la formazione di complessi peptidico-nucleici, la stabilità molecolare e le relative risposte di segnalazione biochimica.

Composizione della membrana e selettività peptidica

La composizione lipidica delle membrane sperimentali può influenzare il legame dei peptidi e le interazioni molecolari.

L'LL-37 è oggetto di studi comparativi sulle membrane che prendono in esame diverse composizioni lipidiche, cariche superficiali e condizioni fisico-chimiche.

Tali ricerche forniscono un contesto scientifico per analizzare in che modo la struttura dei peptidi e le caratteristiche delle membrane contribuiscano al comportamento molecolare osservato.

Conformazione dei peptidi e caratterizzazione analitica

L'LL-37 trova inoltre applicazione nella ricerca relativa alla struttura secondaria dei peptidi, alla separazione cromatografica e alla determinazione della massa molecolare.

Tecniche analitiche quali l'UHPLC e la spettrometria di massa forniscono informazioni sulle caratteristiche chimiche dei preparati a base di peptidi sintetici.

Il certificato di analisi Liquilabs in dotazione attesta la purezza cromatografica, il contenuto quantitativo, l’identificazione tramite spettro FTIR, la valutazione del tempo di ritenzione e l’identificazione della massa degli ioni molecolari.

Tuttavia, il rapporto non contiene analisi di sensibilità agli antimicrobici, misurazioni della rottura della membrana, esperimenti di attivazione dei recettori o altri test di attività biologica.

Di conseguenza, gli argomenti di ricerca meccanicistica sopra descritti rappresentano aree di ricerca scientifica associate all’LL-37, piuttosto che proprietà funzionali confermate sperimentalmente del lotto GF-LL375-B242.

 

Verifica analitica (COA)

Grail Formula fornisce una documentazione analitica indipendente specifica per ogni lotto, ottenuta grazie alle analisi condotte da Liquilabs s.r.o., Repubblica Ceca.

Il certificato di analisi relativo al prodotto LL-37 da 5 mg è stato pubblicato l'11 ottobre 2026 e identifica il lotto di produzione GF-LL375-B242 e il campione di laboratorio LYO-1003.

Il rapporto di 13 pagine comprende i risultati delle analisi peptidiche, la valutazione della purezza mediante cromatografia, l'identificazione tramite spettro FTIR, la valutazione dei tempi di ritenzione, la spettrometria di massa, i test sulle endotossine batteriche, le conteggi microbiologici e lo screening delle impurità elementari.

Dosaggio dei peptidi e purezza cromatografica

• Quantità nominale del prodotto: 5 mg
• Contenuto misurato nell'analisi LL-37: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Purezza cromatografica dichiarata: superiore al 99,8 %
• Differenza misurata tra il dosaggio e la quantità nominale: 2,12 mg in più rispetto ai 5 mg indicati sull’etichetta
• Contenuto misurato espresso in percentuale della quantità nominale: 142,4 %
• Designazione dello screening analitico: Screening peptidico con TFA allo 0,1%

Il contenuto misurato nel test supera la quantità nominale del 42,4%. Questa notevole differenza positiva è un risultato analitico specifico del lotto e viene riportato indipendentemente dal risultato relativo alla purezza cromatografica.

La purezza dichiarata, superiore al 99,8%, descrive la composizione cromatografica nelle condizioni analitiche applicate. Ciò non significa che sia stato recuperato più del 99,8% della quantità nominale di 5 mg.

La documentazione analitica di supporto comprende le specifiche del metodo UHPLC, le informazioni relative alla calibrazione e i dati cromatografici relativi alla determinazione del contenuto di peptidi e alla valutazione della purezza.

Valutazione dell'identità dei peptidi

• Risultato dell'identificazione dello spettro FTIR: 948 ± 5, come riportato
• Risultato dell'identificazione del tempo di ritenzione: 0,997 ± 0,005, come riportato
• Identificazione molecolare tramite spettrometria di massa: 4493 Da ± 1 Da
• Valutazione dell'identità mediante spettrometria di massa: deconvoluzione MS

Il certificato di analisi include la documentazione cromatografica e spettrometrica di massa a supporto della caratterizzazione analitica del peptide sottoposto a test.

Lo spettro FTIR e i valori di identificazione del tempo di ritenzione sono riportati così come sono stati comunicati. La sintesi non fornisce interpretazioni esplicite separate di “superato/non superato” per queste misurazioni.

La massa ionica molecolare di 4493 Da è un risultato analitico relativo all'identità ed è distinta dal contenuto del peptide misurato, espresso in milligrammi.

Valutazione delle endotossine batteriche

• Endotossina batterica: 0,012 EU/mg
• Incertezza riportata: ± 0 EU/mg
• Intervallo di riferimento del laboratorio: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Metodo: Test cromogenico per la rilevazione delle endotossine batteriche

La concentrazione di endotossine batteriche pari a 0,012 EU/mg rientra nell'intervallo di accettabilità indicato dal laboratorio.

Si tratta di un risultato analitico misurabile e non deve essere interpretato come la totale assenza di endotossine batteriche.

L'incertezza dichiarata dal laboratorio, pari a ± 0, viene riportata così come indicata e non deve essere interpretata come prova di una precisione di misura assoluta.

Il risultato relativo alle endotossine non attesta la sterilità, la sicurezza biologica né l'idoneità alla somministrazione.

Valutazione microbiologica

• Conta microbica aerobica totale: 0 UFC/g
• Contenuto totale di lieviti e muffe: 0 UFC/g
• Intervallo riportato per la carica microbica aerobica: 0–1000 UFC/g
• Intervallo riportato per la conta di lieviti e muffe: 0–100 UFC/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Metodo: conta batterica su piastra

In entrambe le condizioni di analisi di laboratorio applicate, i conteggi microbiologici sono risultati pari a zero.

Questi risultati si riferiscono al campione analizzato e non dimostrano l'assenza di ogni possibile microrganismo.

Screening delle impurità elementari

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsenico: inferiore a 0,001 ppm
• Cadmio: inferiore a 0,001 ppm
• Mercurio (indicato come “quicksilver”): inferiore a 0,001 ppm
• Piombo: inferiore a 0,001 ppm
• Nichel: inferiore a 0,001 ppm
• Vanadio: inferiore a 0,001 ppm
• Cobalto: inferiore a 0,001 ppm

Tutte e sette le concentrazioni di impurità elementari riportate erano inferiori a 0,001 ppm e rientravano nei rispettivi intervalli di accettabilità dei laboratori.

I risultati inferiori alla soglia di rilevabilità analitica indicano concentrazioni inferiori a tale soglia, piuttosto che la conferma di un'assenza assoluta.

Il certificato di analisi completo comprende 13 pagine di risultati analitici e documentazione di supporto, tra cui registrazioni cromatografiche, dati di spettrometria di massa, informazioni sulla determinazione delle endotossine e la metodologia delle analisi microbiologiche.

I risultati riportati si riferiscono esclusivamente al campione sottoposto a test e non devono essere automaticamente estesi a lotti di produzione non correlati.

 

Applicazioni di ricerca

L'LL-37 è oggetto di studio nell'ambito della microbiologia molecolare sperimentale, della biochimica dei peptidi, della biofisica delle membrane e della ricerca sulla segnalazione molecolare associata al sistema immunitario innato.

La sua rilevanza scientifica deriva dalla sua origine legata alla catelicidina, dalla sua struttura anfipatica e dalle interazioni, oggetto di studio, con le membrane lipidiche e i sistemi di segnalazione molecolare.

Tra i possibili ambiti di ricerca di laboratorio figurano:

• Ricerca sulla catelicidina e sui peptidi di difesa dell'ospite
• Studi sulla struttura e sulla funzione dei peptidi antimicrobici
• Studi sperimentali sull'interazione tra peptidi e membrane
• Ricerca sul modello del doppio strato lipidico e sulla biofisica delle membrane
• Ricerche sulla segnalazione molecolare associata al sistema immunitario innato
• Interazioni dei peptidi con gli acidi nucleici extracellulari
• Studi comparativi sulle sostanze anfipatiche cationiche peptides
• Ricerca sulla struttura secondaria dei peptidi e sulla conformazione molecolare
• Purezza cromatografica e analisi quantitativa dei peptidi
• Determinazione dell’identità dei peptidi mediante spettrometria di massa

Queste applicazioni descrivono orientamenti di ricerca scientifica piuttosto che un'attività biologica comprovata del lotto testato.

Le ricerche sperimentali richiedono controlli analitici adeguati, materiali di riferimento idonei e metodi convalidati per la valutazione delle risposte biochimiche associate ai peptidi.

La documentazione relativa ai certificati di analisi specifici per ogni lotto può supportare la tenuta dei registri di laboratorio e fornire ai ricercatori informazioni sulle caratteristiche misurate del preparato.

 

Grail Formula Qualità

Grail Formula si concentra sulla fornitura di composti per la ricerca di laboratorio, supportati da informazioni trasparenti sui prodotti e da risultati analitici documentati in modo indipendente.

Per LL-37 5 mg, le analisi condotte da Liquilabs forniscono informazioni specifiche per ogni lotto relative al contenuto del principio attivo peptidico, alla purezza cromatografica, all’identità analitica, alla concentrazione di endotossine batteriche, alla carica microbica e a determinate impurità elementari.

Il rapporto riporta un contenuto analitico misurato pari a 7,12 mg rispetto alla quantità nominale di 5 mg, una purezza cromatografica superiore al 99,8% e una concentrazione di endotossine batteriche pari a 0,012 EU/mg.

Queste misurazioni sono presentate separatamente per mantenere una chiara distinzione tra quantità di peptidi, composizione cromatografica e caratteristiche microbiologiche.

La notevole differenza positiva nei risultati delle analisi, pari al 42,4%, viene riportata in modo trasparente nell’ambito del profilo analitico specifico del lotto.

Ogni risultato deve essere interpretato tenendo conto del campione analizzato, della metodologia di laboratorio applicata e dell'incertezza di misura riportata.

 

Quando scegli Grail Formula

Grail Formula fornisce LL-37 da 5 mg con documentazione analitica indipendente specifica per ogni lotto, redatta da Liquilabs s.r.o., Repubblica Ceca.

I ricercatori possono consultare il certificato di analisi per esaminare i dati relativi al dosaggio dei peptidi, alla purezza cromatografica, all’identificazione dello spettro FTIR, alla valutazione del tempo di ritenzione, alla massa degli ioni molecolari, ai risultati microbiologici e alle impurità elementari.

Il rapporto identifica il lotto di produzione, il campione di laboratorio e la data di pubblicazione, a sostegno della tracciabilità analitica e della documentazione di laboratorio.

Grail Formula pone l'accento su descrizioni scientifiche basate sui fatti, su una comunicazione trasparente e su una chiara distinzione tra misurazioni analitiche e proprietà biologiche non ancora accertate.

Per le ricerche di laboratorio relative alla catelicidina peptides, alla biofisica delle membrane e alla microbiologia molecolare, la presente documentazione costituisce un riferimento per le caratteristiche misurate del preparato LL-37 sottoposto a test.

Limitazione dell'uso della ricerca

Da utilizzare esclusivamente per esperimenti in vitro e non può essere:

• Utilizzato in studi clinici condotti sull'uomo
• Somministrato agli esseri umani nell'ambito di un esperimento o di una ricerca
• Fornito a terzi per uso sperimentale sull’uomo.

• Analizzato in modo indipendente da Liquilabs s.r.o. Repubblica Ceca
• Composto di ricerca LL-37, un peptide derivato dalla catelicidina, in quantità nominale di 5 mg
• Purezza cromatografica superiore al 99,8%, come indicato nel certificato di analisi (COA)
• Contenuto del dosaggio misurato a 7,12 mg ± 0,04 mg
• Contenuto misurato nel test: 42,4 % superiore alla quantità nominale
• Identificazione valutata mediante spettro FTIR e analisi del tempo di ritenzione
• Risultato dell'identificazione dello spettro FTIR: 948 ± 5
• Risultato dell'identificazione del tempo di ritenzione: 0,997 ± 0,005
• Massa molecolare ionica identificata a 4493 Da ± 1 Da
• Livello di endotossina batterica pari a 0,012 EU/mg
• Conta microbica aerobica totale: 0 UFC/g
• Contenuto totale di lieviti e muffe: 0 UFC/g
• Tutte e sette hanno riportato impurità elementari inferiori a 0,001 ppm
• Numero di lotto: GF-LL375-B242
• Identificazione del campione di laboratorio: LYO-1003
• Data di pubblicazione del COA: 11 ottobre 2026
• Certificato di analisi indipendente di 13 pagine specifico per il lotto
• Oggetto di studio nell'ambito della ricerca sull'interazione tra il peptide catelicidina e la membrana
• Riguardante studi di laboratorio controllati relativi alla biochimica dei peptidi antimicrobici
• Solo per uso di ricerca - non per uso umano o veterinario

Solo per la ricerca di laboratorio. Non destinato al consumo umano, alle iniezioni o all'uso cosmetico.

Questo prodotto è solo per scopi di ricerca. Non è destinato all'uso umano o ad applicazioni diagnostiche/terapeutiche. Tenere fuori dalla portata dei bambini.