LL-37 5 mg

Le LL-37 5 mg est un composé de recherche peptidique synthétique dérivé de la cathelicidine, fourni par Grail Formula à des fins de recherche scientifique et d'expérimentation contrôlée en laboratoire portant sur la biologie des peptides antimicrobiens, la signalisation immunitaire innée, les interactions entre les peptides et les membranes, ainsi que les voies moléculaires associées à la défense cellulaire.

Le LL-37 est un peptide cationique composé de 37 acides aminés, étudié dans les domaines de la microbiologie moléculaire, de la biochimie des peptides, de la biophysique membranaire et de l'immunologie expérimentale. Sa structure amphipathique et son appartenance à la famille des peptides cathelicidines en font un sujet important dans l'étude de l'peptides des défenses de l'hôte et de leurs interactions moléculaires.

Ce produit est fourni sous forme de peptide destiné à la recherche, d'une concentration nominale de 5 mg, accompagné d'une documentation analytique spécifique à chaque lot, établie par Liquilabs s.r.o., en Tchéquie.

Pour la recherche uniquement - pas pour l'usage humain ou vétérinaire.

 

Aperçu du produit

Le LL-37 est un peptide synthétique de recherche correspondant à une séquence de 37 acides aminés associée au système de peptides antimicrobiens de type cathelicidine chez l'être humain. Il fait l'objet de nombreuses études en laboratoire portant sur les interactions entre les peptides et les membranes, la signalisation liée à l'immunité innée et les relations structure-fonction des peptides antimicrobiens.

Ce peptide se caractérise par ses propriétés moléculaires cationiques et amphipathiques, qui présentent un intérêt pour les études expérimentales portant sur les membranes lipidiques, les systèmes modèles microbiens et les interactions biochimiques entre l’ peptides e et les composants cellulaires.

Grail Formula fournit le LL-37 à 5 mg sous forme de préparation peptidique de recherche d'une concentration nominale de 5 mg, destinée exclusivement à des expériences scientifiques contrôlées en laboratoire et in vitro.

Des analyses indépendantes ont été réalisées par la société Liquilabs s.r.o., en Tchéquie. Le certificat d'analyse, publié le 11 octobre 2026, identifie le lot de production GF-LL375-B242 et l'échantillon de laboratoire LYO-1003.

Le rapport d'analyse indique une teneur en LL-37 mesurée par dosage de 7,12 mg ± 0,04 mg et une pureté chromatographique supérieure à 99,8 %.

La teneur mesurée dépasse de 2,12 mg la valeur nominale de 5 mg, ce qui représente un écart positif de 42,4 %. Cet écart important est indiqué séparément du résultat de pureté chromatographique.

Le certificat d'analyse comprend également l'identification par spectre FTIR, l'évaluation du temps de rétention, l'identification de la masse des ions moléculaires, le dosage des endotoxines bactériennes, les comptages microbiologiques et le dépistage des impuretés élémentaires.

Ces mesures fournissent des informations analytiques spécifiques à chaque lot concernant la préparation peptidique testée. Elles ne permettent pas, à elles seules, d'établir l'activité antimicrobienne, la puissance biologique, les effets fonctionnels dans les systèmes cellulaires ou l'aptitude à l'administration.

 

Aperçu des peptides

Le LL-37 est un peptide de 37 acides aminés appartenant à la famille des cathelicidines, des « peptides s de défense de l'hôte », un groupe de molécules étudiées pour leur implication dans les processus moléculaires liés à l'immunité innée.

La séquence LL-37 est issue de la région C-terminale de la protéine précurseur de la cathelicidine humaine hCAP18, codée par le gène CAMP.

Le clivage protéolytique des protéines précurseurs de la cathélicidine constitue un sujet important en biologie des peptides, car il illustre comment des structures protéiques plus grandes peuvent donner naissance à des séquences moléculaires plus courtes présentant des caractéristiques biochimiques distinctes.

Le LL-37 se distingue par sa composition en acides aminés chargés positivement et par sa structure amphipathique, qui contribuent à son intérêt scientifique dans le cadre des études sur les interactions membranaires.

Dans des conditions expérimentales appropriées, le LL-37 peut adopter une conformation en hélice alpha présentant des régions hydrophobes et chargées positivement sur différentes faces du peptide.

Cette organisation structurelle est étudiée en relation avec les interactions avec les bicouches lipidiques, les composants membranaires chargés négativement et les systèmes membranaires modèles.

Les recherches portant sur la LL-37 vont au-delà de la biophysique membranaire pour s'étendre à la microbiologie moléculaire et aux études expérimentales sur les voies de signalisation associées à l'immunité innée.

Les scientifiques étudient ce peptide dans le cadre de modèles de membranes microbiennes, d'intermédiaires de la signalisation cellulaire, d'interactions peptide-lipide et de mécanismes expérimentaux de défense de l'hôte.

Le LL-37 a également fait l'objet d'études portant sur les acides nucléiques extracellulaires, les processus de reconnaissance moléculaire et la signalisation inflammatoire dans des modèles de laboratoire.

Ces domaines de recherche permettent de mieux comprendre comment la structure des peptides, la répartition des charges et les conditions environnementales influencent les interactions moléculaires.

Toutefois, les réponses observées expérimentalement dépendent du modèle biologique, de la concentration en peptides, de la composition de la membrane et des conditions d'analyse utilisées.

Les résultats issus de recherches expérimentales publiées ne doivent pas être interprétés comme des propriétés biologiques démontrées de manière indépendante de la préparation LL-37 à 5 mg d’ Grail Formula .

Le certificat d'analyse de Liquilabs indique une masse ionique moléculaire de 4 493 Da ± 1 Da, fournissant ainsi une mesure analytique permettant d'identifier le peptide testé.

Ce résultat de masse moléculaire diffère de la teneur mesurée par analyse, qui est de 7,12 mg, et de la pureté chromatographique, supérieure à 99,8 %.

 

Historique et contexte scientifique

Recherche scientifique sur l'peptides e antimicrobienne issue de l'étude de composants moléculaires d'origine naturelle associés aux systèmes de défense innés.

Les premières études ont permis d'identifier diverses familles de peptides présentant des compositions en acides aminés, des structures moléculaires et des interactions biochimiques distinctes avec des systèmes microbiens modèles.

Parmi ces familles, les cathelicidines ont suscité l'intérêt des scientifiques en raison de la conservation de la structure de leur précurseur et de la diversité des séquences peptidiques générées par le processus de clivage protéolytique.

L'identification d'peptides s humaines apparentées à la cathélicidine a permis d'approfondir la compréhension de la biologie des peptides de défense de l'hôte et des caractéristiques moléculaires des séquences peptidiques chargées positivement.

La protéine LL-37 est devenue un sujet de recherche majeur en raison de sa structure composée de 37 acides aminés et de son lien avec la région C-terminale de la protéine précurseur hCAP18.

Les chercheurs ont ensuite étudié sa conformation moléculaire, ses propriétés amphipathiques et ses interactions avec des membranes lipidiques artificielles.

Les progrès réalisés en biologie structurale et en biophysique membranaire ont permis d'étudier plus en détail la manière dont les « peptides s cationiques » interagissent avec les bicouches lipidiques et d'autres assemblages moléculaires.

Des méthodes expérimentales telles que la spectroscopie de dichroïsme circulaire, les tests membranaires basés sur la fluorescence et la modélisation moléculaire ont contribué à la caractérisation du comportement structurel associé au LL-37.

La recherche scientifique s'est également étendue à l'étude du LL-37 en lien avec les voies de signalisation intracellulaires et ses interactions avec les composants moléculaires impliqués dans les réponses associées à l'immunité innée.

Ces recherches comprenaient des études en laboratoire portant sur des modèles microbiens, des systèmes de signalisation cellulaire et des interactions biochimiques avec des molécules extracellulaires.

À mesure que la technologie de synthèse des peptides progressait, les préparations synthétiques de LL-37 ont trouvé leur place dans les recherches contrôlées en laboratoire nécessitant des séquences peptidiques bien définies.

Les méthodes de chimie analytique ont ensuite permis d'améliorer la capacité à caractériser les peptides synthétiques grâce à l'évaluation de leur pureté par chromatographie, à leur dosage quantitatif et à la vérification de leur identité moléculaire.

La chromatographie liquide ultra-haute performance et la spectrométrie de masse fournissent des informations complémentaires sur la composition peptidique et les caractéristiques moléculaires.

La pureté chromatographique décrit la composition relative mesurée dans des conditions analytiques définies, tandis que les dosages quantitatifs permettent d'estimer la quantité du peptide cible présente dans un échantillon testé.

Ces mesures ne sont pas interchangeables et doivent être interprétées séparément lors de l'examen de la documentation analytique propre à chaque lot.

Les recherches actuelles menées dans le cadre du programme LL-37 continuent de porter sur la structure des peptides, les interactions membranaires, la microbiologie moléculaire et la signalisation liée à l'immunité innée au sein de systèmes expérimentaux contrôlés.

 

La recherche axée sur le mécanisme

Les principaux axes de recherche mécanistique concernant le LL-37 portent sur sa structure amphipathique cationique et ses interactions avec les membranes lipidiques, les systèmes de reconnaissance moléculaire et les voies biochimiques associées à l'immunité innée.

Interactions entre les peptides et les membranes

Le LL-37 fait l'objet d'études en biophysique des membranes, car sa structure amphipathique et chargée positivement lui permet d'interagir avec des assemblages lipidiques dans des conditions expérimentales bien définies.

Les chercheurs étudient comment la répartition des charges des peptides, la composition lipidique et les conditions environnementales influencent l'association des peptides avec des membranes modèles.

Les études expérimentales peuvent recourir à des vésicules lipidiques synthétiques, à des bicouches lipidiques sur support et à des techniques d'analyse par fluorescence pour caractériser ces interactions.

Relations structure-fonction des peptides antimicrobiens

LL-37 est un modèle de recherche important permettant d'étudier les relations entre la séquence d'acides aminés, la conformation des peptides et les interactions moléculaires avec les systèmes membranaires microbiens.

Des études en laboratoire visent à déterminer comment certaines caractéristiques structurelles, telles que la charge, l'hydrophobicité et l'organisation en hélice alpha, influencent le comportement des peptides.

Ces recherches contribuent à une meilleure compréhension scientifique des « peptides » cationiques impliquées dans la défense de l'hôte et de leurs caractéristiques biochimiques.

Signalisation moléculaire associée à l'immunité innée

Le LL-37 a fait l'objet d'études dans le cadre de modèles expérimentaux portant sur les voies moléculaires impliquées dans la régulation de l'immunité innée.

Les recherches pourraient porter sur les interactions avec les intermédiaires de la signalisation cellulaire, les voies associées à la reconnaissance des motifs et d'autres composants moléculaires impliqués dans la signalisation immunitaire expérimentale.

La direction et l'amplitude des réponses observées dépendent du modèle cellulaire, du contexte expérimental et des paramètres d'évaluation.

Interactions entre les peptides et les acides nucléiques

Des études expérimentales ont porté sur le LL-37 en ce qui concerne ses interactions avec l'ADN et l'ARN extracellulaires.

Ces recherches permettent de mieux comprendre comment les « peptides s cationiques » peuvent s'associer à des structures d'acides nucléiques chargées négativement dans des conditions de laboratoire contrôlées.

Les chercheurs pourraient étudier la formation de complexes peptide-acide nucléique, leur stabilité moléculaire et les réponses de signalisation biochimique associées.

Composition de la membrane et sélectivité peptidique

La composition lipidique des membranes expérimentales peut influencer la liaison des peptides et les interactions moléculaires.

Le LL-37 fait l'objet d'études comparatives sur les membranes, portant sur différentes compositions lipidiques, charges de surface et environnements physico-chimiques.

Ces recherches fournissent un cadre scientifique permettant d'étudier comment la structure des peptides et les caractéristiques des membranes contribuent au comportement moléculaire observé.

Conformation des peptides et caractérisation analytique

Le LL-37 est également utile pour les recherches portant sur la structure secondaire des peptides, la séparation chromatographique et la détermination de la masse moléculaire.

Les techniques d'analyse telles que l'UHPLC et la spectrométrie de masse fournissent des informations sur les caractéristiques chimiques des préparations de peptides synthétiques.

Le certificat d'analyse Liquilabs fourni atteste de la pureté chromatographique, de la teneur quantitative, de l'identification par spectre FTIR, de l'évaluation du temps de rétention et de l'identification de la masse des ions moléculaires.

Toutefois, ce rapport ne contient pas de tests de sensibilité aux antimicrobiens, de mesures de rupture membranaire, d'expériences d'activation des récepteurs ni d'autres essais d'activité biologique.

Par conséquent, les thèmes de recherche mécanistique décrits ci-dessus correspondent à des domaines de recherche scientifique liés au LL-37 plutôt qu'à des propriétés fonctionnelles confirmées expérimentalement du lot GF-LL375-B242.

 

Vérification analytique (COA)

Grail Formula fournit une documentation analytique indépendante, spécifique à chaque lot, grâce à des essais réalisés par Liquilabs s.r.o., en République tchèque.

Le certificat d'analyse du LL-37 5 mg a été publié le 11 octobre 2026 et identifie le lot de production GF-LL375-B242, échantillon de laboratoire LYO-1003.

Ce rapport de 13 pages comprend les résultats des dosages peptidiques, l'évaluation de la pureté par chromatographie, l'identification par spectre FTIR, l'évaluation des temps de rétention, la spectrométrie de masse, les tests de détection des endotoxines bactériennes, les comptages microbiologiques et le dépistage des impuretés élémentaires.

Dosage des peptides et pureté chromatographique

• Quantité nominale du produit : 5 mg
• Teneur en LL-37 mesurée par dosage : 7,12 mg ± 0,04 mg
• Pureté chromatographique déclarée : supérieure à 99,8 %
• Écart mesuré entre la teneur déterminée et la quantité nominale : 2,12 mg de plus que les 5 mg indiqués sur l'étiquette
• Teneur mesurée exprimée en pourcentage de la quantité nominale : 142,4 %
• Désignation du criblage analytique : Criblage peptidique à 0,1 % de TFA

La teneur mesurée dépasse la quantité nominale de 42,4 %. Cet écart positif important constitue un résultat d'analyse spécifique à ce lot et est communiqué indépendamment du résultat de pureté chromatographique.

La pureté déclarée, supérieure à 99,8 %, correspond à la composition chromatographique obtenue dans les conditions d'analyse utilisées. Cela ne signifie pas que plus de 99,8 % de la quantité nominale de 5 mg ont été récupérés.

La documentation analytique à l'appui comprend les spécifications de la méthode UHPLC, les informations d'étalonnage et les rapports chromatographiques relatifs à la teneur en peptides et à l'évaluation de leur pureté.

Évaluation de l'identité des peptides

• Résultat de l'identification par spectre FTIR : 948 ± 5, comme indiqué
• Résultat de l'identification du temps de rétention : 0,997 ± 0,005, comme indiqué
• Identification de la masse ionique moléculaire : 4 493 Da ± 1 Da
• Identification par spectrométrie de masse : déconvolution MS

Le certificat d'analyse comprend des données chromatographiques et de spectrométrie de masse étayant la caractérisation analytique du peptide testé.

Le spectre FTIR et les valeurs d'identification du temps de rétention sont reproduits tels qu'ils ont été rapportés. Le résumé ne fournit pas d'interprétations explicites distinctes (conforme/non conforme) pour ces mesures.

La masse ionique moléculaire de 4 493 Da est un résultat analytique permettant d'identifier le composé ; elle ne doit pas être confondue avec la teneur en peptide mesurée, exprimée en milligrammes.

Évaluation des endotoxines bactériennes

• Endotoxine bactérienne : 0,012 EU/mg
• Incertitude indiquée : ± 0 EU/mg
• Intervalle de référence du laboratoire : 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Méthode : Dosage chromogénique des endotoxines bactériennes

La concentration en endotoxines bactériennes, qui s'élève à 0,012 EU/mg, se situe dans la fourchette acceptable indiquée par le laboratoire.

Il s'agit d'un résultat d'analyse mesurable qui ne doit pas être interprété comme signifiant l'absence totale d'endotoxines bactériennes.

L'incertitude déclarée par le laboratoire, à savoir ± 0, est reprise telle qu'elle a été communiquée et ne doit pas être interprétée comme une preuve de précision absolue de la mesure.

Le résultat du test d'endotoxines ne garantit pas la stérilité, la sécurité biologique ni l'aptitude à l'administration.

Évaluation microbiologique

• Nombre total de micro-organismes aérobies : 0 UFC/g
• Nombre total de levures et de moisissures : 0 UFC/g
• Fourchette de la charge microbienne aérobie rapportée : 0 à 1 000 UFC/g
• Fourchette de concentration de levures et de moisissures déclarée : 0 à 100 UFC/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Méthode : comptage sur plaque

Dans les conditions d'essai en laboratoire utilisées, les deux comptages microbiologiques ont donné un résultat nul.

Ces résultats s'appliquent à l'échantillon testé et ne prouvent pas l'absence de tous les micro-organismes possibles.

Dépistage des impuretés élémentaires

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsenic : inférieur à 0,001 ppm
• Cadmium : inférieur à 0,001 ppm
• Mercure (désigné sous le nom de « quicksilver ») : inférieur à 0,001 ppm
• Plomb : inférieur à 0,001 ppm
• Nickel : inférieur à 0,001 ppm
• Vanadium : inférieur à 0,001 ppm
• Cobalt : inférieur à 0,001 ppm

Les sept concentrations d'impuretés élémentaires relevées étaient toutes inférieures à 0,001 ppm et se situaient dans les limites acceptables fixées par leurs laboratoires respectifs.

Des résultats inférieurs au seuil de détection indiquent des concentrations inférieures à ce seuil et ne constituent pas une confirmation d'une absence totale.

Le certificat d'analyse complet comprend 13 pages de résultats d'analyse et de pièces justificatives, notamment des courbes chromatographiques, des données de spectrométrie de masse, des informations relatives à la détermination des endotoxines et la méthodologie des essais microbiologiques.

Les résultats présentés concernent exclusivement l'échantillon testé et ne doivent pas être systématiquement transposés à des lots de production non concernés.

 

Applications de la recherche

Le LL-37 fait l'objet de recherches dans les domaines de la microbiologie moléculaire expérimentale, de la biochimie des peptides, de la biophysique membranaire et de la signalisation moléculaire liée à l'immunité innée.

Sa pertinence scientifique tient à son origine apparentée à la cathélicidine, à sa structure amphipathique et aux interactions étudiées avec les membranes lipidiques et les systèmes de signalisation moléculaire.

Les domaines potentiels de recherche en laboratoire comprennent :

• Recherche sur la cathélicidine et les peptides de défense de l'hôte
• Études sur la structure et la fonction des peptides antimicrobiens
• Études expérimentales sur les interactions entre les peptides et les membranes
• Recherche sur les modèles de bicouches lipidiques et la biophysique des membranes
• Recherches sur les voies de signalisation moléculaires associées à l'immunité innée
• Interactions des peptides avec les acides nucléiques extracellulaires
• Études comparatives sur les amphipathiques cationiques peptides
• Recherche sur la structure secondaire des peptides et la conformation moléculaire
• Pureté chromatographique et analyse quantitative des peptides
• Identification des peptides par spectrométrie de masse

Ces applications décrivent des axes de recherche scientifique plutôt que l'activité biologique avérée du lot testé.

Les études expérimentales nécessitent des contrôles analytiques appropriés, des matériaux de référence adaptés et des méthodes validées pour évaluer les réponses biochimiques associées aux peptides.

Les certificats d'analyse spécifiques à chaque lot peuvent faciliter la tenue des registres de laboratoire et fournir aux chercheurs des informations sur les caractéristiques mesurées de la préparation.

 

Grail Formula Qualité

Grail Formula se consacre à la fourniture de composés destinés à la recherche en laboratoire, accompagnés d'informations transparentes sur les produits et de résultats d'analyses validés par des organismes indépendants.

Pour le LL-37 à 5 mg, les analyses réalisées par Liquilabs fournissent des informations spécifiques à chaque lot concernant la teneur en peptide, la pureté chromatographique, l'identité analytique, la concentration en endotoxines bactériennes, la charge microbienne et certaines impuretés élémentaires.

Le rapport fait état d'une teneur mesurée de 7,12 mg pour une quantité nominale de 5 mg, d'une pureté chromatographique supérieure à 99,8 % et d'une concentration en endotoxines bactériennes de 0,012 UE/mg.

Ces mesures sont présentées séparément afin de maintenir une distinction claire entre la quantité de peptides, la composition chromatographique et les caractéristiques microbiologiques.

L'écart positif significatif de 42,4 % constaté lors des analyses est communiqué en toute transparence dans le cadre du profil analytique spécifique au lot.

Chaque résultat doit être interprété en tenant compte de l'échantillon analysé, de la méthode de laboratoire utilisée et de l'incertitude de mesure indiquée.

 

Lorsque vous choisissez Grail Formula

Grail Formula fournit du LL-37 à 5 mg, accompagné d'une documentation analytique spécifique à chaque lot, établie par Liquilabs s.r.o., en Tchéquie.

Les chercheurs peuvent consulter le certificat d'analyse afin d'examiner les données relatives au dosage peptidique, à la pureté chromatographique, à l'identification par spectre FTIR, à l'évaluation du temps de rétention, à la masse des ions moléculaires, aux résultats microbiologiques et aux résultats concernant les impuretés élémentaires.

Le rapport précise le lot de production, l'échantillon de laboratoire et la date de publication, ce qui permet d'assurer la traçabilité analytique et de valider la documentation du laboratoire.

Grail Formula met l'accent sur des descriptions scientifiques factuelles, une communication transparente et une distinction claire entre les mesures analytiques et les propriétés biologiques qui n'ont pas encore été établies.

Pour les travaux de recherche en laboratoire portant sur l'peptides de la cathélicidine, la biophysique des membranes et la microbiologie moléculaire, ce document sert de référence concernant les caractéristiques mesurées de la préparation LL-37 testée.

Limitation de l'utilisation à des fins de recherche

Utilisé uniquement pour des expériences in vitro et ne peut pas être :

• Utilisé dans des essais cliniques impliquant des êtres humains
• Administré à des êtres humains dans le cadre d'une expérience ou d'une étude
• Fourni à un tiers à des fins de recherche clinique sur l'être humain.

• Analysé de manière indépendante par Liquilabs s.r.o. République tchèque
• Composé de recherche LL-37, peptide dérivé de la cathélicidine, en quantité nominale de 5 mg
• Pureté chromatographique supérieure à 99,8 %, selon le certificat d'analyse (COA)
• Teneur mesurée lors de l'analyse : 7,12 mg ± 0,04 mg
• Teneur mesurée supérieure de 42,4 % à la quantité nominale
• Identification évaluée par spectre FTIR et analyse du temps de rétention
• Résultat de l'identification par spectre FTIR : 948 ± 5
• Résultat de l'identification du temps de rétention : 0,997 ± 0,005
• Masse ionique moléculaire identifiée à 4 493 Da ± 1 Da
• Teneur en endotoxines bactériennes de 0,012 EU/mg
• Nombre total de micro-organismes aérobies : 0 UFC/g
• Nombre total de levures et de moisissures : 0 UFC/g
• Les sept impuretés élémentaires signalées présentaient toutes une concentration inférieure à 0,001 ppm.
• Numéro de lot : GF-LL375-B242
• Identification d'un échantillon de laboratoire : LYO-1003
• Date de publication du COA : 11 octobre 2026
• Certificat d'analyse indépendant de 13 pages, spécifique à chaque lot
• Dans le cadre de recherches sur l'interaction entre le peptide cathelicidine et les membranes
• En rapport avec des études de laboratoire contrôlées portant sur la biochimie des peptides antimicrobiens
• Uniquement pour la recherche - pas pour un usage humain ou vétérinaire

Réservé à la recherche en laboratoire. Non destiné à la consommation humaine, à l'injection ou à l'usage cosmétique.

Ce produit est destiné uniquement à la recherche. Il n'est pas destiné à un usage humain ou à des applications diagnostiques/thérapeutiques. Tenir hors de portée des enfants.