LL-37 5 mg

LL-37 5 mg är en syntetisk peptidbaserad forskningsförening, härledd från katelicidin, som tillhandahålls av Grail Formula för vetenskaplig forskning och kontrollerade laboratorieförsök inom områdena antimikrobiell peptidbiologi, signalering i det medfödda immunsystemet, interaktioner mellan peptider och membran samt molekylära signalvägar kopplade till cellernas försvar.

LL-37 är en katjonisk peptid bestående av 37 aminosyror som har undersökts inom molekylär mikrobiologi, peptidbiokemi, membranbiofysik och experimentell immunologi. Dess amfipatiska struktur och koppling till katelicidinpeptidfamiljen gör den till ett viktigt föremål för studier av värdförsvarets peptides och deras molekylära interaktioner.

Detta preparat levereras som ett forskningsmaterial bestående av en peptid med en nominell halt på 5 mg, tillsammans med oberoende, batchspecifik analysdokumentation från Liquilabs s.r.o., Tjeckien.

Endast för forskningsändamål - inte för användning av människor eller veterinärer.

 

Produktöversikt

LL-37 är en syntetisk forskningspeptid som motsvarar en sekvens bestående av 37 aminosyror och som är kopplad till det humana antimikrobiella peptidsystemet katelicidin. Den är föremål för omfattande laboratorieforskning rörande interaktioner mellan peptider och membran, signalering kopplad till det medfödda immunsystemet samt sambandet mellan struktur och funktion hos antimikrobiella peptider.

Peptiden kännetecknas av sina katjoniska och amfipatiska molekylära egenskaper, vilka är relevanta för experimentella undersökningar som rör lipidmembran, mikrobiella modellsystem och biokemiska interaktioner mellan peptides och cellulära komponenter.

Grail Formula levererar LL-37 5 mg som ett forskningspreparat med en nominell peptidhalt på 5 mg, avsett uteslutande för kontrollerade laboratorieförsök och vetenskapliga in vitro-experiment.

Oberoende analytiska tester utfördes av Liquilabs s.r.o. i Tjeckien. Analyscertifikatet, som publicerades den 11 oktober 2026, avser produktionsparti GF-LL375-B242 och laboratorieprov LYO-1003.

Analysrapporten visar att det uppmätta halten av LL-37 i analysen uppgår till 7,12 mg ± 0,04 mg och att den kromatografiska renheten är högre än 99,8 %.

Det uppmätta innehållet i analysen överstiger den nominella angivelsen på 5 mg med 2,12 mg, vilket motsvarar en positiv avvikelse på 42,4 %. Denna betydande avvikelse redovisas separat från resultatet av den kromatografiska renhetsanalysen.

Analyscertifikatet omfattar även identifiering av FTIR-spektrum, bedömning av retentionstid, identifiering av molekylärjonmassor, testning av bakteriella endotoxiner, mikrobiologiska räkningar samt screening av elementära föroreningar.

Dessa mätningar ger batchspecifik analytisk information om det testade peptidpreparatet. De utgör inte i sig något bevis på antimikrobiell aktivitet, biologisk verkan, funktionella effekter i cellsystem eller lämplighet för administrering.

 

Översikt över peptider

LL-37 är en peptid bestående av 37 aminosyror som tillhör katelicidinfamiljen av värdförsvars peptides, en grupp molekyler som undersöks med avseende på deras roll i molekylära processer kopplade till det medfödda immunsystemet.

LL-37-sekvensen härrör från den C-terminala delen av det humana katelicidin-prekursorproteinet hCAP18, som kodas av CAMP-genen.

Proteolytisk bearbetning av katelicidin-prekursorproteiner är ett viktigt ämne inom peptidbiologin, eftersom den visar hur större proteinstrukturer kan ge upphov till kortare molekylsekvenser med särskilda biokemiska egenskaper.

LL-37 utmärker sig genom sin positivt laddade aminosyrasammansättning och sin amfipatiska struktur, vilket bidrar till dess vetenskapliga betydelse inom studier av membraninteraktioner.

Under lämpliga experimentella förhållanden kan LL-37 anta en alfa-helikal konformation där hydrofoba och positivt laddade områden förekommer på olika ytor av peptiden.

Denna strukturella uppbyggnad undersöks med avseende på växelverkan med lipid-dubbelskikt, negativt laddade membrankomponenter och modellmembransystem.

Forskningen kring LL-37 sträcker sig bortom membranbiofysik till molekylär mikrobiologi och experimentella studier av signalvägar kopplade till det medfödda immunsystemet.

Forskarna undersöker peptiden i relation till mikrobiella membranmodeller, mellanprodukter i cellsignalering, interaktioner mellan peptider och lipider samt experimentella försvarsmekanismer hos värdorganismen.

LL-37 har även undersökts i studier som rör extracellulära nukleinsyror, molekylära igenkänningsprocesser och inflammatorisk signalering i laboratoriemodeller.

Dessa forskningsområden bidrar till förståelsen av hur peptiders struktur, laddningsfördelning och omgivningsförhållanden påverkar molekylära interaktioner.

De reaktioner som observerats experimentellt beror dock på den biologiska modellen, peptidkoncentrationen, membranets sammansättning och de analytiska förhållanden som använts.

Resultaten från publicerad experimentell forskning bör inte tolkas som självständigt påvisade biologiska egenskaper hos preparatet ” Grail Formula ” LL-37 5 mg.

I analyscertifikatet från Liquilabs anges en molekyljonmassa på 4493 Da ± 1 Da, vilket utgör ett identitetsrelaterat analysmått för den testade peptiden.

Detta resultat avseende molekylmassan skiljer sig från det uppmätta innehållet på 7,12 mg och den kromatografiska renheten på över 99,8 %.

 

Historisk bakgrund och vetenskaplig kontext

Vetenskaplig undersökning av antimikrobiella peptides som utvecklats utifrån forskning om naturligt förekommande molekylära komponenter kopplade till det medfödda immunsystemet.

I tidiga studier identifierades olika peptidfamiljer med särskilda aminosyrasammansättningar, molekylära strukturer och biokemiska interaktioner med mikrobiella modellsystem.

Bland dessa familjer har katelicidinerna väckt vetenskapligt intresse på grund av deras bevarade uppbyggnad hos prekursorerna och mångfalden av peptidsekvenser som bildas genom proteolytisk bearbetning.

Upptäckten av de humana katelicidinrelaterade peptides bidrog till en bredare förståelse av biologin bakom värdförsvarets peptider och de molekylära egenskaperna hos positivt laddade peptidsekvenser.

LL-37 blev ett viktigt forskningsobjekt på grund av sin struktur bestående av 37 aminosyror och dess koppling till den C-terminala delen av hCAP18-prekursorproteinet.

Forskarna undersökte därefter dess molekylära konformation, dess amfifila egenskaper och dess växelverkan med artificiella lipidmembran.

Framsteg inom strukturbiologi och membranbiofysik har gjort det möjligt att mer ingående undersöka hur katjoniska peptides er interagerar med lipid-dubbelskikt och andra molekylära strukturer.

Experimentella metoder såsom cirkulärdikroismspektroskopi, fluorescensbaserade membrananalyser och molekylär modellering bidrog till karakteriseringen av det strukturella beteendet hos LL-37.

Den vetenskapliga forskningen utvidgades även till att undersöka LL-37 i relation till intracellulära signalvägar och interaktioner med molekylära komponenter som är involverade i reaktioner kopplade till det medfödda immunsystemet.

Dessa undersökningar omfattade laboratoriestudier av mikrobiella modeller, cellulära signalsystem och biokemiska interaktioner med extracellulära molekyler.

I takt med att tekniken för peptidsyntes utvecklades blev syntetiska LL-37-preparat viktiga för kontrollerade laboratorieundersökningar som krävde definierade peptidsekvenser.

Metoderna inom analytisk kemi förbättrade därefter möjligheten att karakterisera syntetiska peptidmaterial genom kromatografisk renhetsbedömning, kvantitativ peptidanalys och testning av molekylär identitet.

Ultrahögpresterande vätskekromatografi och masspektrometri ger kompletterande information om peptidsammansättning och molekylära egenskaper.

Kromatografisk renhet beskriver den relativa sammansättningen mätt under definierade analysförhållanden, medan kvantitativa halter mäter mängden av målpeptiden som finns i ett testat prov.

Dessa mätningar är inte utbytbara och måste tolkas separat vid granskning av batchspecifik analysdokumentation.

Den pågående LL-37-forskningen fortsätter att undersöka peptidstruktur, membraninteraktioner, molekylär mikrobiologi och signalering kopplad till det medfödda immunsystemet inom kontrollerade experimentella system.

 

Mekanistiskt fokus i forskningen

Det främsta mekanistiska forskningsintresset kring LL-37 gäller dess katjoniska amfipatiska struktur och dess växelverkan med lipidmembran, molekylära igenkänningssystem och biokemiska signalvägar kopplade till det medfödda immunsystemet.

Interaktioner mellan peptider och membran

LL-37 undersöks inom membranbiofysiken eftersom dess positivt laddade och amfipatiska struktur kan ingå i växelverkan med lipidstrukturer under definierade experimentella förhållanden.

Forskare undersöker hur peptidernas laddningsfördelning, lipidsammansättning och miljöförhållanden påverkar peptidernas bindning till modellmembran.

I experimentella undersökningar kan man använda syntetiska lipidvesiklar, stödda lipiddubbelskikt och fluorescensbaserade analysmetoder för att karakterisera dessa interaktioner.

Samband mellan struktur och funktion hos antimikrobiella peptider

LL-37 är en viktig forskningsmodell för att undersöka sambanden mellan aminosyrasekvens, peptidkonformation och molekylära interaktioner med mikrobiella membransystem.

I laboratorieundersökningar studeras hur strukturella egenskaper såsom laddning, hydrofobicitet och alfa-helixstruktur påverkar peptidernas beteende.

Dessa undersökningar bidrar till en bredare vetenskaplig förståelse av katjoniska värdförsvars peptides er och deras biokemiska egenskaper.

Molekylär signalering kopplad till det medfödda immunsystemet

LL-37 har undersökts i experimentella system som rör molekylära signalvägar kopplade till regleringen av det medfödda immunsystemet.

Forskningen kan komma att undersöka interaktioner med cellulära signalförmedlare, signalvägar kopplade till mönsterigenkänning samt andra molekylära komponenter som är involverade i experimentell immunsignalering.

Riktningen och storleken på de observerade reaktionerna beror på cellmodellen, försöksmiljön och de analytiska utvärderingsparametrarna.

Peptidernas växelverkan med nukleinsyror

I experimentella studier har man undersökt LL-37 med avseende på dess interaktioner med extracellulärt DNA och RNA.

Dessa undersökningar bidrar till förståelsen av hur katjoniska peptides er kan binda till negativt laddade nukleinsyrastrukturer under kontrollerade laboratorieförhållanden.

Forskare kan undersöka bildandet av peptid-nukleinsyrakomplex, molekylär stabilitet och därmed sammanhängande biokemiska signaleringsreaktioner.

Membranets sammansättning och peptidselektivitet

Lipidsammansättningen i experimentella membran kan påverka peptidbindningen och molekylära interaktioner.

LL-37 undersöks i jämförande membranstudier som omfattar olika lipidsammansättningar, ytladdningar och fysikalisk-kemiska miljöer.

Sådana undersökningar ger en vetenskaplig bakgrund för att utreda hur peptidstrukturen och membranets egenskaper bidrar till det observerade molekylära beteendet.

Peptidkonformation och analytisk karakterisering

LL-37 är även relevant för forskning som rör peptiders sekundärstruktur, kromatografisk separation och bestämning av molekylvikt.

Analysmetoder som UHPLC och masspektrometri ger information om de kemiska egenskaperna hos syntetiska peptidpreparat.

Det medföljande analyscertifikatet från Liquilabs dokumenterar kromatografisk renhet, kvantitativ haltbestämning, identifiering via FTIR-spektrum, bedömning av retentionstid samt identifiering av molekyljonernas massa.

Rapporten innehåller dock inga undersökningar av antimikrobiell känslighet, mätningar av membranstörning, experiment avseende receptoraktivering eller andra tester av biologisk aktivitet.

Följaktligen utgör de ovan beskrivna mekanistiska forskningsämnena vetenskapliga forskningsområden kopplade till LL-37, snarare än experimentellt bekräftade funktionella egenskaper hos partiet GF-LL375-B242.

 

Analytisk verifiering (COA)

Grail Formula tillhandahåller oberoende, satsspecifik analysdokumentation genom tester som utförts av Liquilabs s.r.o. i Tjeckien.

Analyscertifikatet för LL-37 5 mg offentliggjordes den 11 oktober 2026 och avser tillverkningsparti GF-LL375-B242 samt laboratorieprov LYO-1003.

Den 13-sidiga rapporten innehåller resultat från peptidanalyser, kromatografisk renhetsbedömning, identifiering med FTIR-spektrum, bedömning av retentionstid, masspektrometri, testning av bakteriella endotoxiner, mikrobiologiska räkningar samt screening av elementära föroreningar.

Peptidanalys och kromatografisk renhet

• Nominell produktmängd: 5 mg
• Uppmätt halt av LL-37 i analysen: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Angiven kromatografisk renhet: över 99,8 %
• Uppmätt avvikelse i analysresultatet jämfört med den angivna mängden: 2,12 mg över de angivna 5 mg
• Uppmätt halt i förhållande till nominell mängd: 142,4 %
• Beteckning för analytisk screening: Peptidscreening 0,1 % TFA

Det uppmätta halten överstiger den nominella mängden med 42,4 %. Denna betydande positiva avvikelse är ett batchspecifikt analysresultat och redovisas oberoende av resultatet för kromatografisk renhet.

Den angivna renheten på över 99,8 % avser den kromatografiska sammansättningen under de tillämpade analysförhållandena. Det innebär inte att över 99,8 % av den nominella mängden på 5 mg återvanns.

Den underbyggande analytiska dokumentationen omfattar specifikationer för UHPLC-metoden, kalibreringsinformation samt kromatografiska protokoll avseende peptidinnehåll och renhetsbedömning.

Bedömning av peptididentitet

• Resultat av FTIR-spektrumidentifiering: 948 ± 5, enligt uppgift
• Resultat av identifiering av retentionstid: 0,997 ± 0,005, enligt rapporten
• Molekylär jonmassbestämning: 4493 Da ± 1 Da
• Identifiering med masspektrometri: MS-dekonvolution

Analyscertifikatet innehåller kromatografisk och masspektrometrisk dokumentation som styrker den analytiska karakteriseringen av den testade peptiden.

FTIR-spektrumet och identifieringsvärdena för retentionstiden återges enligt rapporteringen. Sammanfattningen innehåller inga separata, uttryckliga tolkningar av typen ”godkänd/underkänd” för dessa mätningar.

Molekyljonmassan på 4493 Da är ett analysresultat som används för identifiering och skiljer sig från det uppmätta peptidinnehållet i analysen, uttryckt i milligram.

Analys av bakteriellt endotoxin

• Bakteriellt endotoxin: 0,012 EU/mg
• Angiven osäkerhet: ± 0 EU/mg
• Laboratoriets acceptabla intervall: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Metod: Kromogen testning av bakteriellt endotoxin

Koncentrationen av bakteriellt endotoxin på 0,012 EU/mg ligger inom det intervall som laboratoriet har angett som acceptabelt.

Detta är ett mätbart analysresultat och bör inte tolkas som att det förekommer en fullständig avsaknad av bakteriella endotoxiner.

Laboratoriets angivna osäkerhet på ± 0 återges enligt rapporten och bör inte tolkas som ett bevis på absolut mätnoggrannhet.

Resultatet av endotoxintestet garanterar inte steriliteten, den biologiska säkerheten eller lämpligheten för administrering.

Mikrobiologisk bedömning

• Totalt antal aeroba mikroorganismer: 0 CFU/g
• Totalt antal jäst- och mögelceller: 0 CFU/g
• Rapporterat intervall för antalet aeroba mikroorganismer: 0–1 000 CFU/g
• Rapporterat intervall för jäst- och mögelantal: 0–100 CFU/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Metod: Plattodräkningsanalys

Båda mikrobiologiska mätningarna visade nollvärden under de tillämpade laboratorieförhållandena.

Dessa resultat gäller det testade provet och innebär inte att alla tänkbara mikroorganismer är frånvarande.

Screening av elementära föroreningar

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsenik: under 0,001 ppm
• Kadmium: under 0,001 ppm
• Kvicksilver (angivet som quicksilver): under 0,001 ppm
• Bly: under 0,001 ppm
• Nickel: under 0,001 ppm
• Vanadin: under 0,001 ppm
• Kobolt: under 0,001 ppm

Alla sju rapporterade halter av grundämnesföroreningar låg under 0,001 ppm och inom respektive laboratoriums godtagbara intervall.

Resultat som ligger under den analytiska rapporteringsgränsen indikerar koncentrationer under denna gräns, snarare än att de bekräftar att ämnet helt saknas.

Det fullständiga analyscertifikatet omfattar 13 sidor med analysresultat och underlagsdokumentation, inklusive kromatografiska protokoll, masspektrometriska data, information om endotoxindeterminering samt metodbeskrivningar för mikrobiologiska tester.

De redovisade resultaten avser uteslutande det testade provet och bör inte automatiskt tillämpas på andra produktionssatser.

 

Tillämpningar inom forskning

LL-37 undersöks inom experimentell molekylär mikrobiologi, peptidbiokemi, membranbiofysik och forskning om molekylär signalering kopplad till det medfödda immunsystemet.

Dess vetenskapliga betydelse bottnar i dess katelicidinrelaterade ursprung, dess amfipatiska struktur samt de undersökta interaktionerna med lipidmembran och molekylära signalsystem.

Möjliga områden för laboratorieundersökningar är bland annat:

• Forskning om kathelicidin och peptider i värdorganismens försvar
• Undersökningar av struktur och funktion hos antimikrobiella peptider
• Experimentella studier av interaktionen mellan peptider och membran
• Forskning om modell-lipid-dubbelskikt och membranbiofysik
• Forskning om molekylär signalering kopplad till det medfödda immunsystemet
• Peptidernas interaktioner med extracellulära nukleinsyror
• Jämförande studier av katjoniska amfipatiska peptides
• Forskning om peptiders sekundärstruktur och molekylära konformationer
• Kromatografisk renhet och kvantitativ peptidanalys
• Identifiering av peptider med hjälp av masspektrometri

Dessa ansökningar beskriver inriktningar för vetenskaplig forskning snarare än påvisad biologisk aktivitet hos det testade partiet.

Experimentella undersökningar kräver lämpliga analytiska kontroller, passande referensmaterial och validerade metoder för att utvärdera peptidrelaterade biokemiska reaktioner.

Analysintyg som är specifika för varje sats kan underlätta laboratoriets dokumentation och ge forskare information om preparatets uppmätta egenskaper.

 

Grail Formula Kvalitet

Grail Formula fokuserar på att tillhandahålla föreningar för laboratorieforskning, med stöd av tydlig produktinformation och oberoende dokumenterade analysresultat.

För LL-37 5 mg tillhandahåller Liquilabs testning batchspecifik information om peptidhalten, kromatografisk renhet, analytisk identitet, koncentrationen av bakteriellt endotoxin, mikrobiologiska halter samt utvalda elementära föroreningar.

Rapporten visar att det uppmätta innehållet uppgår till 7,12 mg jämfört med den nominella mängden på 5 mg, att den kromatografiska renheten är högre än 99,8 % och att koncentrationen av bakteriellt endotoxin är 0,012 EU/mg.

Dessa mätningar redovisas separat för att upprätthålla en tydlig åtskillnad mellan peptidmängd, kromatografisk sammansättning och mikrobiologiska egenskaper.

Den betydande positiva analysavvikelsen på 42,4 % redovisas öppet som en del av den batchspecifika analysprofilen.

Varje resultat bör tolkas med hänsyn till det testade provet, den använda laboratoriemetoden och den angivna mätosäkerheten.

 

När du väljer Grail Formula

Grail Formula levererar LL-37 5 mg med separat analysdokumentation för varje enskild sats från Liquilabs s.r.o., Tjeckien.

Forskare kan granska analyscertifikatet för att undersöka den rapporterade peptidanalysen, den kromatografiska renheten, identifieringen via FTIR-spektrum, bedömningen av retentionstiden, molekyljonmassan, de mikrobiologiska resultaten samt resultaten av analysen av elementära föroreningar.

I rapporten anges produktionsparti, laboratorieprov och publiceringsdatum, vilket underlättar spårbarheten av analysresultaten och laboratoriedokumentationen.

Grail Formula lägger tonvikten på sakliga vetenskapliga beskrivningar, öppen rapportering och tydliga avgränsningar mellan analytiska mätningar och biologiska egenskaper som ännu inte har fastställts.

För laboratorieforskning inom områdena katelicidin peptides, membranbiofysik och molekylär mikrobiologi utgör denna dokumentation en referens för de uppmätta egenskaperna hos det testade LL-37-preparatet.

Begränsning av forskningsanvändning

Används enbart för in vitro-experiment och får inte:

• Används i kliniska prövningar på människor
• Administreras till människor som en del av ett experiment eller en undersökning
• Levereras till en annan part för användning i kliniska prövningar på människor.

• Oberoende analys av Liquilabs s.r.o. Tjeckien
• LL-37, en forskningsförening baserad på katelicidin, med en nominell mängd på 5 mg
• Kromatografisk renhet på över 99,8 %, enligt analyscertifikatet (COA)
• Analysvärde uppmätt till 7,12 mg ± 0,04 mg
• Det uppmätta innehållet i analysen låg 42,4 % över den nominella mängden
• Identifiering utvärderad med hjälp av FTIR-spektrum och retentionstidsanalys
• Resultat av FTIR-spektrumidentifiering: 948 ± 5
• Resultat av identifiering av retentionstid: 0,997 ± 0,005
• Molekyljonens massa har fastställts till 4493 Da ± 1 Da
• Halten av bakteriellt endotoxin: 0,012 EU/mg
• Totalt antal aeroba mikroorganismer: 0 CFU/g
• Totalt antal jäst- och mögelceller: 0 CFU/g
• Alla sju uppvisade halter av elementära föroreningar under 0,001 ppm
• Partinummer: GF-LL375-B242
• Identifiering av laboratorieprov: LYO-1003
• COA:s publiceringsdatum: 11 oktober 2026
• Oberoende, 13-sidigt analyscertifikat specifikt för varje sats
• Undersökts inom forskningen om interaktionen mellan katelicidinpeptider och membran
• Av betydelse för kontrollerade laboratoriestudier som rör biokemin hos antimikrobiella peptider
• Endast för forskningsändamål - inte för användning på människor eller inom veterinärmedicin

Endast för laboratorieforskning. Ej avsedd för mänsklig konsumtion, injektion eller kosmetisk användning.

Denna produkt är endast avsedd för forskningsändamål. Ej för mänsklig användning eller diagnostiska/terapeutiska tillämpningar. Förvaras oåtkomligt för barn.