LL-37 5 mg

LL-37 5 mg ist eine synthetische, von Cathelicidin abgeleitete Peptid-Forschungsverbindung, die von Grail Formula für wissenschaftliche Untersuchungen und kontrollierte Laborexperimente in den Bereichen der Biologie antimikrobieller Peptide, der Signalübertragung des angeborenen Immunsystems, der Wechselwirkungen zwischen Peptiden und Membranen sowie der mit der zellulären Abwehr verbundenen molekularen Signalwege bereitgestellt wird.

LL-37 ist ein kationisches Peptid aus 37 Aminosäuren, das in der molekularen Mikrobiologie, der Peptidbiochemie, der Membranbiophysik und der experimentellen Immunologie untersucht wird. Seine amphipathische Struktur und seine Verwandtschaft mit der Cathelicidin-Peptidfamilie machen es zu einem wichtigen Gegenstand bei der Erforschung von Wirtsabwehr peptides n und deren molekularen Wechselwirkungen.

Dieses Präparat wird als Peptid-Forschungsmaterial mit einer Nennmenge von 5 mg geliefert, begleitet von einer unabhängigen, chargenspezifischen Analysedokumentation von Liquilabs s.r.o., Tschechien.

Nur für Forschungszwecke - nicht für den menschlichen oder tierärztlichen Gebrauch.

 

Produktübersicht

LL-37 ist ein synthetisches Forschungspeptid, das einer 37 Aminosäuren langen Sequenz entspricht, die mit dem antimikrobiellen Cathelicidin-Peptidsystem des Menschen in Verbindung steht. Es wird in der Laborforschung intensiv untersucht, insbesondere im Zusammenhang mit Peptid-Membran-Wechselwirkungen, Signalwegen des angeborenen Immunsystems und den Struktur-Funktions-Beziehungen antimikrobieller Peptide.

Das Peptid zeichnet sich durch seine kationischen und amphipathischen molekularen Eigenschaften aus, die für experimentelle Untersuchungen an Lipidmembranen, mikrobiellen Modellsystemen und biochemischen Wechselwirkungen zwischen peptides und zellulären Komponenten von Bedeutung sind.

Grail Formula liefert LL-37 5 mg als Peptid-Forschungspräparat mit einer Nennmenge von 5 mg, das ausschließlich für kontrollierte Laborversuche und wissenschaftliche In-vitro-Experimente bestimmt ist.

Unabhängige analytische Tests durch einen externen Dienstleister wurden von Liquilabs s.r.o., Tschechien, durchgeführt. Das am 11. Oktober 2026 veröffentlichte Analysezertifikat bezieht sich auf die Produktionscharge GF-LL375-B242 und die Laborprobe LYO-1003.

Der Analysebericht dokumentiert einen gemessenen LL-37-Gehalt von 7,12 mg ± 0,04 mg und eine chromatographische Reinheit von mehr als 99,8 %.

Der gemessene Wirkstoffgehalt liegt um 2,12 mg über der Nennmenge von 5 mg, was einer positiven Abweichung von 42,4 % entspricht. Diese erhebliche Abweichung wird getrennt vom Ergebnis der chromatographischen Reinheitsprüfung angegeben.

Das Analysezertifikat umfasst außerdem die Identifizierung mittels FTIR-Spektrum, die Bewertung der Retentionszeiten, die Identifizierung anhand der Molekülionenmasse, die Prüfung auf bakterielle Endotoxine, mikrobiologische Zählungen sowie das Screening auf elementare Verunreinigungen.

Diese Messungen liefern chargenspezifische analytische Informationen über das untersuchte Peptidpräparat. Sie belegen jedoch nicht eigenständig eine antimikrobielle Wirkung, biologische Wirksamkeit, funktionelle Effekte in zellulären Systemen oder die Eignung zur Verabreichung.

 

Peptid-Übersicht

LL-37 ist ein Peptid aus 37 Aminosäuren, das zur Cathelicidin-Familie der Wirtsabwehr peptides gehört – einer Gruppe von Molekülen, die hinsichtlich ihrer Beteiligung an molekularen Prozessen des angeborenen Immunsystems untersucht werden.

Die LL-37-Sequenz stammt aus dem C-terminalen Bereich des menschlichen Cathelicidin-Vorläuferproteins hCAP18, das vom CAMP-Gen kodiert wird.

Die proteolytische Spaltung von Cathelicidin-Vorläuferproteinen ist ein wichtiges Thema in der Peptidbiologie, da sie veranschaulicht, wie größere Proteinstrukturen kürzere Molekülsequenzen mit spezifischen biochemischen Eigenschaften hervorbringen können.

LL-37 zeichnet sich durch seine positiv geladene Aminosäurezusammensetzung und seine amphipathische Struktur aus, was zu seiner wissenschaftlichen Relevanz bei Untersuchungen zur Membraninteraktion beiträgt.

Unter geeigneten Versuchsbedingungen kann LL-37 eine Alpha-Helix-Konformation annehmen, bei der hydrophobe und positiv geladene Bereiche an verschiedenen Oberflächen des Peptids liegen.

Diese strukturelle Anordnung wird im Zusammenhang mit Wechselwirkungen mit Lipid-Doppelschichten, negativ geladenen Membrankomponenten und Modellmembransystemen untersucht.

Die Forschung zu LL-37 reicht über die Membranbiophysik hinaus und erstreckt sich auf die molekulare Mikrobiologie sowie auf experimentelle Untersuchungen zu Signalwegen des angeborenen Immunsystems.

Wissenschaftler untersuchen das Peptid im Zusammenhang mit mikrobiellen Membranmodellen, zellulären Signalvermittlern, Peptid-Lipid-Wechselwirkungen und experimentellen Abwehrmechanismen des Wirts.

LL-37 wurde zudem in Studien untersucht, die sich mit extrazellulären Nukleinsäuren, molekularen Erkennungsprozessen und Entzündungssignalen in Labormodellen befassten.

Diese Forschungsbereiche tragen dazu bei, zu verstehen, wie die Peptidstruktur, die Ladungsverteilung und die Umgebungsbedingungen molekulare Wechselwirkungen beeinflussen.

Die experimentell beobachteten Reaktionen hängen jedoch vom biologischen Modell, der Peptidkonzentration, der Membranzusammensetzung und den verwendeten Analysebedingungen ab.

Die Ergebnisse veröffentlichter experimenteller Forschungsarbeiten sollten nicht als unabhängig nachgewiesene biologische Eigenschaften des Präparats „ Grail Formula “ LL-37 5 mg interpretiert werden.

Das Liquilabs-Analysezertifikat weist eine Molekülionenmasse von 4493 Da ± 1 Da aus und liefert damit einen identitätsbezogenen analytischen Messwert für das getestete Peptid.

Dieses Ergebnis zur Molekülmasse weicht vom gemessenen Gehalt von 7,12 mg und der chromatographischen Reinheit von über 99,8 % ab.

 

Historischer Hintergrund und wissenschaftlicher Kontext

Die wissenschaftliche Erforschung antimikrobieller „ peptides “ hat ihren Ursprung in der Untersuchung natürlich vorkommender molekularer Bestandteile, die mit den angeborenen Abwehrsystemen in Verbindung stehen.

In frühen Studien wurden verschiedene Peptidfamilien identifiziert, die sich durch unterschiedliche Aminosäurezusammensetzungen, Molekülstrukturen und biochemische Wechselwirkungen mit mikrobiellen Modellsystemen auszeichnen.

Unter diesen Familien weckten die Kathelicidine aufgrund ihrer konservierten Vorläuferstruktur und der Vielfalt der durch proteolytische Verarbeitung entstehenden Peptidsequenzen das Interesse der Wissenschaft.

Die Identifizierung von menschlichen Cathelicidin-verwandten „ peptides “ trug zu einem umfassenderen Verständnis der Biologie von Peptiden der Wirtsabwehr und der molekularen Eigenschaften positiv geladener Peptidsequenzen bei.

LL-37 rückte aufgrund seiner aus 37 Aminosäuren bestehenden Struktur und seiner Verbindung zum C-terminalen Bereich des hCAP18-Vorläuferproteins in den Fokus der Forschung.

Anschließend untersuchten die Forscher dessen molekulare Konformation, seine amphipathischen Eigenschaften und seine Wechselwirkungen mit künstlichen Lipidmembranen.

Fortschritte in der Strukturbiologie und der Membranbiophysik ermöglichten eine detailliertere Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen kationischen „ peptides “ und Lipid-Doppelschichten sowie anderen molekularen Komplexen.

Experimentelle Methoden wie die Zirkulardichroismus-Spektroskopie, fluoreszenzbasierte Membranassays und molekulare Modellierung trugen zur Charakterisierung des mit LL-37 verbundenen Strukturverhaltens bei.

Die wissenschaftliche Forschung erstreckte sich zudem auf die Untersuchung von LL-37 im Zusammenhang mit intrazellulären Signalwegen und Wechselwirkungen mit molekularen Komponenten, die an Reaktionen des angeborenen Immunsystems beteiligt sind.

Diese Untersuchungen umfassten Laborstudien an mikrobiellen Modellen, zellulären Signalsystemen und biochemischen Wechselwirkungen mit extrazellulären Molekülen.

Mit den Fortschritten in der Peptidsynthesetechnik gewannen synthetische LL-37-Präparate an Bedeutung für kontrollierte Laboruntersuchungen, bei denen definierte Peptidsequenzen erforderlich waren.

Methoden der analytischen Chemie ermöglichten es in der Folge, synthetische Peptidmaterialien durch chromatographische Reinheitsbestimmung, quantitative Peptidbestimmung und Prüfung der molekularen Identität besser zu charakterisieren.

Die Ultrahochleistungs-Flüssigkeitschromatographie und die Massenspektrometrie liefern sich ergänzende Informationen über die Peptidzusammensetzung und die molekularen Eigenschaften.

Die chromatographische Reinheit beschreibt die unter definierten analytischen Bedingungen gemessene relative Zusammensetzung, während quantitative Bestimmungsmessungen die Menge des in einer untersuchten Probe vorhandenen Zielpeptids abschätzen.

Diese Messwerte sind nicht austauschbar und müssen bei der Überprüfung der chargenspezifischen Analysedokumentation separat ausgewertet werden.

Die aktuelle LL-37-Forschung befasst sich weiterhin mit der Untersuchung von Peptidstrukturen, Membranwechselwirkungen, molekularer Mikrobiologie und Signalwegen des angeborenen Immunsystems in kontrollierten Versuchssystemen.

 

Mechanistischer Schwerpunkt in der Forschung

Das zentrale mechanistische Forschungsinteresse im Zusammenhang mit LL-37 betrifft dessen kationische amphipathische Struktur sowie dessen Wechselwirkungen mit Lipidmembranen, molekularen Erkennungssystemen und biochemischen Signalwegen des angeborenen Immunsystems.

Wechselwirkungen zwischen Peptiden und Membranen

LL-37 wird in der Membranbiophysik untersucht, da seine positiv geladene und amphipathische Struktur unter definierten Versuchsbedingungen an Wechselwirkungen mit Lipidaggregaten beteiligt sein kann.

Forscher untersuchen, wie die Ladungsverteilung von Peptiden, die Lipidzusammensetzung und die Umgebungsbedingungen die Assoziation von Peptiden mit Modellmembranen beeinflussen.

Bei experimentellen Untersuchungen können synthetische Lipidvesikel, gestützte Lipid-Doppelschichten und fluoreszenzbasierte Analysemethoden zum Einsatz kommen, um diese Wechselwirkungen zu charakterisieren.

Struktur-Funktions-Beziehungen bei antimikrobiellen Peptiden

LL-37 ist ein wichtiges Forschungsmodell zur Untersuchung der Zusammenhänge zwischen Aminosäuresequenz, Peptidkonformation und molekularen Wechselwirkungen mit mikrobiellen Membransystemen.

In Laboruntersuchungen wird untersucht, wie strukturelle Merkmale wie Ladung, Hydrophobie und die Anordnung in Alpha-Helixen das Verhalten von Peptiden beeinflussen.

Diese Untersuchungen tragen zu einem umfassenderen wissenschaftlichen Verständnis der kationischen Wirtsabwehr peptides n und ihrer biochemischen Eigenschaften bei.

Molekulare Signalwege im Zusammenhang mit der angeborenen Immunität

LL-37 wurde in experimentellen Systemen untersucht, die molekulare Signalwege im Zusammenhang mit der Regulation des angeborenen Immunsystems betreffen.

Die Forschung könnte sich mit Wechselwirkungen mit zellulären Signalvermittlern, mit der Mustererkennung verbundenen Signalwegen und anderen molekularen Komponenten befassen, die an der experimentellen Immunsignalübertragung beteiligt sind.

Die Richtung und das Ausmaß der beobachteten Reaktionen hängen vom Zellmodell, der Versuchsumgebung und den analytischen Endpunkten ab.

Wechselwirkungen von Peptiden mit Nukleinsäuren

In experimentellen Studien wurde LL-37 im Hinblick auf Wechselwirkungen mit extrazellulärer DNA und RNA untersucht.

Diese Untersuchungen tragen dazu bei, zu verstehen, wie sich kationische „ peptides “ unter kontrollierten Laborbedingungen mit negativ geladenen Nukleinsäurestrukturen verbinden können.

Forscher können die Bildung von Peptid-Nukleinsäure-Komplexen, deren molekulare Stabilität und die damit verbundenen biochemischen Signalreaktionen untersuchen.

Membranzusammensetzung und Peptidselektivität

Die Lipidzusammensetzung von Versuchsmembranen kann die Peptidbindung und molekulare Wechselwirkungen beeinflussen.

LL-37 wird im Rahmen vergleichender Membranstudien untersucht, bei denen unterschiedliche Lipidzusammensetzungen, Oberflächenladungen und physikalisch-chemische Umgebungen berücksichtigt werden.

Solche Untersuchungen bieten einen wissenschaftlichen Rahmen, um zu untersuchen, wie die Peptidstruktur und die Membraneigenschaften zum beobachteten molekularen Verhalten beitragen.

Peptidkonformation und analytische Charakterisierung

LL-37 ist auch für Forschungsarbeiten im Zusammenhang mit der Sekundärstruktur von Peptiden, der chromatographischen Trennung und der Bestimmung der Molekülmasse von Bedeutung.

Analysemethoden wie UHPLC und Massenspektrometrie liefern Informationen über die chemischen Eigenschaften synthetischer Peptidpräparate.

Das mitgelieferte Liquilabs-Analysezertifikat dokumentiert die chromatographische Reinheit, den quantitativen Gehalt, die Identifizierung anhand des FTIR-Spektrums, die Bewertung der Retentionszeit sowie die Identifizierung anhand der Masse der Molekülionen.

Der Bericht enthält jedoch keine Untersuchungen zur Empfindlichkeit gegenüber antimikrobiellen Wirkstoffen, keine Messungen der Membranzerstörung, keine Experimente zur Rezeptoraktivierung und keine sonstigen Tests zur biologischen Aktivität.

Dementsprechend stellen die oben beschriebenen mechanistischen Forschungsthemen wissenschaftliche Forschungsbereiche dar, die mit LL-37 in Zusammenhang stehen, und nicht experimentell bestätigte funktionelle Eigenschaften der Charge GF-LL375-B242.

 

Analytische Verifizierung (COA)

Grail Formula bietet eine unabhängige, chargenspezifische analytische Dokumentation auf der Grundlage von Tests , die von Liquilabs s.r.o. in Tschechien durchgeführt werden.

Das Analysezertifikat für LL-37 5 mg wurde am 11. Oktober 2026 veröffentlicht und bezieht sich auf die Produktionscharge GF-LL375-B242 sowie die Laborprobe LYO-1003.

Der 13-seitige Bericht enthält Ergebnisse von Peptidanalysen, eine chromatographische Reinheitsbestimmung, eine Identifizierung mittels FTIR-Spektroskopie, eine Bestimmung der Retentionszeiten, massenspektrometrische Untersuchungen, Tests auf bakterielle Endotoxine, mikrobiologische Keimzahlen sowie ein Screening auf elementare Verunreinigungen.

Peptidbestimmung und chromatographische Reinheit

• Nennmenge des Produkts: 5 mg
• Gemessener LL-37-Gehalt: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Angegebene chromatographische Reinheit: mehr als 99,8 %
• Gemessene Abweichung des Gehalts von der Nennmenge: 2,12 mg über den auf dem Etikett angegebenen 5 mg
• Gemessener Gehalt als Anteil der Nennmenge: 142,4 %
• Bezeichnung des analytischen Screenings: Peptid-Screening mit 0,1 % TFA

Der gemessene Wirkstoffgehalt liegt um 42,4 % über der Nennmenge. Diese erhebliche positive Abweichung ist ein chargenspezifisches Analyseergebnis und wird unabhängig vom Ergebnis der chromatographischen Reinheitsprüfung angegeben.

Die angegebene Reinheit von mehr als 99,8 % beschreibt die chromatographische Zusammensetzung unter den angewandten Analysebedingungen. Dies bedeutet nicht, dass mehr als 99,8 % der Nennmenge von 5 mg zurückgewonnen wurden.

Die begleitende analytische Dokumentation umfasst UHPLC-Methodenspezifikationen, Kalibrierungsangaben sowie chromatographische Aufzeichnungen zur Bestimmung des Peptidgehalts und zur Bewertung der Reinheit.

Beurteilung der Peptididentität

• Ergebnis der FTIR-Spektrum-Identifizierung: 948 ± 5, wie angegeben
• Ergebnis der Retentionszeitbestimmung: 0,997 ± 0,005, wie angegeben
• Molekularmasse: 4493 Da ± 1 Da
• Identitätsbestimmung mittels Massenspektrometrie: MS-Dekonvolution

Das Analysezertifikat enthält chromatographische und massenspektrometrische Daten, die die analytische Charakterisierung des getesteten Peptids belegen.

Das FTIR-Spektrum und die Identifizierungswerte der Retentionszeiten werden wie angegeben wiedergegeben. Die Zusammenfassung enthält keine separaten, expliziten Bewertungen („bestanden“/„nicht bestanden“) für diese Messungen.

Die Molekülionenmasse von 4493 Da ist ein identitätsbezogenes Analyseergebnis und unterscheidet sich vom gemessenen Peptidgehalt, der in Milligramm angegeben wird.

Bestimmung von bakteriellen Endotoxinen

• Bakterielles Endotoxin: 0,012 EU/mg
• Angegebene Unsicherheit: ± 0 EU/mg
• Labor-Referenzbereich: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Methode: Chromogene Bestimmung von bakteriellen Endotoxinen

Die Konzentration an bakteriellem Endotoxin von 0,012 EU/mg liegt innerhalb des vom Labor angegebenen zulässigen Bereichs.

Dies ist ein messbares Analyseergebnis und sollte nicht als vollständige Abwesenheit bakterieller Endotoxine dargestellt werden.

Die vom Labor angegebene Unsicherheit von ± 0 wird wie angegeben wiedergegeben und sollte nicht als Nachweis für absolute Messgenauigkeit interpretiert werden.

Das Endotoxinergebnis sagt nichts über die Sterilität, die biologische Sicherheit oder die Eignung zur Verabreichung aus.

Mikrobiologische Untersuchung

• Gesamtzahl der aeroben Mikroorganismen: 0 KBE/g
• Gesamtkeimzahl (Hefen und Schimmelpilze): 0 KBE/g
• Angegebener Bereich der aeroben Keimzahl: 0–1000 KBE/g
• Angegebener Bereich für Hefe- und Schimmelpilzzahlen: 0–100 KBE/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Methode: Plattenausstrich-Untersuchung

Unter den angewandten Laboruntersuchungsbedingungen wurden beide mikrobiologischen Werte mit Null angegeben.

Diese Ergebnisse beziehen sich auf die untersuchte Probe und belegen nicht, dass keinerlei Mikroorganismen vorhanden sind.

Untersuchung auf elementare Verunreinigungen

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsen: unter 0,001 ppm
• Cadmium: unter 0,001 ppm
• Quecksilber (als „Quicksilver“ aufgeführt): unter 0,001 ppm
• Blei: unter 0,001 ppm
• Nickel: unter 0,001 ppm
• Vanadium: unter 0,001 ppm
• Kobalt: unter 0,001 ppm

Alle sieben gemeldeten Konzentrationen elementarer Verunreinigungen lagen unter 0,001 ppm und innerhalb der jeweiligen für das Labor akzeptablen Bereiche.

Ergebnisse unterhalb der analytischen Nachweisgrenze weisen auf Konzentrationen unterhalb dieser Grenze hin und bedeuten nicht, dass das Vorhandensein des Stoffes definitiv ausgeschlossen ist.

Das vollständige Analysezertifikat umfasst 13 Seiten mit Analyseergebnissen und Begleitunterlagen, darunter chromatographische Aufzeichnungen, massenspektrometrische Daten, Informationen zur Endotoxinermittlung sowie Angaben zur Methodik der mikrobiologischen Untersuchungen.

Die berichteten Ergebnisse beziehen sich ausschließlich auf die untersuchte Probe und sollten nicht automatisch auf andere Produktionschargen übertragen werden.

 

Forschung Anwendungen

LL-37 wird in den Bereichen experimentelle molekulare Mikrobiologie, Peptidbiochemie, Membranbiophysik und Forschung zu molekularen Signalwegen des angeborenen Immunsystems untersucht.

Seine wissenschaftliche Relevanz ergibt sich aus seinem Kathelicidin-verwandten Ursprung, seiner amphipathischen Struktur und den untersuchten Wechselwirkungen mit Lipidmembranen und molekularen Signalsystemen.

Mögliche Bereiche für Laboruntersuchungen sind unter anderem:

• Forschung zu Cathelicidin und Peptiden der Wirtsabwehr
• Untersuchungen zur Struktur und Funktion antimikrobieller Peptide
• Experimentelle Untersuchungen zur Wechselwirkung zwischen Peptiden und Membranen
• Forschung zu Modell-Lipid-Doppelschichten und zur Membranbiophysik
• Untersuchungen zu molekularen Signalwegen im Zusammenhang mit dem angeborenen Immunsystem
• Wechselwirkungen von Peptiden mit extrazellulären Nukleinsäuren
• Vergleichende Untersuchungen zu kationischen amphipathischen peptides
• Forschung zur Sekundärstruktur von Peptiden und zur molekularen Konformation
• Chromatographische Reinheit und quantitative Peptidanalyse
• Bestimmung der Peptididentität mittels Massenspektrometrie

Diese Anwendungen beschreiben eher wissenschaftliche Forschungsrichtungen als eine nachgewiesene biologische Aktivität der getesteten Charge.

Experimentelle Untersuchungen erfordern geeignete analytische Kontrollen, geeignete Referenzmaterialien und validierte Methoden zur Bewertung peptidbedingter biochemischer Reaktionen.

Chargenspezifische Analysezertifikate können die Laborbuchführung unterstützen und Forschern Informationen über die gemessenen Eigenschaften des Präparats liefern.

 

Grail Formula Qualität

Grail Formula konzentriert sich auf die Lieferung von Forschungschemikalien für Laborzwecke, gestützt durch transparente Produktinformationen und unabhängig dokumentierte Analyseergebnisse.

Für LL-37 5 mg liefern die Tests von Liquilabs chargenspezifische Informationen zum Peptidgehalt, zur chromatographischen Reinheit, zur analytischen Identität, zur Konzentration an bakteriellen Endotoxinen, zur Keimzahl sowie zu ausgewählten elementaren Verunreinigungen.

Der Bericht dokumentiert einen gemessenen Wirkstoffgehalt von 7,12 mg gegenüber der Nennmenge von 5 mg, eine chromatographische Reinheit von über 99,8 % und eine bakterielle Endotoxinkonzentration von 0,012 EU/mg.

Diese Messwerte werden separat dargestellt, um eine klare Unterscheidung zwischen Peptidmenge, chromatographischer Zusammensetzung und mikrobiologischen Eigenschaften zu gewährleisten.

Die erhebliche positive Abweichung im Assay von 42,4 % wird im Rahmen des chargenspezifischen Analyseprofils transparent offengelegt.

Jedes Ergebnis sollte im Kontext der untersuchten Probe, der angewandten Labormethode und der angegebenen Messunsicherheit interpretiert werden.

 

Wenn Sie sich für Grail Formula entscheiden

Grail Formula liefert LL-37 5 mg mit einer eigenständigen, chargenspezifischen Analysendokumentation von Liquilabs s.r.o., Tschechien.

Forscher können das Analysezertifikat einsehen, um den angegebenen Peptid-Assay, die chromatographische Reinheit, die Identifizierung anhand des FTIR-Spektrums, die Bewertung der Retentionszeit, die Masse der Molekülionen, die mikrobiologischen Befunde und die Ergebnisse zu den elementaren Verunreinigungen zu überprüfen.

Der Bericht enthält Angaben zur Produktionscharge, zur Laborprobe und zum Veröffentlichungsdatum und dient somit der Rückverfolgbarkeit der Analyseergebnisse sowie der Labordokumentation.

Grail Formula legt Wert auf sachliche wissenschaftliche Beschreibungen, eine transparente Berichterstattung und eine klare Unterscheidung zwischen analytischen Messwerten und biologischen Eigenschaften, die noch nicht nachgewiesen sind.

Für die Laborforschung in den Bereichen Kathelicidin peptides, Membranbiophysik und molekulare Mikrobiologie dient diese Dokumentation als Referenz für die gemessenen Eigenschaften des getesteten LL-37-Präparats.

Einschränkung der Forschungsnutzung

Dient ausschließlich für In-vitro-Versuche und darf nicht:

• Wird in klinischen Studien am Menschen eingesetzt
• die im Rahmen eines Experiments oder einer Untersuchung an Menschen verabreicht werden
• An eine andere Partei zur Verwendung in klinischen Studien am Menschen geliefert.

• Unabhängig analysiert von Liquilabs s.r.o. Tschechien
• LL-37, ein von Cathelicidin abgeleitetes Peptid als Forschungswirkstoff mit einer Nennmenge von 5 mg
• Im Analysezertifikat angegebene chromatographische Reinheit von mehr als 99,8 %
• Gemessener Gehalt: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Gemessener Gehalt 42,4 % über der Nennmenge
• Identifizierung anhand des FTIR-Spektrums und der Retentionszeitanalyse
• Ergebnis der FTIR-Spektrum-Identifizierung: 948 ± 5
• Ergebnis der Retentionszeitbestimmung: 0,997 ± 0,005
• Die Molekülmasse wurde mit 4493 Da ± 1 Da bestimmt
• Bakterieller Endotoxingehalt von 0,012 EU/mg
• Gesamtzahl der aeroben Mikroorganismen: 0 KBE/g
• Gesamtkeimzahl (Hefen und Schimmelpilze): 0 KBE/g
• Bei allen sieben wurden elementare Verunreinigungen von unter 0,001 ppm festgestellt.
• Chargennummer: GF-LL375-B242
• Identifizierung der Laborprobe: LYO-1003
• COA-Veröffentlichungsdatum: 11. Oktober 2026
• Unabhängiges, 13-seitiges, chargenspezifisches Analysezertifikat
• Untersucht im Rahmen der Forschung zu Cathelicidin-Peptiden und deren Wechselwirkungen mit Membranen
• Relevant für kontrollierte Laborstudien zur Biochemie antimikrobieller Peptide
• Nur für Forschungszwecke - nicht für den menschlichen oder tierärztlichen Gebrauch

Nur für die Laborforschung. Nicht für den menschlichen Verzehr, zur Injektion oder für kosmetische Zwecke bestimmt.

Dieses Produkt ist nur für Forschungszwecke bestimmt. Nicht für den menschlichen Gebrauch oder diagnostische/therapeutische Anwendungen. Außerhalb der Reichweite von Kindern aufbewahren.