LL-37 5 mg

Alkuperäinen hinta oli: 59,00 €.Nykyinen hinta on: 54,00 €.

LL-37 5 mg – Grail Formula -laatu.
Tutkittu ja varmennettu yhteistyössä Liquilabs s.r.o.:n kanssa Tšekissä.
Analyyttisten testitulosten mukaan puhtausaste on yli 99,8 %, pitoisuus on mitattu 7,12 mg:ksi, molekyyli-ionin massa on 4493 Da ja bakteeriendotoksiinipitoisuus on 0,012 EU/mg.
Toimitetaan nimellismäärältään 5 mg:n katelicidiinista johdettuna peptidinä tutkimuskäyttöön, ja tuotteella on täydellinen eräkohtainen COA-jäljitettävyys.
Vain tutkimuskäyttöön – ei ihmis- tai eläinkäyttöön.

Saatavuus: Varastossa: lähetetään 1 päivän kuluessa maksun vahvistamisesta.

Määräalennukset – mitä enemmän tilaat, sitä enemmän säästät
5% ALENNUS KULUTUS € 250+
10% ALENNUS KULUTUS € 500+
15% ALENNUS KULUTUS € 1.000+
20% ALENNUS KULUTUS € 2.000+
25% ALENNUS KULUTUS € 4.000+
Alennus lasketaan automaattisesti kassalla ostoskorin kokonaissumman perusteella.

LL-37 5 mg on synteettinen, katelicidiinista johdettu peptiditutkimusyhdiste, jota Grail Formula toimittaa tieteellisiin tutkimuksiin ja valvottuihin laboratoriokokeisiin, jotka liittyvät antimikrobisten peptidien biologiaan, synnynnäisen immuunivasteen signalointiin, peptidien ja solukalvojen välisiin vuorovaikutuksiin sekä solujen puolustusmekanismeihin liittyviin molekyylireitteihin.

LL-37 on 37 aminohappoa sisältävä kationinen peptidi, jota tutkitaan molekyylimikrobiologiassa, peptidibiokemiassa, kalvobiofysiikassa ja kokeellisessa immunologiassa. Sen amfipaattinen rakenne ja yhteys katelisidiinipeptidien perheeseen tekevät siitä tärkeän kohteen isäntäorganismien puolustusmekanismien peptides ja niiden molekyylitason vuorovaikutusten tutkimuksessa.

Tämä valmiste toimitetaan nimellismäärältään 5 mg:n peptidinä tutkimuskäyttöön, ja sen mukana toimitetaan eräkohtainen analyyttinen dokumentaatio, jonka on laatinut Liquilabs s.r.o., Tšekki.

Vain tutkimuskäyttöön — ei ihmis- tai eläinlääketieteelliseen käyttöön.

 

Tuotteen yleiskatsaus

LL-37 on synteettinen tutkimuspeptidi, joka vastaa ihmisen katelicidiini-antimikrobipeptidijärjestelmään liittyvää 37 aminohapon sekvenssiä. Sitä tutkitaan laajasti laboratoriotutkimuksissa, jotka koskevat peptidien ja solukalvojen välisiä vuorovaikutuksia, luontaiseen immuunijärjestelmään liittyvää signalointia sekä antimikrobipeptidien rakenteen ja toiminnan välisiä suhteita.

Peptidille ovat ominaisia sen kationiset ja amfipaattiset molekyyliominaisuudet, joilla on merkitystä kokeellisissa tutkimuksissa, jotka koskevat lipidikalvoja, mikrobimallijärjestelmiä sekä biokemiallisia vuorovaikutuksia peptides :n ja solukomponenttien välillä.

Grail Formula toimittaa LL-37:ää 5 mg:n nimellismääränä peptidimuodossa tutkimustarkoituksiin, ja se on tarkoitettu yksinomaan valvotuissa laboratorio- ja in vitro -tutkimuksissa käytettäväksi.

Riippumattomat kolmannen osapuolen analyysitestit suoritti Liquilabs s.r.o., Tšekki. 11. lokakuuta 2026 julkaistussa analyysitodistuksessa mainitaan tuotantoerä GF-LL375-B242 ja laboratorionäyte LYO-1003.

Analyysiraportissa todetaan, että LL-37:n pitoisuus on mittausten mukaan 7,12 mg ± 0,04 mg ja kromatografinen puhtaus yli 99,8 %.

Mitattu pitoisuus ylittää nimellismäärän 5 mg:n 2,12 mg:lla, mikä vastaa 42,4 prosentin positiivista eroa. Tämä huomattava ero ilmoitetaan erikseen kromatografisen puhtauden tuloksesta.

Analyysitodistus sisältää myös FTIR-spektrin tunnistuksen, retentioajan arvioinnin, molekyyli-ionien massan tunnistuksen, bakteeriendotoksiinitestauksen, mikrobiologisen laskennan sekä alkuaineiden epäpuhtauksien seulonnan.

Nämä mittaukset antavat eräkohtaista analyyttistä tietoa testatusta peptidivalmisteesta. Ne eivät yksinään osoita mikrobilääkevaikutusta, biologista tehoa, toiminnallisia vaikutuksia solujärjestelmissä tai sopivuutta annettavaksi.

 

Peptidien yleiskatsaus

LL-37 on 37 aminohapon pituinen peptidi, joka kuuluu isäntäorganismien puolustusmekanismien katelicidiiniperheeseen peptides – tämä molekyyliryhmä on tutkittu sen osallisuuden vuoksi synnynnäiseen immuunijärjestelmään liittyvissä molekyyliprosesseissa.

LL-37-sekvenssi on peräisin ihmisen katelicidiinin esiasteproteiinin hCAP18:n C-terminaalisesta alueesta, jota koodaa CAMP-geeni.

Katelicidiinin esiasteproteiinien proteolyyttinen prosessointi on tärkeä aihe peptidibiologiassa, sillä se havainnollistaa, kuinka suuremmista proteiinirakenteista voi syntyä lyhyempiä molekyylisekvenssejä, joilla on omat biokemialliset ominaisuutensa.

LL-37 erottuu positiivisesti varautuneesta aminohappokoostumuksestaan ja amfipaattisesta rakenteestaan, jotka tekevät siitä tieteellisesti merkittävän aineen kalvojen vuorovaikutusta koskevissa tutkimuksissa.

Sopivissa koeolosuhteissa LL-37 voi omaksua alfa-kierteisen konformaation, jossa peptidin eri pinnoilla on hydrofobisia ja positiivisesti varautuneita alueita.

Tätä rakenteellista järjestelyä tutkitaan suhteessa vuorovaikutuksiin lipidikaksoiskerrosten, negatiivisesti varautuneiden kalvokomponenttien ja mallikalvojärjestelmien kanssa.

LL-37:ää koskeva tutkimus ulottuu kalvobiofysiikan ulkopuolelle molekyylimikrobiologiaan ja synnynnäiseen immuunijärjestelmään liittyvien signalointireittien kokeellisiin tutkimuksiin.

Tutkijat tutkivat peptidiä suhteessa mikrobien kalvomalleihin, solujen signalointivälittäjiin, peptidi-lipidi-vuorovaikutuksiin sekä kokeellisiin isäntäorganismien puolustusmekanismeihin.

LL-37:ää on tutkittu myös tutkimuksissa, jotka koskevat solunulkoisia nukleiinihappoja, molekyylien tunnistamisprosesseja ja tulehdussignalointia laboratoriomalleissa.

Nämä tutkimusalueet auttavat ymmärtämään, miten peptidien rakenne, varausjakauma ja ympäristöolosuhteet vaikuttavat molekyylien välisiin vuorovaikutuksiin.

Kokeellisesti havaitut vasteet riippuvat kuitenkin käytetystä biologisesta mallista, peptidipitoisuudesta, kalvon koostumuksesta ja analyysin olosuhteista.

Julkaistujen kokeellisten tutkimusten tuloksia ei tule tulkita Grail Formula LL-37 5 mg -valmisteen itsenäisesti osoitetuiksi biologisiksi ominaisuuksiksi.

Liquilabsin analyysitodistuksessa ilmoitetaan molekyyli-ionin massaksi 4493 Da ± 1 Da, mikä tarjoaa testatun peptidin tunnistamiseen liittyvän analyyttisen mittaustuloksen.

Tämä molekyylimassatulos eroaa mitatusta pitoisuudesta (7,12 mg) ja kromatografisesta puhtaudesta (yli 99,8 %).

 

Historiallinen tausta ja tieteellinen konteksti

Antimikrobisen peptides :n tieteellinen tutkimus perustuu luonnossa esiintyviin molekyylikomponentteihin, jotka liittyvät synnynnäisiin puolustusmekanismeihin.

Varhaisissa tutkimuksissa tunnistettiin erilaisia peptidiryhmiä, joilla oli erilaiset aminohappokoostumukset, molekyylirakenteet ja biokemialliset vuorovaikutukset mikrobien mallijärjestelmien kanssa.

Näiden perheiden joukossa katelisidiinit herättivät tieteellistä kiinnostusta niiden konservoituneen esiasteen rakenteen sekä proteolyyttisen prosessoinnin kautta syntyvien peptidisekvenssien monimuotoisuuden vuoksi.

Ihmisen katelicidiiniin liittyvien peptides -peptidien tunnistaminen on edistänyt isäntäorganismien puolustuspeptidien biologian sekä positiivisesti varautuneiden peptidijonojen molekyylitason ominaisuuksien laajempaa ymmärtämistä.

LL-37 nousi merkittäväksi tutkimuskohteeksi sen 37 aminohapon rakenteen ja sen yhteyden vuoksi hCAP18-esiproteiinin C-terminaaliseen alueeseen.

Tutkijat tarkastelivat tämän jälkeen sen molekyylirakennetta, amfipaattisia ominaisuuksia sekä vuorovaikutuksia keinotekoisten lipidikalvojen kanssa.

Rakennebiologian ja kalvobiofysiikan kehitys on mahdollistanut entistä tarkemman tutkimuksen siitä, miten kationiset peptides vuorovaikuttavat lipidikaksoiskerrosten ja muiden molekyylirakenteiden kanssa.

Kokeelliset menetelmät, kuten pyöreän dikroismin spektroskopia, fluoresenssipohjaiset kalvomääritykset ja molekyylimallinnus, auttoivat LL-37:n rakenteellisen käyttäytymisen karakterisoinnissa.

Tieteellinen tutkimus laajeni myös LL-37:n tarkasteluun solunsisäisten signalointireittien ja luontaiseen immuunivasteeseen liittyvien molekyylikomponenttien kanssa tapahtuvien vuorovaikutusten näkökulmasta.

Näihin tutkimuksiin kuului laboratoriotutkimuksia, joissa käytettiin mikrobimalleja, solujen signalointijärjestelmiä sekä solunulkoisten molekyylien kanssa tapahtuvia biokemiallisia vuorovaikutuksia.

Peptidisynteesitekniikan kehittyessä synteettisistä LL-37-valmisteista tuli tärkeitä määriteltyjä peptidijonoja vaativissa kontrolloiduissa laboratoriotutkimuksissa.

Analyyttisen kemian menetelmät paransivat myöhemmin kykyä karakterisoida synteettisiä peptidimateriaaleja kromatografisen puhtauden arvioinnin, peptidien kvantitatiivisen määrityksen ja molekyylitunnistustestien avulla.

Erittäin suorituskykyinen nestekromatografia ja massaspektrometria tarjoavat toisiaan täydentävää tietoa peptidien koostumuksesta ja molekyylien ominaisuuksista.

Kromatografinen puhtaus kuvaa suhteellista koostumusta, joka on mitattu määritellyissä analyyttisissä olosuhteissa, kun taas kvantitatiivisilla pitoisuusmäärityksillä arvioidaan testatussa näytteessä olevan kohdepeptidin määrä.

Näitä mittaustuloksia ei voida pitää keskenään vaihdettavina, ja niitä on tulkittava erikseen, kun tarkastellaan eräkohtaisia analyysiasiakirjoja.

LL-37-tutkimuksessa tarkastellaan edelleen peptidien rakennetta, membraanivuorovaikutuksia, molekyylimikrobiologiaa ja luontaiseen immuunijärjestelmään liittyvää signalointia kontrolloiduissa kokeellisissa järjestelmissä.

 

Mekanistinen fokus tutkimuksessa

LL-37:ää koskevan mekanistisen tutkimuksen pääasiallinen kiinnostuksen kohde liittyy sen kationiseen amfipaattiseen rakenteeseen sekä sen vuorovaikutuksiin lipidikalvojen, molekyylitunnistusjärjestelmien ja luontaiseen immuunijärjestelmään liittyvien biokemiallisten reittien kanssa.

Peptidien ja kalvojen väliset vuorovaikutukset

LL-37:ää tutkitaan membraanibiofysiikassa, koska sen positiivisesti varautunut ja amfipaattinen rakenne voi olla vuorovaikutuksessa lipidirakenteiden kanssa määritellyissä koeolosuhteissa.

Tutkijat selvittävät, miten peptidien varausjakauma, lipidikoostumus ja ympäristöolosuhteet vaikuttavat peptidien sitoutumiseen mallimembraaneihin.

Kokeellisissa tutkimuksissa voidaan käyttää synteettisiä lipidirakkuloita, tuettuja lipidikaksoiskerroksia ja fluoresenssipohjaisia analyysimenetelmiä näiden vuorovaikutusten karakterisoimiseksi.

Antimikrobisten peptidien rakenne-toiminto-suhteet

LL-37 on tärkeä tutkimusmalli, jonka avulla voidaan tutkia aminohapposekvenssin, peptidin konformaation ja mikrobien kalvojärjestelmien kanssa tapahtuvien molekyylien välisten vuorovaikutusten välisiä suhteita.

Laboratoriotutkimuksissa selvitetään, miten rakenteelliset ominaisuudet, kuten varaus, hydrofobisuus ja alfa-kierteinen rakenne, vaikuttavat peptidien käyttäytymiseen.

Nämä tutkimukset edistävät kationisten isäntäpuolustus peptides ien ja niiden biokemiallisten ominaisuuksien laajempaa tieteellistä ymmärtämistä.

Luontaiseen immuunivasteeseen liittyvä molekyylisignalointi

LL-37:ää on tutkittu kokeellisissa järjestelmissä, joissa on mukana synnynnäisen immuunivasteen säätelyyn liittyviä molekyylireittejä.

Tutkimuksessa voidaan tarkastella vuorovaikutuksia solujen signalointivälittäjien, kuviontunnistukseen liittyvien signalointireittien ja muiden kokeellisessa immuunisignaloinnissa mukana olevien molekyylikomponenttien kanssa.

Havaittujen vasteiden suunta ja suuruus riippuvat solumallista, kokeellisesta ympäristöstä ja analyyttisistä päätepisteistä.

Peptidien vuorovaikutukset nukleiinihappojen kanssa

Kokeellisissa tutkimuksissa on selvitetty LL-37:n vuorovaikutusta solunulkoisen DNA:n ja RNA:n kanssa.

Nämä tutkimukset auttavat ymmärtämään, miten kationiset peptides -molekyylit voivat sitoutua negatiivisesti varautuneisiin nukleiinihapporakenteisiin kontrolloiduissa laboratorio-olosuhteissa.

Tutkijat voivat tutkia peptidi-nukleiinihappokompleksien muodostumista, molekyylien stabiilisuutta ja niihin liittyviä biokemiallisia signalointireaktioita.

Kalvon koostumus ja peptidien selektiivisyys

Kokeellisten kalvojen lipidikoostumus voi vaikuttaa peptidien sitoutumiseen ja molekyylien välisiin vuorovaikutuksiin.

LL-37:ää tutkitaan vertailevissa kalvotutkimuksissa, joissa tarkastellaan erilaisia lipidikoostumuksia, pintavarauksia ja fysikaalis-kemiallisia olosuhteita.

Tällaiset tutkimukset tarjoavat tieteellisen viitekehyksen, jonka avulla voidaan selvittää, miten peptidien rakenne ja kalvon ominaisuudet vaikuttavat havaittuun molekyylien käyttäytymiseen.

Peptidin konformaatio ja analyyttinen karakterisointi

LL-37 on merkityksellinen myös peptidien sekundaarirakennetta, kromatografista erottelua ja molekyylimassan määrittämistä koskevassa tutkimuksessa.

Analyysimenetelmät, kuten UHPLC ja massaspektrometria, antavat tietoa synteettisten peptidivalmisteiden kemiallisista ominaisuuksista.

Mukana toimitettu Liquilabs-analyysitodistus sisältää tiedot kromatografisesta puhtaudesta, pitoisuuden määrällisestä määrittämisestä, FTIR-spektrin tunnistamisesta, retentioajan arvioinnista sekä molekyyli-ionien massan tunnistamisesta.

Raportti ei kuitenkaan sisällä mikrobilääkeherkkyystutkimuksia, kalvon rikkoutumisen mittauksia, reseptorien aktivointikokeita tai muita biologisen aktiivisuuden testejä.

Näin ollen edellä kuvatut mekanistiset tutkimusaiheet edustavat LL-37:ään liittyviä tieteellisiä tutkimusaloja eivätkä GF-LL375-B242-erän kokeellisesti vahvistettuja toiminnallisia ominaisuuksia.

 

Analyyttinen todentaminen (COA)

Grail Formula tarjoaa riippumattoman, eräkohtaisen analyyttisen dokumentaation , joka perustuu Liquilabs s.r.o.:n Tšekissä suorittamiin testeihin.

LL-37 5 mg:n analyysitodistus julkaistiin 11. lokakuuta 2026, ja siinä mainitaan tuotantoerä GF-LL375-B242 sekä laboratorionäyte LYO-1003.

13-sivuinen raportti sisältää peptidimääritysten tulokset, kromatografisen puhtauden arvioinnin, FTIR-spektrin tunnistuksen, retentioajan arvioinnin, massaspektrometrianalyysin, bakteeriendotoksiinitestauksen, mikrobiologiset laskennat sekä alkuaineiden epäpuhtauksien seulonnan.

Peptidimääritys ja kromatografinen puhtaus

  • Tuotteen nimellismäärä: 5 mg
  • Mitattu LL-37-pitoisuus: 7,12 mg ± 0,04 mg
  • Ilmoitettu kromatografinen puhtaus: yli 99,8 %
  • Mitattu pitoisuusero nimellismäärään verrattuna: 2,12 mg yli pakkausmerkinnässä ilmoitetun 5 mg:n
  • Mitattu pitoisuus suhteessa nimellismäärään: 142,4 %
  • Analyyttisen seulonnan nimitys: Peptidiseulonta 0,1 % TFA

Mitattu pitoisuus ylittää nimellismäärän 42,4 prosentilla. Tämä huomattava positiivinen ero on eräkohtainen analyysituloksena havaittu seikka, ja se ilmoitetaan kromatografisen puhtautuloksen lisäksi erikseen.

Ilmoitettu puhtausaste, yli 99,8 %, kuvaa kromatografista koostumusta käytetyissä analyysioolosuhteissa. Se ei tarkoita, että nimellismäärästä 5 mg olisi saatu talteen yli 99,8 %.

Analyyttiseen dokumentaatioon sisältyvät UHPLC-menetelmän erittelyt, kalibrointitiedot sekä kromatografiset tulokset, jotka liittyvät peptidipitoisuuden ja puhtauden arviointiin.

Peptidien identiteetin arviointi

  • FTIR-spektrin tunnistustulos: 948 ± 5, kuten raportoitu
  • Retentioajan määrittämisen tulos: 0,997 ± 0,005, kuten raportoitu
  • Molekyylin ionin massan tunnistus: 4493 Da ± 1 Da
  • Tunnistaminen massaspektrometrian avulla: MS-dekonvoluutio

Analyysitodistus sisältää kromatografiset ja massaspektrometriset tulokset, jotka tukevat testatun peptidin analyyttistä karakterisointia.

FTIR-spektri ja retentioajan tunnistusarvot on esitetty raportoidun mukaisesti. Yhteenvedossa ei anneta erillisiä nimenomaisia hyväksytty/hylätty -tulkintoja näiden mittausten osalta.

Molekyyli-ionin massa 4493 Da on tunnistamiseen liittyvä analyysitulos, ja se eroaa mitatusta peptidipitoisuudesta, joka ilmaistaan milligrammoina.

Bakteerien endotoksiinien arviointi

  • Bakteerien endotoksiini: 0,012 EU/mg
  • Ilmoitettu epävarmuus: ± 0 EU/mg
  • Laboratorion hyväksymä vaihteluväli: 0–0,5 EU/mg
  • Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
  • Menetelmä: Kromogeeninen bakteerien endotoksiinitesti

Bakteerien endotoksiinipitoisuus 0,012 EU/mg on laboratorion ilmoittaman hyväksyttävän vaihteluvälin sisällä.

Tämä on mitattavissa oleva analyysitulos, eikä sitä tule tulkita bakteerien endotoksiinien täydelliseksi puuttumiseksi.

Laboratorion ilmoittama epävarmuusarvo ± 0 on toistettu raportoidun mukaisesti, eikä sitä tule tulkita todisteeksi mittauksen absoluuttisesta tarkkuudesta.

Endotoksiinitulos ei osoita steriiliyttä, biologista turvallisuutta tai sopivuutta annettavaksi.

Mikrobiologinen arviointi

  • Aerobisten mikro-organismien kokonaismäärä: 0 CFU/g
  • Hiivojen ja homeiden kokonaismäärä: 0 CFU/g
  • Ilmoitettu aerobisten mikrobien lukumäärän vaihteluväli: 0–1000 CFU/g
  • Ilmoitettu hiiva- ja homepitoisuuden vaihteluväli: 0–100 CFU/g
  • Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
  • Menetelmä: Levylaskentatesti

Molemmat mikrobiologiset pitoisuudet ilmoitettiin nollaksi sovelletuissa laboratoriotestausolosuhteissa.

Nämä tulokset koskevat testattua näytettä, eivätkä ne osoita, ettei siinä olisi lainkaan mahdollisia mikro-organismeja.

Perusaineiden epäpuhtauksien seulonta

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

  • Arseeni: alle 0,001 ppm
  • Kadmium: alle 0,001 ppm
  • Elohopea (nimellä quicksilver): alle 0,001 ppm
  • Lyijy: alle 0,001 ppm
  • Nikkeli: alle 0,001 ppm
  • Vanadiini: alle 0,001 ppm
  • Koboltti: alle 0,001 ppm

Kaikkien seitsemän raportoidun alkuaineen epäpuhtauspitoisuus oli alle 0,001 ppm ja kunkin laboratorion hyväksymien raja-arvojen sisällä.

Analyyttisen raportointikynnyksen alapuolella olevat tulokset viittaavat kyseisen kynnyksen alapuolisiin pitoisuuksiin eivätkä tarkoita, että aineita ei olisi lainkaan.

Täydellinen analyysitodistus sisältää 13 sivua analyysituloksia ja niitä tukevaa aineistoa, mukaan lukien kromatografiset tulokset, massaspektrometriset tiedot, endotoksiinimääritystiedot sekä mikrobiologisten testien menetelmäkuvaukset.

Raportoidut tulokset koskevat yksinomaan testattua näytettä, eikä niitä tule automaattisesti soveltaa muihin tuotantoeriin.

 

Tutkimussovellukset

LL-37:ää tutkitaan kokeellisessa molekyylimikrobiologiassa, peptidibiokemiassa, kalvobiofysiikassa sekä synnynnäiseen immuunijärjestelmään liittyvän molekyylisignaloinnin tutkimuksessa.

Sen tieteellinen merkitys johtuu sen katelisidiiniin liittyvästä alkuperästä, amfipaattisesta rakenteesta sekä tutkituista vuorovaikutuksista lipidikalvojen ja molekyylisten signalointijärjestelmien kanssa.

Laboratoriotutkimusten mahdollisia aihealueita ovat muun muassa:

  • Kathelicidiinin ja isäntäorganismien puolustuspeptidien tutkimus
  • Antimikrobisten peptidien rakenne-toiminto-tutkimukset
  • Kokeelliset tutkimukset peptidien ja kalvojen välisestä vuorovaikutuksesta
  • Mallinnettu lipidikaksoiskerros ja kalvojen biofysiikan tutkimus
  • Luontaiseen immuunijärjestelmään liittyvien molekyylisten signalointiprosessien tutkimukset
  • Peptidien vuorovaikutukset solunulkoisten nukleiinihappojen kanssa
  • Kationisten amfipaattisten aineiden vertailututkimukset peptides
  • Peptidien sekundaarirakenteen ja molekyylikonformaatioiden tutkimus
  • Kromatografinen puhtaus ja peptidien kvantitatiivinen analyysi
  • Peptidien tunnistaminen massaspektrometrian avulla

Nämä sovellukset kuvaavat pikemminkin tieteellisiä tutkimussuuntia kuin testatun erän todettua biologista aktiivisuutta.

Kokeellisissa tutkimuksissa tarvitaan asianmukaisia analyyttisiä vertailuaineita, sopivia vertailumateriaaleja ja validoituja menetelmiä peptideihin liittyvien biokemiallisten reaktioiden arvioimiseksi.

Eräkohtaiset analyysitodistukset voivat tukea laboratorion kirjanpitoa ja tarjota tutkijoille tietoa valmisteen mitatuista ominaisuuksista.

 

Grail Formula laatu

Grail Formula keskittyy laboratoriotutkimuksissa käytettävien yhdisteiden toimittamiseen, ja sen toimintaa tukevat avoimet tuotetiedot sekä riippumattomasti dokumentoidut analyysitulokset.

LL-37 5 mg:n osalta Liquilabsin testaus tarjoaa eräkohtaisia tietoja peptidipitoisuudesta, kromatografisesta puhtaudesta, analyyttisestä identiteetistä, bakteeriendotoksiinipitoisuudesta, mikrobiologisista pitoisuuksista sekä tietyistä alkuaineepäpuhtauksista.

Raportissa todetaan, että mitattu pitoisuus on 7,12 mg nimellismäärän 5 mg:n sijaan, kromatografinen puhtaus yli 99,8 % ja bakteerien endotoksiinipitoisuus 0,012 EU/mg.

Nämä mittaustulokset esitetään erikseen, jotta peptidien määrä, kromatografinen koostumus ja mikrobiologiset ominaisuudet voidaan pitää selvästi erillään toisistaan.

Merkittävä, 42,4 %:n suuruinen positiivinen analyysierot ilmoitetaan avoimesti osana eräkohtaista analyysiprofiilia.

Jokaista tulosta on tulkittava ottaen huomioon testatun näytteen ominaisuudet, käytetty laboratoriomenetelmä sekä ilmoitettu mittauksen epävarmuus.

 

Kun valitset Grail Formula -tuotteen

Grail Formula toimittaa LL-37:ää 5 mg:n annoksina, ja tuotteeseen liittyy eräkohtainen analyysitodistus, jonka on laatinut Liquilabs s.r.o., Tšekki.

Tutkijat voivat tarkastella analyysitodistusta ja tutkia siinä ilmoitetut tiedot peptidimäärityksestä, kromatografisesta puhtaudesta, FTIR-spektrin tunnistuksesta, retentioajan arvioinnista, molekyyli-ionin massasta, mikrobiologisista havainnoista sekä alkuaineiden epäpuhtauksia koskevista tuloksista.

Raportissa mainitaan tuotantoerä, laboratorionäyte ja julkaisupäivä, mikä tukee analyysien jäljitettävyyttä ja laboratoriodokumentointia.

Grail Formula korostaa tieteellisiä tosiasioihin perustuvia kuvauksia, avointa raportointia sekä selkeää erottelua analyyttisten mittausten ja vielä vahvistamattomien biologisten ominaisuuksien välillä.

Tämä dokumentaatio toimii viitteenä testatun LL-37-valmisteen mitattujen ominaisuuksien osalta laboratoriotutkimuksissa, jotka liittyvät katelicidiiniin peptides, kalvobiofysiikkaan ja molekyylimikrobiologiaan.

Tutkimuskäytön rajoitukset

Tätä tuotetta saa käyttää ainoastaan in vitro -kokeissa, eikä sitä saa:

  • Käytetään ihmisillä tehtävissä kliinisissä tutkimuksissa
  • Annetaan ihmisille osana kokeilua tai tutkimusta
  • Toimitettu toiselle osapuolelle ihmisillä tehtäviä tutkimuksia varten.
  • Riippumattomasti analysoitu Liquilabs s.r.o. Tšekki
  • LL-37-tutkimusyhdiste, katelicidiinista johdettu peptidi, nimellismäärä 5 mg
  • COA:n mukaan kromatografinen puhtaus on yli 99,8 %
  • Määrityksen pitoisuus mitattiin 7,12 mg ± 0,04 mg
  • Mitattu pitoisuus 42,4 % nimellismäärää suurempi
  • Tunnistaminen FTIR-spektrin ja retentioajan analyysin avulla
  • FTIR-spektrin tunnistustulos: 948 ± 5
  • Retentioajan määrittämisen tulos: 0,997 ± 0,005
  • Molekyylin ionimassa määritettiin arvoksi 4493 Da ± 1 Da
  • Bakteerien endotoksiinipitoisuus 0,012 EU/mg
  • Aerobisten mikro-organismien kokonaismäärä: 0 CFU/g
  • Hiivojen ja homeiden kokonaismäärä: 0 CFU/g
  • Kaikissa seitsemässä raportoitiin alkuaineepäpuhtauksia alle 0,001 ppm
  • Eränumero: GF-LL375-B242
  • Laboratorionäytteen tunniste: LYO-1003
  • COA:n julkaisupäivä: 11. lokakuuta 2026
  • Riippumaton, 13-sivuinen, eräkohtainen analyysitodistus
  • Tutkittu katelicidiinipeptidin ja kalvon välisen vuorovaikutuksen tutkimuksessa
  • Liittyy mikrobilääkkeiden peptidien biokemiaa käsitteleviin kontrolloituihin laboratoriotutkimuksiin
  • Ainoastaan tutkimuskäyttöön - ei ihmis- tai eläinlääkintäkäyttöön.

Ainoastaan laboratoriotutkimuksiin. Ei ole tarkoitettu ihmisravinnoksi, injektiona tai kosmeettiseen käyttöön.

Tämä tuote on tarkoitettu ainoastaan tutkimustarkoituksiin. Ei ihmisille eikä diagnostisiin/terapeuttisiin sovelluksiin. Säilytettävä lasten ulottumattomissa.

Kolmannen osapuolen testaama

Julkiset COA:t

Erä vahvistettu

Toimitukset EU:n alueelle

Aiheeseen liittyvät tuotteet

TB-500 Fragmentti 10mg

Alkuperäinen hinta oli: 49,00 €.Nykyinen hinta on: 44,00 €.

MOTS‑c 10 mg Peptides | 24PEPTIDES

Alkuperäinen hinta oli: 49,00 €.Nykyinen hinta on: 44,00 €.

Kisspeptin 10mg

Alkuperäinen hinta oli: 59,00 €.Nykyinen hinta on: 54,00 €.

CJC-1295 (ei dac) 5 mg + Ipamorelin 5mg

Alkuperäinen hinta oli: 59,00 €.Nykyinen hinta on: 54,00 €.

Asiakasarvostelut