LL-37 5 mg

LL-37 5 mg to syntetyczny peptyd badawczy pochodzący od katelicydyny, dostarczany przez firmę Grail Formula do celów badań naukowych i kontrolowanych eksperymentów laboratoryjnych dotyczących biologii peptydów przeciwbakteryjnych, sygnalizacji układu odpornościowego wrodzonego, interakcji peptydów z błonami komórkowymi oraz szlaków molekularnych związanych z obroną komórkową.

LL-37 to 37-aminokwasowy peptyd kationowy badany w mikrobiologii molekularnej, biochemii peptydów, biofizyce błon oraz immunologii eksperymentalnej. Jego struktura amfifilowa oraz powiązania z rodziną peptydów katelicydynowych sprawiają, że stanowi on ważny przedmiot badań nad mechanizmami obrony gospodarza peptides oraz ich interakcjami molekularnymi.

Preparat ten jest dostarczany jako materiał badawczy w postaci peptydu o nominalnej masie 5 mg, wraz z niezależną dokumentacją analityczną dotyczącą konkretnej partii, sporządzoną przez firmę Liquilabs s.r.o. z Czech.

Wyłącznie do użytku badawczego - nie do stosowania u ludzi ani w weterynarii.

 

Przegląd produktów

LL-37 to syntetyczny peptyd badawczy odpowiadający sekwencji 37 aminokwasów związanej z ludzkim systemem peptydów przeciwbakteryjnych typu katelicydyny. Jest on szeroko badany w ramach badań laboratoryjnych dotyczących interakcji peptydów z błonami komórkowymi, sygnalizacji związanej z odpornością wrodzoną oraz zależności między strukturą a funkcją peptydów przeciwbakteryjnych.

Peptyd ten charakteryzuje się kationowymi i amfifilowymi właściwościami molekularnymi, które mają znaczenie w badaniach eksperymentalnych dotyczących błon lipidowych, modelowych układów mikrobiologicznych oraz interakcji biochemicznych między peptides a składnikami komórkowymi.

Grail Formula dostarcza LL-37 w dawce 5 mg jako preparat badawczy zawierający peptyd o nominalnej masie 5 mg, przeznaczony wyłącznie do kontrolowanych eksperymentów laboratoryjnych i badań naukowych in vitro.

Niezależne badania analityczne przeprowadziła firma Liquilabs s.r.o. z Czech. Certyfikat analizy, opublikowany 11 października 2026 r., dotyczy partii produkcyjnej GF-LL375-B242 oraz próbki laboratoryjnej LYO-1003.

W raporcie analitycznym odnotowano zmierzoną zawartość substancji czynnej LL-37 wynoszącą 7,12 mg ± 0,04 mg oraz czystość chromatograficzną wynoszącą ponad 99,8 %.

Zmierzona zawartość substancji czynnej przekracza nominalną wartość 5 mg o 2,12 mg, co stanowi dodatnią różnicę wynoszącą 42,4 %. Ta znaczna różnica jest podana oddzielnie od wyniku czystości chromatograficznej.

Certyfikat analizy obejmuje również identyfikację widma FTIR, ocenę czasu retencji, identyfikację masy jonów molekularnych, badanie na obecność endotoksyn bakteryjnych, oznaczenie liczby drobnoustrojów oraz badanie przesiewowe pod kątem zanieczyszczeń pierwiastkowych.

Pomiary te dostarczają informacji analitycznych dotyczących konkretnej partii badanego preparatu peptydowego. Nie pozwalają one jednak samodzielnie ustalić aktywności przeciwdrobnoustrojowej, mocy biologicznej, oddziaływania funkcjonalnego w układach komórkowych ani przydatności do podawania.

 

Przegląd peptydów

LL-37 to peptyd składający się z 37 aminokwasów, należący do rodziny katelicydyn – białek obronnych gospodarza peptides – grupy cząsteczek badanych pod kątem ich udziału w procesach molekularnych związanych z odpornością wrodzoną.

Sekwencja LL-37 pochodzi z regionu C-końcowego ludzkiego białka prekursorowego katelicydyny hCAP18, którego kodowanie zapewnia gen CAMP.

Proces proteolityczny białek prekursorowych katelicydyny stanowi ważny temat w biologii peptydów, ponieważ pokazuje, w jaki sposób większe struktury białkowe mogą generować krótsze sekwencje molekularne o wyraźnych właściwościach biochemicznych.

LL-37 wyróżnia się składem aminokwasów o ładunku dodatnim oraz strukturą amfifilową, co decyduje o jego znaczeniu naukowym w badaniach nad oddziaływaniem z błonami.

W odpowiednich warunkach eksperymentalnych LL-37 może przybierać konformację helisy alfa, w której na różnych powierzchniach peptydu występują regiony hydrofobowe i dodatnio naładowane.

Ten układ strukturalny jest badany pod kątem oddziaływań z dwuwarstwami lipidowymi, ujemnie naładowanymi składnikami błonowymi oraz modelowymi układami błonowymi.

Badania dotyczące LL-37 wykraczają poza zakres biofizyki błon i obejmują mikrobiologię molekularną oraz badania eksperymentalne nad szlakami sygnałowymi związanymi z odpornością wrodzoną.

Naukowcy badają ten peptyd w kontekście modeli błon mikrobiologicznych, pośredników sygnalizacji komórkowej, interakcji peptyd-lipid oraz eksperymentalnych mechanizmów obronnych gospodarza.

LL-37 był również badany w ramach badań dotyczących pozakomórkowych kwasów nukleinowych, procesów rozpoznawania molekularnego oraz sygnalizacji zapalnej w modelach laboratoryjnych.

Te obszary badań przyczyniają się do zrozumienia, w jaki sposób struktura peptydów, rozkład ładunku oraz warunki otoczenia wpływają na oddziaływania molekularne.

Jednak reakcje zaobserwowane w badaniach eksperymentalnych zależą od modelu biologicznego, stężenia peptydu, składu błony oraz zastosowanych warunków analitycznych.

Wyników opublikowanych badań eksperymentalnych nie należy interpretować jako niezależnie wykazanych właściwości biologicznych preparatu „ Grail Formula ” LL-37 w dawce 5 mg.

Certyfikat analizy firmy Liquilabs wskazuje masę jonów molekularnych wynoszącą 4493 Da ± 1 Da, co stanowi pomiar analityczny potwierdzający tożsamość badanego peptydu.

Wynik dotyczący masy cząsteczkowej różni się od zmierzonej zawartości w teście wynoszącej 7,12 mg oraz od czystości chromatograficznej wynoszącej ponad 99,8 %.

 

Tło historyczne i kontekst naukowy

Badania naukowe nad środkami przeciwdrobnoustrojowymi typu „ peptides ”, które powstały w wyniku badań nad naturalnie występującymi składnikami molekularnymi związanymi z układami odporności wrodzonej.

We wczesnych badaniach zidentyfikowano różne rodziny peptydów o zróżnicowanym składzie aminokwasowym, strukturze molekularnej oraz interakcjach biochemicznych z modelowymi układami mikrobiologicznymi.

Wśród tych rodzin katelicydyny wzbudziły zainteresowanie naukowców ze względu na zachowaną strukturę prekursorów oraz różnorodność sekwencji peptydowych powstających w wyniku przetwarzania proteolitycznego.

Odkrycie ludzkiego peptydu związanego z katelicydyną ( peptides ) przyczyniło się do lepszego zrozumienia biologii peptydów obronnych gospodarza oraz cech molekularnych sekwencji peptydów o ładunku dodatnim.

LL-37 stał się ważnym przedmiotem badań ze względu na swoją strukturę składającą się z 37 aminokwasów oraz powiązania z regionem C-końcowym białka prekursorowego hCAP18.

Następnie naukowcy zbadali jego konformację molekularną, właściwości amfifilowe oraz oddziaływania z sztucznymi błonami lipidowymi.

Postępy w dziedzinie biologii strukturalnej i biofizyki błon umożliwiły bardziej szczegółowe zbadanie sposobu, w jaki kationowe cząsteczki typu „ peptides ” oddziałują z dwuwarstwami lipidowymi i innymi układami molekularnymi.

Metody eksperymentalne, takie jak spektroskopia dichroizmu kołowego, testy błonowe oparte na fluorescencji oraz modelowanie molekularne, przyczyniły się do scharakteryzowania zachowań strukturalnych związanych z LL-37.

Badania naukowe rozszerzyły się również na analizę LL-37 w kontekście wewnątrzkomórkowych szlaków sygnałowych oraz interakcji z komponentami molekularnymi biorącymi udział w reakcjach związanych z odpornością wrodzoną.

Badania te obejmowały badania laboratoryjne dotyczące modeli mikrobiologicznych, komórkowych układów sygnałowych oraz interakcji biochemicznych z cząsteczkami pozakomórkowymi.

Wraz z rozwojem technologii syntezy peptydów syntetyczne preparaty LL-37 zyskały znaczenie w kontrolowanych badaniach laboratoryjnych wymagających określonych sekwencji peptydowych.

Metody chemii analitycznej pozwoliły następnie na poprawę możliwości charakteryzowania syntetycznych materiałów peptydowych poprzez chromatograficzną ocenę czystości, ilościowe oznaczanie peptydów oraz badania tożsamości molekularnej.

Chromatografia cieczowa o ultra wysokiej wydajności oraz spektrometria masowa dostarczają uzupełniających się informacji na temat składu peptydów i ich właściwości molekularnych.

Czystość chromatograficzna określa względny skład zmierzony w określonych warunkach analitycznych, natomiast pomiary ilościowe pozwalają oszacować ilość docelowego peptydu obecnego w badanej próbce.

Wyniki tych pomiarów nie są zamienne i należy je interpretować oddzielnie podczas analizy dokumentacji analitycznej dotyczącej konkretnej partii.

W ramach współczesnych badań nad LL-37 nadal analizuje się strukturę peptydów, interakcje z błonami komórkowymi, mikrobiologię molekularną oraz sygnalizację związaną z odpornością wrodzoną w ramach kontrolowanych układów eksperymentalnych.

 

Mechanistyczne ukierunkowanie badań

Głównym przedmiotem badań mechanistycznych dotyczących LL-37 jest jego kationowa struktura amfifilowa oraz jego oddziaływania z błonami lipidowymi, systemami rozpoznawania molekularnego oraz szlakami biochemicznymi związanymi z odpornością wrodzoną.

Oddziaływania peptydów z błonami

LL-37 jest przedmiotem badań w dziedzinie biofizyki błon, ponieważ jego dodatnio naładowana i amfifilowa struktura może wchodzić w interakcje z układami lipidowymi w określonych warunkach eksperymentalnych.

Naukowcy badają, w jaki sposób rozkład ładunku peptydów, skład lipidów oraz warunki środowiskowe wpływają na wiązanie peptydów z membranami modelowymi.

W badaniach eksperymentalnych można wykorzystać syntetyczne pęcherzyki lipidowe, podparte dwuwarstwy lipidowe oraz techniki analityczne oparte na fluorescencji w celu scharakteryzowania tych oddziaływań.

Związki między strukturą a funkcją peptydów przeciwdrobnoustrojowych

LL-37 stanowi ważny model badawczy służący do analizy zależności między sekwencją aminokwasową, konformacją peptydu a oddziaływaniami molekularnymi z układami błonowymi mikroorganizmów.

W badaniach laboratoryjnych analizuje się, w jaki sposób cechy strukturalne, takie jak ładunek, hydrofobowość i organizacja w postaci helisy alfa, wpływają na zachowanie peptydów.

Badania te przyczyniają się do poszerzenia wiedzy naukowej na temat kationowych mechanizmów obronnych gospodarza peptides oraz ich właściwości biochemicznych.

Sygnalizacja molekularna związana z odpornością wrodzoną

LL-37 badano w układach eksperymentalnych dotyczących szlaków molekularnych związanych z regulacją odporności wrodzonej.

Badania mogą dotyczyć interakcji z pośrednikami sygnalizacji komórkowej, szlakami związanymi z rozpoznawaniem wzorców oraz innymi składnikami molekularnymi biorącymi udział w eksperymentalnej sygnalizacji immunologicznej.

Kierunek i wielkość obserwowanych reakcji zależą od modelu komórkowego, warunków eksperymentalnych oraz parametrów analitycznych.

Oddziaływania peptydów z kwasami nukleinowymi

W badaniach eksperymentalnych analizowano działanie LL-37 w kontekście jego interakcji z pozakomórkowym DNA i RNA.

Badania te przyczyniają się do zrozumienia, w jaki sposób kationowe cząsteczki typu „ peptides ” mogą wiązać się z ujemnie naładowanymi strukturami kwasów nukleinowych w kontrolowanych warunkach laboratoryjnych.

Naukowcy mogą badać proces tworzenia się kompleksów peptydowo-nukleinowych, ich stabilność molekularną oraz związane z nimi reakcje sygnalizacji biochemicznej.

Skład membrany i selektywność peptydowa

Skład lipidowy błon eksperymentalnych może wpływać na wiązanie peptydów oraz oddziaływania molekularne.

LL-37 jest przedmiotem badań porównawczych nad błonami, w których uwzględniono różne składy lipidowe, ładunki powierzchniowe oraz warunki fizykochemiczne.

Badania te stanowią naukową podstawę do analizy tego, w jaki sposób struktura peptydów i właściwości błon wpływają na obserwowane zachowanie cząsteczek.

Konformacja peptydów i charakterystyka analityczna

LL-37 ma również znaczenie w badaniach dotyczących struktury drugorzędowej peptydów, separacji chromatograficznej oraz oznaczania masy cząsteczkowej.

Techniki analityczne, takie jak UHPLC i spektrometria masowa, dostarczają informacji na temat właściwości chemicznych preparatów peptydów syntetycznych.

Dołączony certyfikat analizy firmy Liquilabs zawiera informacje dotyczące czystości chromatograficznej, ilościowego oznaczenia zawartości, identyfikacji na podstawie widma FTIR, oceny czasu retencji oraz identyfikacji masy jonów molekularnych.

Raport nie zawiera jednak wyników badań wrażliwości na środki przeciwdrobnoustrojowe, pomiarów rozrywania błon, eksperymentów dotyczących aktywacji receptorów ani innych badań aktywności biologicznej.

W związku z tym opisane powyżej zagadnienia badań mechanistycznych stanowią obszary badań naukowych związane z LL-37, a nie potwierdzone eksperymentalnie właściwości funkcjonalne partii GF-LL375-B242.

 

Weryfikacja analityczna (COA)

Grail Formula zapewnia niezależną dokumentację analityczną dotyczącą poszczególnych partii , opartą na badaniach przeprowadzonych przez firmę Liquilabs s.r.o. z Czech.

Certyfikat analizy dla preparatu LL-37 5 mg został opublikowany 11 października 2026 r. i dotyczy partii produkcyjnej GF-LL375-B242 oraz próbki laboratoryjnej LYO-1003.

Ten 13-stronicowy raport zawiera wyniki oznaczeń peptydów, ocenę czystości metodą chromatograficzną, identyfikację na podstawie widma FTIR, ocenę czasu retencji, wyniki spektrometrii masowej, badania na obecność endotoksyn bakteryjnych, wyniki badań mikrobiologicznych oraz wyniki badań przesiewowych pod kątem zanieczyszczeń pierwiastkowych.

Oznaczenie peptydów i czystość chromatograficzna

• Nominalna ilość produktu: 5 mg
• Zmierzona zawartość w teście LL-37: 7,12 mg ± 0,04 mg
• Deklarowana czystość chromatograficzna: powyżej 99,8 %
• Zmierzona różnica w zawartości substancji czynnej w stosunku do wartości nominalnej: 2,12 mg powyżej podanej na etykiecie wartości 5 mg
• Wynik pomiaru jako procent ilości nominalnej: 142,4 %
• Oznaczenie badania przesiewowego: Badanie przesiewowe peptydów w 0,1% roztworze TFA

Zmierzona zawartość substancji czynnej przekracza wartość nominalną o 42,4 %. Ta znaczna różnica na plus jest wynikiem analizy charakterystycznym dla danej partii i jest podawana niezależnie od wyniku dotyczącego czystości chromatograficznej.

Podana czystość wynosząca ponad 99,8 % odnosi się do składu chromatograficznego w zastosowanych warunkach analitycznych. Nie oznacza to, że odzyskano ponad 99,8 % nominalnej ilości 5 mg.

Dokumentacja analityczna obejmuje specyfikacje metod UHPLC, informacje dotyczące kalibracji oraz zapisy chromatograficzne związane z oceną zawartości i czystości peptydów.

Ocena tożsamości peptydów

• Wynik identyfikacji widma FTIR: 948 ± 5, zgodnie z danymi
• Wynik identyfikacji czasu retencji: 0,997 ± 0,005, zgodnie z podanymi danymi
• Identyfikacja masy jonowej cząsteczki: 4493 Da ± 1 Da
• Ocena tożsamości metodą spektrometrii masowej: dekonwolucja MS

Certyfikat analizy zawiera dokumentację chromatograficzną i spektrometryczną potwierdzającą charakterystykę analityczną badanego peptydu.

Widmo FTIR oraz wartości identyfikacyjne czasu retencji zostały przytoczone zgodnie z opublikowanymi danymi. W podsumowaniu nie podano oddzielnych, jednoznacznych interpretacji dotyczących pozytywnego lub negatywnego wyniku tych pomiarów.

Masa jonowa cząsteczki wynosząca 4493 Da stanowi wynik analityczny służący do identyfikacji i różni się od zmierzonej zawartości peptydu w teście, wyrażonej w miligramach.

Ocena endotoksyn bakteryjnych

• Endotoksyna bakteryjna: 0,012 EU/mg
• Podana niepewność pomiaru: ± 0 EU/mg
• Dopuszczalny zakres laboratoryjny: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Metoda: Chromogeniczne badanie na obecność endotoksyn bakteryjnych

Stężenie endotoksyn bakteryjnych wynoszące 0,012 EU/mg mieści się w podanym przez laboratorium dopuszczalnym przedziale.

Jest to mierzalny wynik analityczny i nie należy go interpretować jako całkowitego braku endotoksyn bakteryjnych.

Podana przez laboratorium niepewność pomiaru wynosząca ± 0 została odtworzona zgodnie z podanymi danymi i nie należy jej interpretować jako dowodu bezwzględnej precyzji pomiaru.

Wynik badania na obecność endotoksyn nie świadczy o sterylności, bezpieczeństwie biologicznym ani przydatności do podania.

Ocena mikrobiologiczna

• Całkowita liczba mikroorganizmów tlenowych: 0 CFU/g
• Całkowita liczba drożdży i pleśni: 0 CFU/g
• Zgłoszony zakres liczby mikroorganizmów tlenowych: 0–1000 CFU/g
• Zgłoszony zakres liczby drożdży i pleśni: 0–100 CFU/g
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Metoda: Badanie metodą liczenia kolonii na płytkach

W zastosowanych warunkach badań laboratoryjnych wyniki obu oznaczeń mikrobiologicznych wyniosły zero.

Wyniki te odnoszą się do badanej próbki i nie świadczą o braku wszystkich możliwych mikroorganizmów.

Badanie obecności zanieczyszczeń pierwiastkowych

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Arsen: poniżej 0,001 ppm
• Kadm: poniżej 0,001 ppm
• Rtęć (występująca pod nazwą „quicksilver”): poniżej 0,001 ppm
• Zawartość ołowiu: poniżej 0,001 ppm
• Nikiel: poniżej 0,001 ppm
• Wanad: poniżej 0,001 ppm
• Kobalt: poniżej 0,001 ppm

Wszystkie siedem zgłoszonych stężeń zanieczyszczeń pierwiastkowych wynosiło poniżej 0,001 ppm i mieściło się w odpowiednich dopuszczalnych przedziałach laboratoryjnych.

Wyniki poniżej analitycznego progu sprawozdawczości wskazują na stężenia poniżej tego progu, a nie potwierdzają całkowitego braku.

Pełny certyfikat analizy zawiera 13 stron wyników analiz oraz dokumentacji uzupełniającej, w tym protokoły chromatograficzne, dane spektrometrii masowej, informacje dotyczące oznaczania endotoksyn oraz metodologię badań mikrobiologicznych.

Przedstawione wyniki odnoszą się wyłącznie do badanej próbki i nie należy ich automatycznie odnosić do niepowiązanych partii produkcyjnych.

 

Zastosowania badawcze

LL-37 jest przedmiotem badań w dziedzinie eksperymentalnej mikrobiologii molekularnej, biochemii peptydów, biofizyki błon oraz sygnalizacji molekularnej związanej z odpornością wrodzoną.

Jego znaczenie naukowe wynika z pochodzenia związanego z katelicydyną, struktury amfifatycznej oraz zbadanych interakcji z błonami lipidowymi i molekularnymi układami sygnałowymi.

Potencjalne obszary badań laboratoryjnych obejmują:

• Badania nad katelicydyną i peptydami obronnymi gospodarza
• Badania nad strukturą i funkcją peptydów przeciwbakteryjnych
• Eksperymentalne badania interakcji peptydów z błonami
• Badania nad modelową dwuwarstwą lipidową i biofizyką błon
• Badania nad sygnalizacją molekularną związaną z odpornością wrodzoną
• Interakcje peptydów z kwasami nukleinowymi znajdującymi się poza komórką
• Badania porównawcze kationowych związków amfifilowych peptides
• Badania nad strukturą drugorzędową peptydów i konformacją cząsteczek
• Czystość chromatograficzna i ilościowa analiza peptydów
• Ocena tożsamości peptydów metodą spektrometrii masowej

Wnioski te opisują kierunki badań naukowych, a nie wykazaną aktywność biologiczną badanej partii.

Badania eksperymentalne wymagają odpowiednich kontroli analitycznych, odpowiednich materiałów odniesienia oraz zatwierdzonych metod oceny reakcji biochemicznych związanych z peptydami.

Dokumentacja w postaci certyfikatu analizy dla poszczególnych partii może stanowić wsparcie dla prowadzenia dokumentacji laboratoryjnej oraz dostarczać badaczom informacji na temat zmierzonych właściwości preparatu.

 

Jakość Grail Formula

Grail Formula koncentruje się na dostarczaniu związków do badań laboratoryjnych, którym towarzyszą przejrzyste informacje o produktach oraz niezależnie udokumentowane wyniki analiz.

W przypadku preparatu LL-37 5 mg badania przeprowadzane przez firmę Liquilabs dostarczają informacji dotyczących konkretnej partii w zakresie stężenia peptydu, czystości chromatograficznej, tożsamości analitycznej, stężenia endotoksyn bakteryjnych, liczby drobnoustrojów oraz wybranych zanieczyszczeń pierwiastkowych.

W raporcie podano zmierzoną zawartość substancji czynnej wynoszącą 7,12 mg w stosunku do nominalnej ilości 5 mg, czystość chromatograficzną powyżej 99,8% oraz stężenie endotoksyn bakteryjnych wynoszące 0,012 EU/mg.

Wyniki tych pomiarów przedstawiono oddzielnie, aby zachować wyraźne rozróżnienie między ilością peptydów, składem chromatograficznym a właściwościami mikrobiologicznymi.

Znaczna dodatnia różnica w wynikach oznaczeń, wynosząca 42,4 %, jest w sposób przejrzysty ujawniona w ramach profilu analitycznego danej partii.

Każdy wynik należy interpretować w kontekście badanej próbki, zastosowanej metodologii laboratoryjnej oraz podanej niepewności pomiaru.

 

Kiedy wybierasz Grail Formula

Grail Formula dostarcza preparat LL-37 w dawce 5 mg wraz z niezależną dokumentacją analityczną dotyczącą konkretnej partii, sporządzoną przez firmę Liquilabs s.r.o. z Czech.

Badacze mogą zapoznać się z certyfikatem analizy, aby przeanalizować podane wyniki oznaczenia peptydów, czystość chromatograficzną, identyfikację widma FTIR, ocenę czasu retencji, masę jonów molekularnych, wyniki badań mikrobiologicznych oraz wyniki dotyczące zanieczyszczeń pierwiastkowych.

W raporcie podano numer partii produkcyjnej, numer próbki laboratoryjnej oraz datę publikacji, co zapewnia identyfikowalność wyników analizy oraz dokumentację laboratoryjną.

Grail Formula kładzie nacisk na oparte na faktach opisy naukowe, przejrzystość sprawozdawczości oraz wyraźne rozróżnienie między pomiarami analitycznymi a właściwościami biologicznymi, które nie zostały jeszcze potwierdzone.

W przypadku badań laboratoryjnych dotyczących katelicydyny peptides, biofizyki błon oraz mikrobiologii molekularnej niniejsza dokumentacja stanowi źródło informacji na temat zmierzonych właściwości badanego preparatu LL-37.

Ograniczenia dotyczące wykorzystania badań

Wykorzystywane wyłącznie do eksperymentów in vitro i nie mogą być:

• Stosowany w badaniach klinicznych z udziałem ludzi
• Podawane ludziom w ramach eksperymentu lub badania
• Dostarczone innej stronie do celów badań klinicznych na ludziach.

• Niezależna analiza przeprowadzona przez Liquilabs s.r.o. Czechia
• LL-37 – związek badawczy będący peptydem pochodnym katelicydyny, w nominalnej ilości 5 mg
• Czystość chromatograficzna powyżej 99,8 %, zgodnie z certyfikatem analizy (COA)
• Zawartość substancji czynnej zmierzona na poziomie 7,12 mg ± 0,04 mg
• Zmierzona zawartość substancji czynnej wyniosła 42,4 % powyżej wartości nominalnej
• Identyfikacja na podstawie widma FTIR oraz analizy czasu retencji
• Wynik identyfikacji widma FTIR: 948 ± 5
• Wynik identyfikacji czasu retencji: 0,997 ± 0,005
• Masa jonowa cząsteczki określona na 4493 Da ± 1 Da
• Poziom endotoksyn bakteryjnych wynoszący 0,012 EU/mg
• Całkowita liczba mikroorganizmów tlenowych: 0 CFU/g
• Całkowita liczba drożdży i pleśni: 0 CFU/g
• W przypadku wszystkich siedmiu zanieczyszczeń pierwiastkowych stwierdzono stężenie poniżej 0,001 ppm
• Numer partii: GF-LL375-B242
• Identyfikacja próbki laboratoryjnej: LYO-1003
• Data publikacji w COA: 11 października 2026 r.
• Niezależny, 13-stronicowy certyfikat analizy dotyczący konkretnej partii
• Badania nad interakcją peptydu katelicydyny z błoną komórkową
• Dotyczy kontrolowanych badań laboratoryjnych dotyczących biochemii peptydów przeciwdrobnoustrojowych
• Wyłącznie do użytku badawczego - nie do stosowania u ludzi ani w weterynarii

Wyłącznie do badań laboratoryjnych. Nie jest przeznaczony do spożycia przez ludzi, iniekcji ani zastosowań kosmetycznych.

Ten produkt jest przeznaczony wyłącznie do celów badawczych. Nie jest przeznaczony do użytku przez ludzi ani do zastosowań diagnostycznych/terapeutycznych. Przechowywać w miejscu niedostępnym dla dzieci.