Tesamorelin

Tesamorelin 10 мг е синтетично пептидно съединение за научни изследвания, доставяно от Grail Formula , предназначено за контролирани лабораторни изследвания в областта на биохимията на аналозите на хормона, освобождаващ растежен хормон (GHRH), молекулярната ендокринология, рецепторно-медиираната сигнализация, структурата на пептидите и експерименталните вътреклетъчни регулаторни пътища.

Tesamorelin е модифициран аналог на човешкия хормон, освобождаващ растежен хормон – пептид, свързан с рецептора на хормона, освобождаващ растежен хормон (GHRHR). Определената му аминокиселинна структура и молекулни характеристики го превърнаха в обект на научни изследвания в областта на пептидната химия, биологията на рецепторите и експерименталната ендокринна сигнализация.

Този препарат се доставя като изследователски материал с номинално съдържание 10 mg „ Tesamorelin “, придружен от независима аналитична документация за конкретната партида, изготвена от Liquilabs s.r.o., Чехия. Измереното съдържание на активната съставка за тази партида е 8,66 mg, което е под номиналното количество.

Само за научноизследователски цели — не е предназначен за употреба при хора или животни.

 

Общ преглед на продукта

Tesamorelin е синтетичен пептиден аналог, принадлежащ към семейството на молекулярните сигнални съединения, свързани с хормона, освобождаващ растежен хормон. Той се изследва в лабораторни проучвания, свързани с взаимодействията между пептиди и рецептори, биологията на G-протеин-свързаните рецептори и ендокринно-свързаните вътреклетъчни регулаторни пътища.

Grail Formula доставя „Tesamorelin “ 10 мг като изследователски препарат с номинална концентрация 10 мг, предназначен изключително за контролирани лабораторни и in vitro научни експерименти.

Независимите аналитични изпитвания от трета страна бяха проведени от „Liquilabs s.r.o.“ в Чехия. Сертификатът за анализ, публикуван на 11 октомври 2026 г., посочва производствената партида GF-TESA10-B242 и лабораторната проба LYO-1010.

Аналитичният доклад удостоверява измерено съдържание на Tesamorelin от 8,66 мг ± 0,04 мг и хроматографска чистота от 98,6 % ± 0,5 процентни пункта.

Измереното съдържание в пробата е с 1,34 mg по-малко от номиналната стойност от 10 mg, което представлява недостиг от 13,4 %. Тази разлика се посочва отделно от резултата от хроматографското измерване на чистотата.

Сертификатът за анализ включва също така идентифициране на спектъра, оценка на времето на задържане, идентифициране на масата на молекулярните йони, тестване за бактериални ендотоксини, микробиологични измервания и скрининг за елементарни примеси.

Микробиологичните изследвания показаха общ брой аеробни микроорганизми от 50 КОЕ/г, докато общият брой на дрожди и плесени беше 0 КОЕ/г. Измереният брой аеробни микроорганизми попада в посочения от лабораторията диапазон от 0–1000 КОЕ/г, но представлява доловим микробен растеж.

Тези измервания предоставят специфична за дадена партида аналитична информация за тествания пептиден препарат. Те сами по себе си не доказват биологичната активност, експерименталната ефикасност, стерилността или пригодността за прилагане.

 

Общ преглед на пептидите

Tesamorelin е синтетичен аналог на хормона, освобождаващ растежен хормон, обикновено съкращаван като GHRH. GHRH е пептидна сигнална молекула, която се изследва в молекулярната ендокринология поради връзката ѝ с рецепторно-медиираните вътреклетъчни сигнални системи.

Tesamorelin съдържа модифицирана пептидна структура от 44 аминокиселини, базирана на човешката GHRH последователност. Модификацията на N-терминала го отличава от съответния немодифициран пептид и е от значение за изследванията на стабилността и молекулярните характеристики на пептида.

Пептидът се изследва във връзка с рецептора на хормона, освобождаващ растежен хормон, който принадлежи към семейството на G-протеин-свързаните рецептори.

G-протеин-свързаните рецептори са мембраносвързани протеини, участващи в молекулярната комуникация между екстрацелуларни лиганди и интрацелуларни биохимични сигнални мрежи.

Изследванията, свързани с протеиновите молекули от семейството на протеиновите молекули с нетипична структура ( Tesamorelin ), разглеждат връзката между структурата на пептидите, разпознаването от рецепторите и механизмите на вътреклетъчното сигнализиране.

Сигнализацията, свързана с рецепторите на GHRH, обикновено се изследва чрез пътища, включващи G-протеини, аденилилциклаза, цикличен аденозинмонофосфат (cAMP) и разположени надолу по веригата регулаторни системи, свързани с протеинкинази.

Тези пътища осигуряват молекулни рамки за изследване на взаимодействието между пептидните лиганди и свързаните с рецепторите вътреклетъчни процеси при контролирани експериментални условия.

Лабораторните изследвания могат да обхващат характеристиките на свързване с рецепторите, образуването на вътреклетъчни вторични месенджери, активността на сигналните протеини и промените в молекулярните регулаторни маркери.

Tesamorelin има значение и за изследвания, свързани с връзките между структурата и функцията на пептидите, аналитичната пептидна химия и сравнителните проучвания на модифицирани аналози на GHRH.

Молекулната ѝ структура предоставя ясна отправна точка за изследване на връзката между аминокиселинната последователност, химическата модификация и аналитичната идентичност.

Изследванията в областта на стабилността на пептидите могат да проучват как структурните модификации влияят върху молекулното разграждане, конформацията на пептидите и техните химични характеристики в експериментални системи.

Такива изследвания изискват подходящи аналитични методи и не могат да се изведат единствено въз основа на наличието на променена аминокиселинна последователност.

Сертификатът за анализ на Liquilabs посочва молекулна маса на йона от 5135 Da ± 1 Da, като предоставя аналитично измерване, свързано с идентифицирането на тествания пептид.

Този резултат за молекулното тегло се различава от измереното съдържание в анализа от 8,66 mg и хроматографската чистота от 98,6 %.

Посоченото съдържание по анализ отразява количеството на „ Tesamorelin “, измерено в тествания препарат, докато хроматографската чистота отразява относителния състав, наблюдаван при приложените аналитични условия.

Тези измервания се допълват, но не трябва да се тълкуват като взаимозаменяеми показатели за количеството пептид.

 

Исторически контекст и научен контекст

Научната основа на списанието „ Tesamorelin “ е свързана с развитието на пептидната ендокринология, изследванията върху хормона, освобождаващ растежен хормон, и по-широкото проучване на рецепторно-медиираното молекулно сигнализиране.

Ранните изследвания на ендокринните регулаторни системи установиха, че пептидните молекули могат да участват в сложни биохимични комуникационни пътища.

Последващите изследвания допринесоха за идентифицирането и охарактеризирането на хормона, освобождаващ растежен хормон, и свързаната с него рецепторна сигнална система.

Идентифицирането на GHRH постави основата за изследване на неговата молекулна структура, аминокиселинна последователност и взаимодействия с биохимичните пътища, свързани с рецепторите.

Изследователите проучиха връзката между молекулярните характеристики на GHRH и вътреклетъчните сигнални процеси, като допринесоха за разработването на експериментални модели в пептидната ендокринология.

Напредъкът в химията на синтетичните пептиди впоследствие позволи производството на модифицирани аналози на GHRH с определени молекулни структури.

Тези синтетични аналози послужиха като изследователски материали за проучване на стабилността на пептидите, разпознаването от рецепторите и връзката между химичната структура и поведението на молекулярната сигнализация.

Tesamorelin се появи в резултат на изследванията в тази по-широка област, свързана с модифицирания пептид GHRH.

Структурната му модификация придоби значение за изследванията в областта на пептидната химия и биохимичните характеристики на синтетичните съединения, свързани с GHRH.

Научният интерес към аналозите на GHRH се разшири успоредно с развитието на биологията на рецепторите и изследванията в областта на вътреклетъчната сигнализация.

G-протеин-свързаните рецептори се превърнаха във важна област на молекулярните изследвания поради участието им в множество биохимични системи за комуникация.

Изследванията върху пътищата, свързани с рецептора на GHRH, допринесоха за разбирането на това как екстрацелуларните пептидни лиганди могат да взаимодействат с рецепторните протеини и вътреклетъчните сигнални посредници.

Тези изследвания включваха проучвания на сигнализацията чрез циклични нуклеотиди, молекулярните процеси, свързани с G-протеините, и последващите регулаторни механизми.

Напредъкът в молекулярната биология предостави допълнителни методи за изследване на експресията на гени, свързани с рецептори, взаимодействията между сигналните протеини и биохимичните реакции в експериментални клетъчни системи.

Паралелните постижения в аналитичната химия подобриха възможностите за характеризиране на изследователските препарати от синтетични пептиди.

Хроматографските методи позволиха на изследователите да проучат разделянето на пептидите, относителния им състав и количественото им съдържание при определени аналитични условия.

Масспектрометрията предостави допълнителна информация за молекулната идентичност и характеристиките, свързани с масата.

Тези аналитични постижения са особено важни при оценката на синтетични пептидни материали, тъй като химическата чистота и измереното количество пептид отразяват различни свойства.

Един пептиден препарат може да притежава сравнително висока хроматографска чистота, като в същото време съдържа по-малко от целевия пептид, отколкото номиналното количество, посочено на етикета.

Анализът на Liquilabs на „ Tesamorelin “ 10 mg илюстрира тази разлика, като отчита хроматографска чистота от 98,6 % и измерено активно вещество от 8,66 mg спрямо номиналното количество от 10 mg.

Съвременните научни изследвания, свързани с пептида „ Tesamorelin “, продължават да допринасят за по-широкото проучване на структурата на пептидите, биологията на рецепторите, свързани с GHRH, молекулярната ендокринология и аналитичната характеристика на пептидите.

Публикуваните експериментални резултати трябва да се тълкуват в съответствие със съответните изследователски модели и не могат автоматично да се приписват на независимо произведен пептиден препарат.

 

Механистичен фокус в научните изследвания

Основният интерес в областта на механистичните изследвания, свързан с протеина „ Tesamorelin “, се отнася до проучваната му връзка със сигналните пътища, свързани с рецептора на GHRH, и с вътреклетъчните регулаторни пътища.

Молекулно сигнализиране, свързано с рецептора на GHRH

Tesamorelin се изследва във връзка с рецептора на хормона, освобождаващ растежен хормон – G-протеин-свързан рецептор, свързан с молекулярното ендокринно сигнализиране.

Експерименталните изследвания могат да разгледат взаимодействията между пептидните лиганди, свързани с GHRH, и свързаните с рецепторите вътреклетъчни сигнални компоненти.

Тези изследвания допринасят за разбирането на разпознаването на лигандите, свързаните с рецепторите молекулни реакции и последващата биохимична регулация.

Биология на G-протеин-свързаните рецептори

G-протеин-свързаните рецептори участват в молекулярната комуникация между извънклетъчните сигнални молекули и вътреклетъчните биохимични мрежи.

Изследванията, свързани с GHRH-свързаните протеини от семейството на G-протеиновите рецептори ( peptides ), могат да се фокусират върху разпознаването на рецепторите, лиганд-зависимите конформационни промени и механизмите на сигнализиране, свързани с G-протеините.

Интерпретацията на тези молекулни взаимодействия зависи от модела на рецептора, експерименталните условия и използваните аналитични показатели.

Аденилатциклаза и сигнализация чрез цикличен АМФ

Пътищата, свързани с рецептора на GHRH, често се изследват във връзка с аденилилциклазата и цикличния аденозинмонофосфат, известен още като cAMP.

cAMP действа като вътреклетъчен вторичен месинджър в множество биохимични сигнални системи.

Експерименталните изследвания могат да проучват промените в молекулярните маркери, свързани с cAMP, вследствие на контролирани лабораторни експерименти, свързани с рецепторите.

Такива измервания предоставят информация за вътреклетъчните сигнални процеси, а не установяват самостоятелно цялостна биологична реакция.

Регулаторни пътища, свързани с протеинкиназите

Вътреклетъчните сигнални мрежи често включват протеинкинази и други регулаторни протеини, които участват в предаването на молекулни сигнали.

Изследванията, свързани с рецепторните пътища на GHRH, могат да разгледат молекулярните процеси, свързани с фосфорилирането, както и последващите регулаторни механизми.

Тези изследвания допринасят за разбирането на връзката между сигнализацията, свързана с рецепторите, и вътреклетъчната биохимична регулация.

Връзки между структурата и функцията на пептидите

Tesamorelin съдържа модифицирана структура на пептид, свързан с GHRH, която е от значение за научните изследвания в областта на молекулярното разпознаване и пептидната химия.

Експерименталните изследвания могат да сравняват структурните характеристики на модифицирани пептидни аналози със съответните немодифицирани пептидни последователности.

При такива изследвания могат да се проучват конформацията на пептидите, тяхната химическа стабилност, молекулното разграждане и характеристиките на разпознаването, свързани с рецепторите.

Аналитична характеристика на пептидите

Tesamorelin има значение и за научните изследвания, свързани с хроматографско разделяне, количествен анализ на пептиди и определяне на идентичността чрез масова спектрометрия.

Течностната хроматография с ултрависока производителност може да предостави информация за пептидния състав и измереното съдържание на активния компонент.

Масспектрометрията може да предостави допълнителна информация за молекулярната идентичност чрез анализ на характеристиките, свързани с масата.

Приложеното сертификат за анализ на Liquilabs съдържа данни за съдържанието на активната съставка, хроматографската чистота, идентифицирането на спектъра, оценката на времето на задържане и идентифицирането на масата на молекулярните йони.

Въпреки това докладът не съдържа тестове за активиране на GHRH-рецепторите, измервания на cAMP-отговора, експерименти за свързване с рецепторите или други тестове за биологична активност.

Съответно, описаните по-горе теми за механистични изследвания представляват области на научни изследвания, свързани с Tesamorelin , а не експериментално потвърдени функционални свойства на партидата GF-TESA10-B242.

 

Аналитична проверка (COA)

Grail Formula предоставя независима аналитична документация за всяка партида въз основа на изпитвания , проведени от „Liquilabs s.r.o.“ в Чехия.

Сертификатът за анализ на „ Tesamorelin “ 10 mg беше публикуван на 11 октомври 2026 г. и посочва производствената партида GF-TESA10-B242, лабораторна проба LYO-1010.

13-страничният доклад включва резултати от пептидни анализи, оценка на хроматографската чистота, идентификация по спектър, оценка на времето на задържане, масова спектрометрия, тестване за бактериални ендотоксини, микробиологични измервания и скрининг за елементарни примеси.

Определяне на пептиди и хроматографска чистота

• Номинално количество на продукта: 10 мг
• Измерено съдържание в теста „ Tesamorelin “: 8,66 мг ± 0,04 мг
• Декларирана хроматографска чистота: 98,6 % ± 0,5 процентни пункта
• Измерена разлика в съдържанието спрямо номиналното количество: 1,34 мг по-малко от посочените на етикета 10 мг
• Измерено съдържание като дял от номиналното количество: 86,6 %
• Наименование на аналитичния скрининг: Скрининг на пептиди с 0,1 % TFA

Измереното съдържание в пробата е с 13,4 % по-ниско от номиналното количество от 10 mg. Това е значимо аналитично наблюдение, специфично за конкретната партида, и се посочва независимо от хроматографската чистота.

Посочената чистота от 98,6 % отразява хроматографския състав при приложените аналитични условия. Това не означава, че са били възстановени 98,6 % от номиналното количество от 10 mg.

Подкрепящата аналитична документация включва спецификации на хроматографските методи, информация за калибрирането и аналитични протоколи, свързани със съдържанието на пептиди и оценката на чистотата.

Оценка на идентичността на пептидите

• Резултат от идентифицирането на спектъра: 964 ± 5, както е посочено
• Резултат от определянето на времето на задържане: 0,998 ± 0,005, както е посочено
• Молекулно-йонна масова идентификация: 5135 Da ± 1 Da
• Определяне на идентичността чрез масова спектрометрия: деконволюция на MS

Сертификатът за анализ включва хроматографска и масспектрометрична документация, подкрепяща аналитичната характеристика на тествания пептид.

Спектралните данни и стойностите на времето за задържане са възпроизведени така, както са докладвани. В обобщението не се дават отделни изрични оценки за „издържал/неиздържал“ по отношение на тези измервания.

В обобщението на доклада не се посочва отделен резултат, специфичен за FTIR. Поради това стойността от идентифицирането на спектъра се отчита, като се използва терминологията на лабораторията, без да се посочва непотвърдена аналитична техника.

Молекулно-йонната маса от 5135 Da е аналитичен резултат, свързан с идентифицирането, и се различава от измереното съдържание на пептида в теста, изразено в милиграми.

Оценка на бактериалните ендотоксини

• Бактериален ендотоксин: 0,010 EU/mg
• Декларирана неточност на измерването: ± 0 EU/mg
• Допустим диапазон според лабораторните стандарти: 0–0,5 EU/mg
• Analytical reference: USP <85> / European Pharmacopoeia 2.6.14
• Метод: Хромогенно тестване за бактериални ендотоксини

Концентрацията на бактериален ендотоксин от 0,010 EU/mg попада в посочения от лабораторията допустим диапазон от 0–0,5 EU/mg.

Това е измерим аналитичен резултат и не трябва да се представя като пълна липса на бактериални ендотоксини.

Резултатът за ендотоксините не гарантира стерилност, биологична безопасност или пригодност за прилагане.

Микробиологична оценка

• Общ брой аеробни микроорганизми: 50 КОЕ/г (посочено като 5 × 10¹ КОЕ/г)
• Посочена неточност при определянето на броя на аеробните микроорганизми: ± 2 КОЕ/г
• Общ брой на дрождите и плесените: 0 КОЕ/г
• Отчетен диапазон на броя на аеробните микроорганизми: 0–1000 КОЕ/г
• Отчетен диапазон на броя на дрождите и плесените: 0–100 КОЕ/г
• Analytical reference: USP <61> / European Pharmacopoeia 2.6.12
• Метод: Изследване чрез броене на колонии

Общият брой на аеробните микроорганизми от 50 КОЕ/г показва измерим микробиологичен растеж в изследваната проба.

Въпреки че този резултат попада в посочения от лабораторията допустим диапазон, той не трябва да се описва като липса на микробен растеж или като доказателство за стерилност.

Общият брой на дрождите и плесените беше отчетен като 0 КОЕ/г при приложените условия за лабораторно изпитване.

Скрининг за елементарни примеси

Seven elemental impurities were evaluated using procedures referenced to USP <232> and European Pharmacopoeia 5.20 / 2.4.20.

• Арсен: под 0,001 ppm
• Кадмий: под 0,001 ppm
• Живак (посочен като „quicksilver“): под 0,001 ppm
• Олово: под 0,001 ppm
• Никел: под 0,001 ppm
• Ванадий: под 0,001 ppm
• Кобалт: под 0,001 ppm

Всичките седем отчетени концентрации на елементарни примеси бяха под 0,001 ppm и се намираха в рамките на съответните лабораторни допустими граници.

Резултатите под аналитичния праг за отчитане показват концентрации под този праг, а не потвърждават пълната липса.

Пълният сертификат за анализ съдържа 13 страници с аналитични резултати и съпътстваща документация, включително хроматографски записи, данни от масс-спектрометрични изследвания, информация за определяне на ендотоксините и методология за микробиологично тестване.

Представените резултати се отнасят изключително до тестваната проба и не трябва автоматично да се прилагат към несвързани производствени партиди.

 

Приложения за научни изследвания

Tesamorelin се изследва в областта на експерименталната пептидна биохимия, молекулярната ендокринология и научните изследвания, свързани с вътреклетъчното сигнализиране, свързано с рецептора на GHRH.

Научната му значимост произтича от модифицираната му молекулна структура, свързана с GHRH, и от проучената му връзка с биохимичните регулаторни процеси, медиирани от рецептори.

Възможните области на лабораторно изследване включват:

• Изследвания в областта на биохимията на пептидните аналози на GHRH
• Изследвания в областта на експерименталната молекулярна ендокринология
• Изследвания на сигналните пътища, свързани с рецептора на хормона, освобождаващ растежен хормон
• Изследвания в областта на биологията на G-протеин-свързаните рецептори
• Изследвания на разпознаването на пептидите от рецепторите и взаимодействието с лигандите
• Изследвания на аденилилциклазата и молекулярния път, свързан с цикличния АМФ
• Изследвания в областта на вътреклетъчната сигнализация, свързана с протеинкиназите
• Сравнителни изследвания на структурата и функцията на синтетични пептиди
• Изследвания на химичната стабилност и молекулярната характеристика на пептидите
• Хроматографска чистота и количествен анализ на пептидите
• Определяне на идентичността на пептидите чрез масова спектрометрия

Тези приложения описват насоки за научни изследвания, а не доказана биологична активност на тестваната партида.

Експерименталните изследвания изискват подходящи аналитични контроли, подходящи еталонни материали и валидирани методи за оценка на молекулярните реакции, свързани с пептидите.

Документацията за сертификатите за анализ за конкретни партиди може да подпомогне воденето на лабораторната документация и да предостави на изследователите информация за измерените характеристики на препарата.

 

Grail Formula

Grail Formula се фокусира върху доставката на съединения за лабораторни изследвания, придружени от прозрачна информация за продуктите и независимо документирани аналитични резултати.

За „ Tesamorelin “ 10 мг тестовете на Liquilabs предоставят информация за конкретната партида относно съдържанието на пептида, хроматографската чистота, аналитичната идентичност, концентрацията на бактериални ендотоксини, микробиологичните показатели и избрани елементарни примеси.

В доклада са документирани измерено съдържание от 8,66 мг спрямо номиналното количество от 10 мг, хроматографска чистота от 98,6 % и концентрация на бактериални ендотоксини от 0,010 EU/мг.

Недостигът от 13,4 % при анализа и измеримото общо количество аеробни микроорганизми от 50 КОЕ/г са посочени по прозрачен начин като част от аналитичния профил на конкретната партида.

Тези измервания се представят поотделно, за да се запази ясно разграничение между количеството пептиди, хроматографския състав и микробиологичните характеристики.

Всеки резултат трябва да се тълкува в контекста на изследваната проба, използваната лабораторна методология и посочената неточност на измерването.

 

Когато изберете Grail Formula

Grail Formula предоставя „ Tesamorelin “ 10 мг с независима аналитична документация за всяка партида, изготвена от „Liquilabs s.r.o.“, Чехия.

Изследователите могат да прегледат сертификата за анализ, за да проучат отчетените данни за пептидния анализ, хроматографската чистота, идентификацията на спектъра, оценката на времето на задържане, масата на молекулярния йон, микробиологичните резултати и резултатите за елементарните примеси.

В доклада са посочени производствената партида, лабораторната проба и датата на публикуване, което подпомага проследимостта на аналитичните резултати и лабораторната документация.

Grail Formula поставя акцент върху фактическите научни описания, прозрачното отчитане и ясното разграничаване между аналитичните измервания и биологичните свойства, които все още не са установени.

За лабораторни изследвания, свързани с GHRH peptides, молекулярната ендокринология и клетъчната сигнализация, свързана с рецепторите, настоящата документация предоставя справочна информация за измерените характеристики на тествания препарат Tesamorelin .

Ограничение за използване за научни изследвания

Използва се единствено за in vitro експерименти и не може да бъде:

• Използва се в клинични изпитвания с участието на хора
• Прилага се на хора като част от експеримент или изследване
• Предоставено на трета страна за използване при клинични изпитвания върху хора.

• Независим анализ, извършен от Liquilabs s.r.o. Чехия
• Изследователски синтетичен пептид, аналог на GHRH, с номинално количество 10 мг
• Хроматографска чистота: 98,6 % ± 0,5 процентни пункта
• Измерено съдържание в пробата: 8,66 мг ± 0,04 мг
• Измереното съдържание на активната съставка е с 13,4 % по-ниско от номиналното количество
• Идентификация, оценена чрез спектрален анализ и анализ на времето на задържане
• Резултат от идентифицирането на спектъра: 964 ± 5
• Резултат от определянето на времето на задържане: 0,998 ± 0,005
• Молекулно-йонна маса, определена на 5135 Da ± 1 Da
• Ниво на бактериален ендотоксин: 0,010 EU/mg
• Общ брой аеробни микроорганизми: 50 КОЕ/г
• Общ брой на дрождите и плесените: 0 КОЕ/г
• При всичките седем елементарни примеси са отчетени стойности под 0,001 ppm
• Партиден номер: GF-TESA10-B242
• Идентификация на лабораторната проба: LYO-1010
• Дата на публикуване в COA: 11 октомври 2026 г.
• Независим 13-страничен сертификат за анализ, специфичен за дадена партида
• Изследвания в областта на биохимията на пептидите-аналози на GHRH и молекулярната ендокринология
• Свързано с контролирани лабораторни изследвания, включващи рецепторно-свързано молекулно сигнализиране
• Само за научноизследователски цели – не е предназначен за употреба при хора или животни

Само за лабораторни изследвания. Не е предназначен за консумация от хора, инжектиране или козметична употреба.

Този продукт е предназначен само за изследователски цели. Не е предназначен за употреба от хора или за диагностични/терапевтични приложения. Да се съхранява на място, недостъпно за деца.